Modificaciones de las histonas y su código

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1 Modificaciones de las histonas y su código
Modificaciones de las histonas y su código. Las colas amino terminales de las histonas que van más allá del DNA en los nucleosomas pueden ser modificadas por enzimas para lograr la adición covalente de grupos metilo, acetilo y fosfato. Los primeros se agregan a los residuos de lisina (K) o arginina (R); los acetatos, a los residuos de lisina, y los fosfatos a las serinas (S). La ubicuitina, una proteína pequeña, se puede agregar a alguno de los residuos de lisina en el centro (en vez de en la cola) de H2A y H2B. Cada residuo de lisina tiene agregados de uno a tres grupos metilo y cada arginina puede tener uno o dos. Las modificaciones anteriores alteran la afinidad de las histonas por proteínas interactuantes que controlan la actividad transcriptiva de la cromatina, lo cual fue el punto de partida del concepto de un “código de histonas”. Se ha observado ampliamente que la acetilación de las lisinas culmina en la activación de la transcripción. Los efectos de la metilación dependen en gran medida de cuál de estos residuos se modifique. Por ejemplo, la metilación de la lisina 9 de la histona H3 (i. e., H3K9) suele estar presente en la heterocromatina y se vincula con la represión transcripcional, como se expone en el texto. La metilación de H3K27 y H4K20 también se relaciona fuertemente con represión transcripcional, mientras que la metilación de H3K4 y H3K36 se vincula con la activación. Tal como hay enzimas que agregan cada uno de estos grupos, también hay moléculas (desacetilasas, desmetilasas y fosfatasas) que los retiran en forma específica. (Imagen tomada de C. David Allis et al., Epigenetics, figura 3.6, página 31, derechos de autor Reimpresa con autorización de Cold Spring Harbor Press.) De: Control de la expresión génica, Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e Citación: Karp G. Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e; 2017 En: Recuperado: October 19, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved