Proteínas con estructura cuaternaria

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Transcripción de la presentación:

Proteínas con estructura cuaternaria Proteínas con estructura cuaternaria. (a) Dibujo del factor de crecimiento transformante β2 (TGF-β2), una proteína dimérica compuesta por dos subunidades idénticas (coloreadas de amarillo y azul). En blanco se muestran las cadenas laterales de cisteína y los enlaces disulfuro. Las esferas en amarillo y azul son los residuos hidrófobos que forman la interfaz entre las dos subunidades. (b) Dibujo de una molécula de hemoglobina, formada por dos cadenas de globina α y dos de globina β (heterotetrámero) unidas por enlaces no covalentes. Cuando los cuatro polipéptidos de globina se ensamblan en una molécula de hemoglobina completa, la cinética de unión y la liberación del oxígeno son muy distintas a las presentadas por los polipéptidos aislados. Esto se debe a que la unión del oxígeno con un polipéptido induce un cambio conformacional en los otros polipéptidos que altera su afinidad por las moléculas de O2. (a: imagen reimpresa con autorización de S. Daopin, et al., Science 257:372, cortesía de David R. Davies. © 1992 American Association for the Advancement of Science; b: Ilustración de Irving Geis. Reproducida con autorización de AAAS. Collection/Howard Hughes Medical Institute. Derechos de HHMI. Reproducida sólo con autorización.) De: Bases químicas de la vida, Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e Citación: Karp G. Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e; 2017 En: http://accessmedicina.mhmedical.com/DownloadImage.aspx?image=/data/books/2036/karp_c02_fig-02-038.png&sec=153035231&BookID=2036&ChapterSecID=153035028&imagename= Recuperado: October 05, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved