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PRESENTADO POR: PÁMELA ANDREA FIERRO PEÑA EDNA LORENA VARGAS BARREIRO

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Presentación del tema: "PRESENTADO POR: PÁMELA ANDREA FIERRO PEÑA EDNA LORENA VARGAS BARREIRO"— Transcripción de la presentación:

1 PRESENTADO POR: PÁMELA ANDREA FIERRO PEÑA EDNA LORENA VARGAS BARREIRO
proteínas PRESENTADO POR: PÁMELA ANDREA FIERRO PEÑA EDNA LORENA VARGAS BARREIRO

2 ¿Qué son las proteínas? Las proteínas son macromoléculas orgánicas de elevado peso molecular. Compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo.

3 COMPOSICIÓN PRINCIPALMENTE Carbono Hidrógeno Nitrógeno Oxígeno
En menor medida Zinc Magnesio Cobre Hierro

4 LAS PROTEÍNAS. Características
Su unidad básica de construcción son los aminoácidos. Unidos por enlaces peptídicos. Péptidos Oligopeptidos. Unión de 2-10 monómeros Polipéptidos. Unión de monómeros Proteínas. Unión +100 monómeros

5 ¿Cómo se forman las proteínas?
Para poder formar proteínas, los aminoácidos se unen entre sí por medio de enlaces peptídicos. Un enlace peptídico es un enlace covalente formado por condensación (síntesis por deshidratación). Se hace por la unión del grupo acido y el grupo amino de los aminoácidos para formar una cadena.

6 LAS PROTEÍNAS. Clasificación
Según la composición PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEINAS: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplo. la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas) PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEINAS: su hidrólisis produce aminoácidos y otros componentes orgánicos o inorgánicos (grupo prostético). Según su morfología y solubilidad Globular: Son hidrosolubles y desempeñan funciones de transporte en el organismo. Fibrosa: Son proteínas de alta resistencia e insolubles en agua; son los principales soportes estructurales de los tejidos.

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8 LAS PROTEÍNAS

9 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA PRIMARIA Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. SECUNDARIA Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja plegada. TERCIARIA Se origina cuando la atracción entre los grupos que se encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa. CUATERNARIA Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y la hemoglobina.

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11 LAS PROTEÍNAS. Funciones
Estructurales: Algunas proteínas permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos debido a su estructura fibrosa (ejemplo, la queratina, el colágeno). Enzimáticas: Catalizan casi todas las reacciones químicas en las células: amilasa. Movimiento: Como el caso de las proteínas Actina y Miosina en los músculos, permiten movimiento de contracción y relajación. Transporte: Se pueden unir a moléculas de menor tamaño y llevarlas por medio de la sangre, como por ejemplo la Hemoglobina, HDL, LDL. Defensa: Por ejemplo los anticuerpos en el torrente sanguíneo. Almacenamiento de sustancias nutritivas, como el caso de la albúmina de la clara de huevo, que se guarda en el hígado. Hormonal: Por ejemplo la insulina que regula los niveles de glucosa en la sangre.

12 DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización: Es el proceso en el cual una proteína cambia su estructura tridimensional, y de esta manera originar la pérdida de la función de la misma. No necesariamente ocurre un desplegamiento total.

13 La desnaturalizacion ocurre por ciertas condiciones fisicas y quimicas, llamadas “factores desnaturalizantes”. Estos pueden ser: La Temperatura Extremos de pH Acción de disolventes orgánicos Acción de detergentes

14 Agentes desnaturalizantes
I. Físicos Temperatura. Cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC. II. Químicos: Los agentes que rompen los enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína: 1. Detergentes 2. Urea y guanidina a altas concentraciones 3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH

15 La acción de todos estos agentes desnaturalizantes NO rompe los enlaces peptídicos de las proteínas, sino los enlaces que le confieren su estructura globular. Este fenómeno de desnaturalización es reversible en algunas proteínas, es decir, que pueden recuperar su estructura y función; este fenómeno es llamado Renaturalización. Para lograr esto se debe retirar correctamente los agentes desnaturalizantes para que la proteína se pliegue correctamente de nuevo.

16 Deficiencia de las proteínas
La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La enfermedad conocida como kwashiorkor es causada por deficiencia grave de proteína en la dieta . Puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.

17 Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas
Alteraciones del sistema renal Desnutrición Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) Celiaquía o intolerancia al gluten. Osteoporosis Enfermedades cardiovasculares.

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