“IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS

Presentación del tema: "“IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS"— Transcripción de la presentación:

1 “IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS
CATEDRA DE BIOQUÍMICA

2 BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
4/5/2008

3 BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
4/5/2008

4 FIJACIÓN DEL NITRÓGENO
Es el proceso que convierte al N2 en NH3. No Biológica Descargas eléctricas de las tormentas atmosféricas Biológica Cianobacterias Bacterias de vida libre Bacterias Simbióticas (Rhizobium) Algas 4/5/2008

5 CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA
Plantas Animales Nitratos y nitritos 4/5/2008

6 CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA
Los animales dependen de las plantas o de otros animales para obtener nitrógeno en una forma metabólicamente útil y a partir de él sintetizar todas las biomoléculas nitrogenadas que poseen. Al morir, animales y vegetales se descomponen y sus productos nitrogenados son degradados y convertidos en NH3, cerrándose el ciclo. 4/5/2008

7 Nitrógeno metabólicamente útil
FUENTE DE NITRÓGENO PARA EL SER HUMANO Nitrógeno metabólicamente útil Proteínas Dieta Animales Las proteínas de la dieta constituyen la principal fuente de nitrógeno para los animales. 4/5/2008

8 PROTEÍNAS DE LA DIETA FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS VEGETALES
FUENTE ANIMAL TEJIDO MUSCULAR AVES MAMÍFEROS MARISCOS PECES HUEVOS LECHE Y DERIVADOS FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS VEGETALES 4/5/2008

9 DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DIETA  PÉPTIDOS  AMINOÁCIDOS LIBRES ENZIMAS PROTEOLÍTICAS (PROTEASAS): Endopeptidasas Exopeptidasas ÓRGANOS DE SÍNTESIS: Estómago Páncreas Intestino delgado 4/5/2008

10 DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ENDOPEPTIDASAS Rompen enlaces peptídicos en el interior de las proteínas. PEPSINA aas aromáticos: Tir, Tri o Fen. TRIPSINA aas básicos: Arg o Lis. ELASTASA aas alifáticos: Ala, Gli o Ser QUIMOTRIPSINA EXOPEPTIDASAS Rompen enlaces peptídicos en los extremos de las proteínas. CARBOXIPEPTIDASAS DESDE EXTREMO C TERMINAL A aas aromáticos: Tir, Tri o Fen. B aas básicos: Arg o Lis. AMINOPEPTIDASAS DESDE EXTREMO N TERMINAL 4/5/2008

11 INTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina)
BOCA PROTEÍNAS DIETA ESTÓMAGO (Gastrina) HCl PEPSINÓGENO  PEPSINA (Céls. Ppales.) PÉPTIDOS GRANDES INTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina) Enteroquinasa TRIPSINÓGENO  TRIPSINA Tripsina QUIMOTRIPSINÓGENO  QUIMOTRIPSINA PROELASTASA  ELASTASA (Páncreas) PÉPTIDOS PEQUEÑOS PROCARBOXIPEPTIDASAS  CARBOXIPEPTIDASAS AMINOPEPTIDASAS (Intestinos) AMINOÁCIDOS LIBRES – DI Y TRIPEPTIDOS DI Y TRIPEPTIDASAS AMINOÁCIDOS LIBRES 4/5/2008

12 PÁNCREAS 4/5/2008

13 ABSORCIÓN AMINOÁCIDOS
INTESTINAL VÍA PORTAL (SANGUÍNEA) SISTEMA TRANSPORTADOR DE Na+ Y AA CICLO DEL GAMMA GLUTAMIL 4/5/2008

14 Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas
POOL DE AMINOÁCIDOS Proteólisis Digestión Biosíntesis Aminoácidos Síntesis de Proteínas Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas Catabolismo NH3 4/5/2008

15 RECAMBIO PROTEICO Objetivos: Flexibilidad metabólica
Enzimas Reguladoras Hormonas Peptídicas Receptores Protege del acumulo de proteínas anómalas. Control de Calidad Adaptación Celular 4/5/2008

16 SEMIVIDAS DE PROTEÍNAS HUMANAS (50%)
Estructurales  más largas Colágeno  meses o años Funcionales  más cortas Enzimas Reguladoras  minutos u horas

17 CATABOLISMO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS
Proteínas intracelulares Proteosomas Lisosomas Péptidos Aminoácidos 4/5/2008

18 UBIQUITINA (Vía Citosólica)
Marca las proteínas intracelulares para que sean degradadas por el Proteasoma. PROTEÍNA 76 aas EUCARIÓTICA Se une a las proteínas por enlace covalente. La secuencia amino-terminal determina su unión. 4/5/2008

19 UBIQUITINA Y PROTEÓLISIS
4/5/2008

20 CARACTERÍSTICAS PARA PROTEÓLISIS
N-terminal + larga  Met – Ser - Ala + corta  Leu – Lis - Asp Secuencias peptídicas Rápida  [PEST] [PRO-GLU-SER-TRE] Resíduos oxidados 4/5/2008