Análogos de la insulina

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Transcripción de la presentación:

Análogos de la insulina Análogos de la insulina. Las modificaciones de la insulina natural pueden alterar su perfil farmacocinético. La inversión de los aminoácidos en las posiciones 28 y 29 en la cadena B (insulina lispro) o la sustitución de Asp por Pro28B (insulina aspártica) da origen a análogos con menores tendencias para la asociación molecular y con inicio de acción más rápido. La alteración de un aminoácido Asp3B por Lis y de Lis29B por Glu produce una insulina (glulisina) con inicio más rápido y duración de acción más corta. La sustitución de Gli por Asn21A y el nombramiento de la cadena B por la adición de Arg31 y Arg32 produce un derivado (insulina glargina) con menor solubilidad a pH de 7.4 que, como consecuencia, se absorbe con mayor lentitud y actúa por periodos más prolongados. La eliminación de un residuo Tr30B y la adición de un grupo miristoílo al grupo amino épsilon de Lis29B (insulina detemir) incrementa la unión reversible a la albúmina, con lo que se reduce el transporte a través del endotelio vascular a los tejidos, obteniéndose una acción más prolongada. De: Páncreas endocrino y farmacoterapia de la diabetes mellitus e hipoglucemia, Goodman & Gilman: Las bases farmacológicas de la terapéutica, 12e Citación: Brunton LL, Chabner BA, Knollmann BC. Goodman & Gilman: Las bases farmacológicas de la terapéutica, 12e; 2016 En: http://accessmedicina.mhmedical.com/DownloadImage.aspx?image=/data/books/1882/brunton_ch43_fig-43-007.png&sec=138615070&BookID=1882&ChapterSecID=138614993&imagename= Recuperado: October 08, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved