ENZIMAS. Enzimas Catalizador biológico. Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Ribozimas.

Presentación del tema: "ENZIMAS. Enzimas Catalizador biológico. Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Ribozimas."— Transcripción de la presentación:

1 ENZIMAS

2 Enzimas Catalizador biológico. Proteínas catalizadoras que aumentan la velocidad de las reacciones sin experimentar cambios en el proceso. Ribozimas Eficaces Selectivas

3 Propiedades generales Mayor velocidad de rxn Condiciones de reacción moderadas Mayor especificidad de reacción Capacidad de regulación 10 6 a 10 12 T<100ºC, PA, pH Control alostérico Modificación covalente

4 Nomenclatura Se denominan con el agregado del sufijo –asa –unido al sustrato de la rxn –Unido a una descripción de la actividad Nombres sin relación a su función. Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular utiliza un esquema de clasificación sistemática.

5 Clasificación Oxidoreductasas (rxn. Redox)Transferasas (transferencia gpo. funcionalHidrolasas (rxn. HidrólisisLiasas (eliminación de grupo, formar doble enlace)Isomerasas (isomerización)Ligasas (formación de enlaces, hidrólisis ATP).

6

7 Coenzima Molécula orgánica pequeña con características no proteicas requerida para la actividad de una enzima. –Co-sustrato –Grupo prostético (coenzima unidad fuertemente a la enzima –Cofactor (ion metálico Fe, Zn, Mo) –Vitaminas B hidrosolubles.

8

9 Apo y holoenzima Apoenzima –Proteína libre sin cofactor. –Forma inactiva de la enzima. Holoenzima –Complejo proteína-cofactor. –Forma activa de la enzima.

10 Especificidad por el sustrato Sitio activo –Sitio fijador de sustrato con identación o hendidura en la superficie de la enzima con forma complementaria con el sustrato. Complementariedad geométrica. Complementariedad electrónica

11 Modelo llave cerradura Propuesta por Emil Fisher en 1894. La enzima acomoda el sustrato especifico de la misma manera que la cerradura lo hace con la llave.

12 Hipótesis del ajuste inducido Los sitios de fijación del sustrato sufren cierto cambio en su conformación ante la unión del sustrato.

13

14

15 Estereoespecifidad Especificidad en la fijación de sustratos quirales. Las enzimas forman sitios activos asimétricos.

16

17 Bibliografía Campbell, Mary K., and Shawn O.Farrel. Biochemistry. Australia: Thomson/Brooks/Cole, 2009. Print. Pag. 143 Mathews, Christopher K., Van Holde K.E., and Kevin G. Ahern. Bioquímica. Madrid: Pearson Addison Wealey, 2002. Print. Cap. 11: Enzimas catalizadores biológicos. Murray, Robert K., Planas González Héctor Raúl, Araiza Martínez Martha Elena, and Harold A. Harper. Bioquímica Ilustrada Harper. México: El Manual Moderno, 2001. Print. Pag. 57-59. Voet, Donald, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt, and María Inés Gismondi. Fundamentos de Bioquímica: La Vida a Nivel Molecular. Buenos Aires, Argentina: Médica Panamericana, 2007. Print. Cap. 11: Catálisis enzimática.