Estructuras moleculares esquemáticas de cI (represor lambda, mostrado en A, B y C) y Cro (D). La proteína represora lambda es una cadena polipeptídica.

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Transcripción de la presentación:

Estructuras moleculares esquemáticas de cI (represor lambda, mostrado en A, B y C) y Cro (D). La proteína represora lambda es una cadena polipeptídica de 236 aminoácidos de largo. La cadena se pliega por sí misma hacia una forma en pesa con dos subestructuras: un dominio amino terminal (NH2) y un dominio carboxilo terminal (COOH). Los dos dominios están enlazados mediante una región de la cadena que está menos estructurada y es susceptible a división por proteasas (indicado por las dos flechas en A). Moléculas represoras únicas (monómeros) tienden a asociarse de manera reversible para formar dímeros. B) Un dímero es mantenido junto principalmente por contacto entre los dominios carboxilo terminal (eclosión [hatching]). Los dímeros represores se unen a los sitios de reconocimiento en la región operadora (y pueden disociarse de los mismos); muestran afinidades diferenciales por los tres sitios operadores, OR1 > OR2 > OR3 (C). Es el dominio de unión a DNA (DBD) de la molécula represora el que hace contacto con el DNA (eclosión). Cro (D) tiene un dominio único con sitios que promueven la dimerización y otros sitios que promueven la unión de dímeros al operador, cro muestra la afinidad más alta por OR3, opuesto a la preferencia de unión a secuencia de la proteína cI. (Reproducida, con autorización, de Ptashne M, Johnson AD, Pabo CO: A genetic switch in a bacterial virus. Sci Am [Nov] 1982;247:128.) De: Regulación de la expresión de gen, Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición Citación: Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil P. Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición; 2013 En: http://accessmedicina.mhmedical.com/DownloadImage.aspx?image=/data/books/1441/murray29_ch38_fig-38-06.png&sec=100484899&BookID=1441&ChapterSecID=100484857&imagename= Recuperado: October 27, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved