1 Propiedades funcionales de las proteínas Se define como: toda propiedad no nutricional que influencia la utilidad de un ingrediente en un alimento. Son propiedades fisicoquímicas que le permiten contribuir a las características deseadas de un alimento. La mayor parte de las propiedades funcionales influyen sobre el carácter sensorial del alimento, pero también pueden tener un papel decisivo en el comportamiento físico de los alimentos o de los ingredientes alimenticios durante su preparación, transformación o almacenamiento. Son variadas las propiedades funcionales que intervienen habitualmente en cada alimento. Es complejo conocer de forma clara como una estructura proteica concreta condicionará la textura final de un alimento. Una de las dificultades es que frecuentemente se modifica la estructura inicial de la proteína cuando el ingrediente proteico o la proteína alimenticia se transforma en el complejo alimenticio final -

2 Propiedades funcionales que intervienen en los diversos alimentos

3 Las propiedades funcionales de las PA, pueden clasificarse en tres grupos principales: 1)Propiedades de hidratación (dependiente de las interacciones proteína-agua) 2)Propiedades dependientes de las interacciones proteína-proteína 3)Propiedades superficiales Absorción y retención de agua, suculencia, hinchado, adhesión, dispersibilidad, solubilidad,viscosidad Fenómenos como precipitación, gelificación y formación de otras estructuras diferentes ( fibras, pastas proteicas) Tensión superficial de emulsificación, características espumantes Los grupos no son totalmente independientes, por ej. la gelificación implica interacciones p-p y p-a, al igual que viscosidad y solubilidad.

4 2. Propiedades de Hidratación. Consideraciones generales. La mayor parte de los alimentos son sistemas sólidos hidratados y el comportamiento físico-qco y reológico de las proteínas, está influenciado no solo por la presencia de agua sino también por la actividad del agua. Por otro lado, para utilizar los concentrados y aislados secos de proteína, hay que hidratarlos, por esta razón es de interés su estudio. Etapas implicadas en la hidratación progresiva de proteínas: Proteína Seca Adsorción de moléculas de agua por fijación sobre zonas polares Adsorción de capas múltiples de agua Condensa- ción de agua líquida Solvatación Dispersión Disolución Hinchazón Partículas o masas insolubles e hinchadas

5 Naturaleza de las interacciones proteína-agua Según Chou y Morr, se pueden distinguir 6 clases de agua ligada o asociada a proteínas: 1)El agua de “estructura”, ligada a la P por enlaces H 2, que contribuyen a estabilizar la estructura de las proteína y no está disponible como disolvente o reactivo. 2)El agua de la capa monomolecular, absorbida en sitios específicos de la P por enlaces H 2 o dipolos-dipolos. Representa un 40 a 90 mg/gr de P, y posee una entalpía de sorción  60 kJ/mol, forma una primera “capa” en torno a la molécula proteica. 3)El agua “no congelable” que puede determinarse por calorimetría diferencial. Sus fuertes interacciones impiden que cristalice durante el descenso de T. También se puede determinar por RMN, que da una indicación sobre la movilidad del agua. Esta agua incluye el agua de estructura y la capa monomolecular, representa hasta un 0,3-0,5 g/p P. La mayor parte se encuentra bajo la forma de capas sucesivas en torno a la proteína, está ligada por UPH e Interacciones D-D. La cantidad de agua está en relación directa con el contenido en aminoácidos de cadena lateral polar

6 4)El agua de hidratación hidrofóbica, contribuye a la conformación de la proteína. 5)El agua capilar o embebida está retenida físicamente entre las moléculas proteicas. Constituye la mayor parte del agua, incluso en los “poros” de los alimentos húmedos, más o menos gelificados, tales como el queso, la carne, etc. (hasta 10 g de agua/g de P). Está disponible como disolvente o reactivo. Sin embargo su separación de la masa proteica exige una energía importante, que se puede valorar sometiendo el sistema a fuerzas centrífugas. 6)El agua de hidratación hidrodinámica que rodea las moléculas proteicas en solución y que durante los movimientos de difusión u otros, se desplaza con ellas, se comporta como agua libre. Puede determinarse por medidas de viscosidad.

7 Factores ambientales que influencias las propiedades de hidratación. La absorción total de agua aumenta con la concentración proteica Las variaciones de pH alteran las fuerzas repulsivas y atractivas entre P y la capacidad de éstas de asociase con el agua. En el PI las interacciones P-P son máximas y muestran el mínimo de hidratación Cuando T aumenta la fijación de agua decrece debido a la disminución de los enlaces H 2 (por efecto de la agregación, desnaturalización; disminuyen los grupos polares para fijar agua). Sin embargo cuando se calientan proteínas de estructura muy compacta se produce disociación y desdoblamiento de moléculas, y pueden llegar a la superficie cadenas laterales polares que mejoran la fijación de agua. Algunas P como las del lactosuero, pueden sufrir por calentamiento, una gelificación irreversible.

8 La naturaleza y concentración de iones tienen efectos sobre la absorción de agua, hinchazón y solubilidad de las proteínas. Hay enlaces competitivos: - concentración salina baja: la deshidratación de las proteínas puede aumentar - concentración salina alta: predominan interacciones agua- sal, lo que ocasiona una deshidratación de la proteína. La absorción y retención de agua por los ingredientes proteicos, tienen un papel fundamental en la calidad de la textura de diversos alimentos, especialmente carnes trituradas y pastas de panadería. La imbición del agua sin disolución de la proteína, conduce a una hinchazón (expansión) y le confiere propiedades tales como consistencia, espesamiento, viscosidad y adherencia. Otras propiedades funcionales de las proteínas (emulsificación o gelificación también aportan propiedades deseables a los alimentos

9 Solubilidad  Los datos de solubilidad son útiles para determinar condiciones óptimas de extracción y purificación de las proteínas, a partir de F naturales, así como para la separación de fracciones proteicas.  También da idea de las potenciales aplicaciones de las P. El grado de insolubilidad es, probablemente, la medida más práctica de la “desnaturalización-agregación” proteica La solubilidad de la mayoría de las proteínas se reduce en forma irreversible durante el calentamiento, aún los tratamientos suaves (extracción o purificación) pueden provocar desnaturalización e insolubilidad. No siempre buenas propiedades funcionales se corresponde con alta solubilidad, la formación de espumas, emulsiones y geles, presupone diversos grados de desdoblamiento, agregación e insolubilización de la proteína. La solubilidad inicial facilita la difusión de la proteína en las interfases aire/agua, mejorando su actividad superficial.

10 Viscosidad La  de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento, se expresa como: Los fluidos newtonianos tienen una  constante independiente de la F de cizallamiento. Las soluciones, dispersiones o suspensiones, emulsiones, pastas o geles de la mayoría de las macromoléculas hidrófilas, incluidas las proteínas, tienen un comportamiento pseudoplástico (el coeficiente de viscosidad decrece cuando la velocidad de cizalla aumenta) Donde: m es índice de consistencia n es el índice de comportamiento hidrodinámico (n<1)

11 El factor principal que influye en el comportamiento viscocinético de los fluidos proteicos es el diámetro aparente de las moléculas o partículas dispersas. Depende de: 1.Características intrínsecas de la molécula proteica: masa, tamaño, volumen, estructura, asimetría molecular, cargas eléctricas, facilidad de deformación, algunos factores como: pH, F iónica o T pueden afectar. 2. Interacciones proteína-disolvente, influyen la hinchazón solubilidad y esfera de hidratación hidrodinámica que rodea la molécula. 3. Interacciones proteína-proteína que determina el tamaño de los agregados

12 El comportamiento pseudoplástico puede explicarse por los sgtes fenómenos: 1)Orientación progresiva de las moléculas en la dirección de desplazamiento, reduciendo así la resistencia debido a las fuerzas de fricción. 2)Deformación de la esfera de hidratación que rodea la proteína en la dirección de deslizamiento. 3)Rotura de enlaces débiles, provocando así la disociación de los agregados o de la red proteica Cuando el cizallamiento se interrumpe, puede que la red original se reconstruya o no, si así es el coef. de viscosidad es reversible y el sistema se llama tixotrópico

13 La  de la mayoría de los fluidos proteicos aumenta exponencialmente con la concentración proteica (interacciones proteína -proteína) En pastas o geles proteicos, puede observase un comportamiento plástico viscoelástico y solo se produce el deslizamiento del fluido por encima del umbral de fuerza de cizallamiento La viscosidad y la consistencia son propiedades funcionales importantes en los sistemas proteicos de los alimentos líquidos, tales como bebidas, salsas y cremas. También tiene importancia práctica para aprovechar mejor operaciones tales como absorción, mezcla, calentamiento, enfriamiento y secado por atomización que implican transferencias de materia y/o calor.