Química Biológica Clase I y II. ESTRUCTURA DE LOS  -AMINOÁCIDOS C  (central) Grupo amino Grupo carboxilo Átomo de Hidrógeno Cadena lateral R R  CH.

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1 Química Biológica Clase I y II

2 ESTRUCTURA DE LOS  -AMINOÁCIDOS C  (central) Grupo amino Grupo carboxilo Átomo de Hidrógeno Cadena lateral R R  CH NH 2 COOH

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5 “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

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11 “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 pK a

12 Moles de base añadidos por mol de glicina CURVAS DE TITULACIÓN Gly

13 CURVAS DE TITULACIÓN His Asp “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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20 Por sus propiedades estructurales: La unión peptídica absorbe luz de 210 – 220 nm Se hidroliza durante 24-36 horas con 6N HCl o 4N NaOH a 110 °C

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22 LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL: PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro) SECUNDARIA: Plegado local por puente H (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA: Plegado global CUATERNARIA: Asociación de cadenas

23 Conformación

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29 LAS PROTEÍNAS POSEEN 4 NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL: PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos. Enlaces covalentes (enlaces peptídicos y localización de puentes disulfuro) SECUNDARIA: Plegado local por puente H (no incluye cadenas laterales) TERCIARIA: Plegado global CUATERNARIA: Asociación de cadenas NIVELES ESTRUCTURALES ADICIONALES: ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA DOMINIO

30 ESTRUCTURA TERCIARIA Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de las cadenas laterales de los aminoácidos

31 MIOGLOBINA (153 aa) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002

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33 DOMINIO PROTEICODOMINIO PROTEICO: porción de una proteína con estructura terciaria definida (40-350 aminoácidos). En general asociados a una función particular. Motivos: zonas con la misma función en distintas proteínas Dominio

34 ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

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36 ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA (Hb) “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Tetrámero ( ,  ) 2 cuyas subunidades son similares a la Mb

37 PLEGAMIENTO O ENSAMBLAMIENTO 1. Autoensamblamiento La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda 2. Ensamblamiento dirigido La proteína se pliega gracias a la acción de otras proteínas Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse correctamente en una forma tridimensional única.

38 FACTORES QUE DETERMINAN EL PLEGADO DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su estructura tridimensional nativa o natural El plegado de una proteína está favorecido energéticamente en condiciones fisiológicas (  G<0) Una proteína tiende a plegarse de modo cooperativo, mediante interacciones que se forman o rompen de manera concertada In vivo, el plegado ocurre a veces con ayuda de otras proteínas denominadas chaperoninas.

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40 LA DESNATURALIZACIÓN ES UN PROCESO COOPERATIVO

41 EJEMPLO: DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE DE LA RIBONUCLEASA “Bioquímica” Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Reverté, S.A. 2003 Desnaturalización Renaturalización Molécula nativa Molécula desnaturalizada

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43 ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Repulsiones entrePro e OH-Pro Los enlaces cruzados (Lys-OHLys) (Lys-Lys) Dan dureza Puentes de H intercatenares ESTABILIZADA POR: Tropocolágeno

44 a-queratina (pelo y uñas) (20% aa hidrófobos) PROTEÍNA FIBROSA “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Hélice  (300 aa) 1 de 4 hidrófobo Enlaces cruzados -S-S- Dureza y flexibilidad variable

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