Bolilla 1 Enzimas Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Compartimentalización.

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1 Bolilla 1 Enzimas Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificación. Coenzimas. Compartimentalización de las enzimas. Cinética enzimática. Factores que afectan la actividad enzimática, temperatura, pH, actividad de agua, radiaciones ionizantes, etc. Ecuación de Michaelis-Menten. Inhibición de enzimas, competitiva, no competitiva y acompetitiva. Enzimas reguladoras. Enzimas alostéricas, modificación por unión covalente. Isoenzimas. Zimógenos. Enzimas endógenas y exógenas.

2 INHIBIDORES REVERSIBLES Sustancias que producen un cambio de la capacidad catalítica de la enzima pero su acción no es permanente, el complejo [EI] se disocia rápidamente. La inhibición reversible puede ser: COMPETITIVA NO COMPETITIVA ACOMPETITIVA

3 INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS

4 INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS Se unen a la E en un sitio diferente al sitio activo Este tipo de inhibición no es revertida por aumento de la [S]

5 INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS La unión S-E no esta afectada, porque el I se une a la E libre o al [ES]. Una vez formado el [ESI] la enzima se inactiva. El valor de Km no se modifica, pues el S reacciona con la E igual que en ausencia del I. Ejemplos: reactivos que se unen a grupos –SH de cisteína, indispensables para algunas enzimas, iones metálicos (Cu 2 +, Hg 2 + y Ag 2 +). Otros I se unen a los metales componentes de la E, por ejemplo: cianuro se une fuertemente al Fe de los citocromos, catalasas y así bloquean su actividad.

6 INHIBIDORES ACOMPETITIVOS  Son inhibidores reversibles.  El I se une al complejo ES  ESI  Hay 2 reacciones que producen: 1- ESI 2- P  Este tipo de inhibición se da en casos en los cuales participan varios sustratos en la reacción.  No es revertida por aumento de la [S].

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10 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA  La AE en las células se ajustan a las necesidades fisiológicas, cambiantes permanentemente.  A [S] bajas, la AE es proporcional a los niveles de S.  En condiciones fisiológicas, la [S] se encuentra por debajo o próxima al Km, así los niveles de S, determinarán la mayor o menor AE.  A mayor [S]  mayor AE  La E que cataliza la primera etapa de una vía metabólica suele ser reguladora.

11 Los seres vivos han generado mecanismos para regular las rutas bioquímicas. La regulación es esencial por las siguientes razones:  Mantenimiento de un estado ordenado  no hay desperdicio de recursos.  Conservación de la energía  utilización de la En suficiente en las células, para consumir los nutrientes según sus necesidades energéticas.  Respuesta a variaciones ambientales  son los ajustes rápidos que deben realizar las células (pH, [S], T°C), por su capacidad de aumentar o disminuir la velocidad de las reacciones específicas.

12 Enzimas ConstitutivasCompartimentalización

13 ENZIMAS ALOSTÉRICAS Moduladores, modificadores o efectores alostéricos Positivos o negativos para la AE. Efector Homotrópico: el propio sustrato actúa como efector positivo. Efector Heterotrópico: efector diferente del sustrato. Regulación por retroinhibición o Feed- back negativo Tanto la inhibición como la activación son reversibles. El agente modificador actúa uniéndose a la E en un sitio diferente al sitio catalítico Estas Enzimas Alostéricas, además del sitio catalítico, presentan otros sitios reguladores donde se unirán moléculas que actúan sobre su AE.

14 Modifican la conformación de la E Los moduladores alostéricos (-) no deben ser confundidos con los Inhibidores. Sus efectos cinéticos son diferentes. No miden cambios conformacionales entre formas activas e inactivas de la enzima. Forma T Forma R

15 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ENZIMAS ALOSTÉRICAS Modificación enzimática inmediata Curvas sigmoideas: las enzimas con este tipo de cinética pueden regular la [S]

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18 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA MODIFICACIÓN COVALENTE (modificación enzimática inmediata o minutos ) Adición o remoción de grupos fosfato sobre residuos de Serina, Treonina o Tirosina específicos de la enzima. Quinasas de proteínas familia de enzimas que catalizan reacciones de fosforilación utilizan como dador del grupo fosfato al ATP. Fosfatasas de proteínas separan los grupos fosfatos de las enzimas fosforiladas QUINASA DE PROTEÍNAS ATP ADP ENZIMA OH ENZIMA OPO 3 = HPO 4 = H2OH2O FOSFATASA DE PROTEÍNAS

19 Otros grupos: adenilo, uridilo, metilo

20 Glucógeno fosforilasa

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23 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA INDUCCIÓN Y REPRESIÓN DE LA SÍNTESIS ENZIMÁTICA  A NIVEL GÉNICO (modificación enzimática en horas o días) INDUCCIÓN  síntesis enzimática aumentada REPRESIÓN  síntesis enzimática disminuida CONSECUENCIA  cambios en la población total de sitios activos. Una enzima puede responder a más de un tipo de regulación

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28 Enzimas diagnósticas de enfermedades cardíacas Creatina Quinasa (CK o CPK) Lactato deshidrogenasa (LDH) Aspartato amino transferasa (ASAT- GOT) Alanina amino transferasa (ALAT- GPT) Otros marcadores: proteínas como mioglobina, troponinas, proteína de enlace de ácidos grasos (FABP), enzima glucógeno fosforilasa.

29 Enzimas relacionadas con las enfermedades hepáticas Transaminasas (ALAT y ASAT) Fosfatasa alcalina (FAL) Gama- glutamil- transferasa (GGT)

30 Enzimas relacionadas con daño pancreático Amilasa sérica y urinaria Lipasa Tripsinógeno sérico y urinario Quimotripsina y elastasa en heces