TEMA 1 Bioquimica de los acido nucleicos

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1 TEMA 1 Bioquimica de los acido nucleicos
El alumno debe de presentar la presentación de la exposición en diapositiva a mas tardar 28 de noviembre 2014 al correo TEMAS DE EXPOSICION TEMA 1 Bioquimica de los acido nucleicos TEMA 2 Composición bioquímica del periodonto TEMA 3 Bioquímica del diente; esmalte y la pulpa TEMA 4 Bioquimica de la saliva; TEMA 5 Bioquímica de la caries dental

2 PROTEÍNAS ESPECIALES

3 Proteínas Plasmáticas Inmunoglobulinas Familia del Colágeno

4 PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Sangre Presión Oncótica Proteínas Plasmáticas

5 SANGRE •Eritrocitos •Leucocitos •Plaquetas Minerales Fibrinógeno
 Tejido que circula dentro del sistema casi cerrado de los vasos sanguíneos.  Composición: Elementos formes •Eritrocitos •Leucocitos •Plaquetas Agua Metabolitos Hormonas Proteinas Minerales Fibrinógeno Elementos de la Sangre .

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7 cuerpo. CO2 de los tejidos a los pulmones
SANGRE: FUNCIONES PRINCIPALES MANTENIMIENTO DE HOMEOSTASIS  Respiración celular: Transporte de oxígeno de los pulmones de los tejidos a los pulmones a los tejidos y de CO2  Nutrición: Transporte de alimentos absorbidos La homeostasis (del griego homo (ὅμος), "similar",[1] y estasis (στάσις), "estado", "estabilidad")[2] es una propiedad de los organismos vivos que consiste en su capacidad de mantener una condición interna estable compensando los cambios en su entorno mediante el intercambio regulado de materia y energía con el exterior (metabolismo). Se trata de una forma de estado estacionario dinámico que se hace posible gracias a una red de sistemas de control realimentados que constituyen los mecanismos de autorregulación de los seres vivos. Ejemplos de homeostasis son la regulación de la temperatura y el balance entre acidez y alcalinidad (pH).  Excreción: Transporte de desechos metabólicos a pulmones, riñones, piel e intestinos para su eliminación.  Mantenimiento del equilibrio ácido-básico normal del cuerpo.

8 SANGRE: FUNCIONES PRINCIPALES
 Regulación del equilibrio hídrico: Efectos de la sangre sobre el intercambio de circulante y el tisular. agua entre el líquido  Regulación de la temperatura corporal: Distribución del calor  Defensa contra infecciones: Circulación de leucocitos y anticuerpos  Transporte de Hormonas y regulación del metabolismo  Transporte de Metabolitos  Coagulación

9 SANGRE: PLASMA plasma Humano: 6.5 a 8.0g /dL Las proteínas del
Y PROTEÍNAS  Proteína Total en plasma Humano:  Composición:  Agua  Electrolitos  Metabolitos  Nutrientes  Proteínas  Hormonas 6.5 a Concentración igual que en LEC 8.0g /dL Las proteínas del plasma incluyen:  proteínas simples  glucoproteínas  lipoproteínas  anticuerpos. Una holoproteína o proteína simple es una proteína que sólo tiene aminoácidos en su composición,[1] en contraposición a una heteroproteína o proteína conjugada. Las holopotreínas se clasifican en: Globulares[editar] Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular. Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4. Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas. Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas. Fibrosas[editar] Son proteínas filamentosas o laminares, que de forma característica tienen una razón entre la longitud y su diámetro mayor a 10:1.Generalmente cumplen funciones estructurales y son insolubles en agua. Investigaciones recientes, nos dan a conocer que las proteínas fibrosas no son moléculas inertes, es decir, solamente de relleno o soporte, sino que también son capaces de interactuar de diversas formas entre ellas, con las células e inclusive con otros componentes del entorno. Se pueden dividir en dos grupos. Insolubles o escleroproteínas. Destacan: Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína. Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes. Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta una estructura secundaria característica de hélice de colágeno. Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias. Solubles. Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea. Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular. Ejem: Proteinas simples o haloproteinas; Albumina, Globulinas, Alfa queratina

10 PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Funciones metabolicas: En exceso o en inanición, son sustancias utilizadas en el metabolismo energético. La presión oncótica o coloidosmótica es una forma de presión osmótica debida a las proteínas plasmáticas que aparece entre el compartimento vascular e intersticial, presión que suele tender a meter agua en el sistema circulatorio. Es la fuerza contraria a la presión hidrostática. Al ser los capilares sanguíneos poco permeables a los compuestos de elevado peso molecular, como es el caso de las proteínas, éstas tienden a acumularse en el plasma sanguíneo, resultando menos abundantes en el líquido intersticial. De este gradiente de concentración entre el interior de los capilares y el espacio intersticial se deriva una tendencia del agua a compensar dicha diferencia retornando al capilar sanguíneo con una cierta presión, la presión oncótica capilar. Dicha presión se opone al filtrado que finalmente se produce a través del endotelio capilar, gracias a que la presión hidrostática capilar supera a la presión oncótica capilar. Determinación de la dirección del flujo de agua entre plasma y líquido intersticial: Función oncótica: Mantenimento del volumen plasmático y volemia. La presión coloido-osmótica depende de la concentración de proteínas en dichos líquidos la

11 por esa via contribuyen con la resistencia
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Dan la viscosidad a la sangre Función reológica: por esa via contribuyen con la resistencia vascular periférica y la presión vascular (tensión arterial). Es uno de los factores más importantes en la velocidad circulatoria. la regulación de Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos, caracterizados porque poseen un grupo funcional llamado grupo carboxilo o grupo carboxi (–COOH). En el grupo funcional carboxilo coinciden sobre el mismo carbono un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (-C=O). Se puede representar como -COOH ó -CO2H. Una definición más moderna expresa que la reología es la parte de la física que estudia la relación entre el esfuerzo y la deformación en los materiales que son capaces de fluir. La reología es una parte de la mecánica de medios continuos. Una de las metas más importantes en reología es encontrar ecuaciones constitutivas para modelar el comportamiento de los materiales. Dichas ecuaciones son en general de carácter tensorial. La regulación del pH de la sangre: Tienen comportamientos anfótero (puede ácido o base) Función tampón: comportarse como ( Buffer) colaborando en la estabilidad del pH sanguíneo. Aminoácidos libres: NH2 o COOH Proteinas: Cadenas sustituyentes COOH; Acido carboxilico, NH2; Grupo amino

12 PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Función electroquímica: Interviniendo en el equilibrio electroquímico de la concentración de iones (Efecto Donnan): El potencial químico es igual, pero de sentido opuesto, potencial eléctrico (=# cargas + y – en ambos lados pero al en este lado mayor # de partículas) genera flujo de agua desde el lado que no contiene al ión. Las proteinas ejercen el efecto en sentido contrario Transporte de sustancias que circulan por la sangre ligadas a proteínas: Algunas de estas sustancias, originalmente insolubles en agua, se tornan hidrosolubles al unirse con las proteínas.

13 para este proteínas FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS PLASMÁTICAS La
La manutención de la estabilidad coloidal del plasma. La coagulación sanguinea: Gran para parte este de los factores requeridos proteínas proceso son plasmáticas. La gamma globulina es un tipo de globulina denominada así por aparecer en último lugar al separar las proteínas del suero sanguíneo mediante una electroforesis. El principal tipo de gamma globulina es el de los anticuerpos o inmunoglobulinas (Igs), aunque algunas Igs no migran en esta fracción de la electroforesis. Las proteínas globulares presentes en el suero sanguíneo que migran a la región gamma (por encontrarse cargadas eléctricamente de forma positiva) en una electroforesis se denominan gamma globulinas. El término gamma glogulina es usado con frecuencia como sinónimo de inmunoglobulina ya que la mayoría de las inmunoglobulinas son gamma globulinas, sin embargo dado que algunas inmunoglobulinas migran a las regiones alfa o beta, el término tiende a usarse menos. La defensa del organismo Contra la agresión bacteriana general (gammaglobulinas). y de sustancias nocivas en Respuesta inflamatoria y control de la infección

14 PROTEINAS PLASMATICAS
Dimensiones relativas y masas moleculares principales: La masa molecular relativa es un número que indica cuántas veces la masa de una molécula de una sustancia es mayor que la unidad de masa molecular. Su valor numérico coincide con el de la masa molar, pero expresado en unidades de masa atómica en lugar de gramos/mol. La masa molecular alude una sola molécula, la masa molar corresponde a un mol (6,022*1023) de moléculas:[1] la fórmula para calcularla es la siguiente: masa molecular = masa atómica de A * n.º de átomos de A + masa atómica de B * n.º de átomos de B...Al igual que la masa atómica, la masa molecular se expresa en unidades de masa atómica: Umas (u) o daltons (Da), que son equivalentes. Los Da aportan la ventaja de poderse emplear para moléculas mayores al aceptar un múltiplo, el kilodalton: kDa. Albúmina Globulinas fibrinogeno A. B. C.

15 PLASMA Y PROTEÍNAS tamaño y carga eléctrica
 Proteínas Plasmáticas:  Fibrinógeno  Albúmina  Globulina Electroforesis: La electroforesis es  un método de laboratorio en el que se utiliza una corriente eléctrica controlada con la finalidad de su de separar biomoléculas tamaño y carga eléctrica según a través una matriz gelatinosa.  Bandas de proteínas plasmáticas determinadas por electroforesis (importancia  Albúmina  α1  α2  β  γ clínica): Las bandas de la proteínas separadas se hacen visibles en su posición típica después de haber sido teñidas

16 PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
 SÍNTESIS:  La mayor parte se sintetiza en el hígado. MEMBRANA RUGOSA ENDOPLÁSMICA  Las gamma globulinas sintetizan en células Plasmáticas (linfocios TCD4)  Otras en células endoteliales.  Se sintetizan como preproteínas se Las células plasmáticas también denominadas plasmocitos pertenecen al sistema inmunitario y su papel consiste en la secreción de grandes cantidades de anticuerpos. Se diferencian a partir de los linfocitos B gracias a la estimulación de los linfocitos T CD4+, más específicamente los linfocitos Th2. Los linfocitos B actúan como células presentadoras de antígenos (APC), consumiendo un patógeno agresor. El aparato de Golgi es un orgánulo presente en todas las células eucariotas. Pertenece al sistema de endomembranas. Está formado por unos 80 dictiosomas (dependiendo del tipo de célula), y estos dictiosomas están compuestos por 40 o 60 cisternas (sáculos) aplanadas rodeados de membrana que se encuentran apilados unos encima de otros, y cuya función es completar la fabricación de algunas proteínas. Funciona como una planta empaquetadora, modificando vesículas del retículo endoplasmático rugoso. El material nuevo de las membranas se forma en varias cisternas del aparato de Golgi. Dentro de las funciones que posee el aparato de Golgi se encuentran la glicosilación de proteínas, selección, destinación, glicosilación de lípidos, almacenamiento y distribución de lisosomas, al igual que los peroxisomas, que son vesículas de secreción de sustancias. La síntesis de polisacáridos de la matriz extracelular. Debe su nombre a Camillo Golgi, Premio Nobel de Medicina en 1906 junto a Santiago Ramón y Cajal. MEMBRANA ENDOPLÁSMICA LISA APARATO DE GOLGI VESÍCULAS SECRETORAS

17 residuos de carbohidratos.
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS- CARACTERÍSTICAS  Casi todas las proteínas plasmáticas son glucoproteínas.  Muchas de las proteínas plasmáticas son polimórficas. Ej:  Alfa1-antitripsina Haptoglobulina Transferrina Ceruloplasmina Inmunoglobulinas  Contienen enlaces glucosídicos o N- O- polimorfismo describe múltiples y posibles estados de una única propiedad. glucosídicos, o los dos.  Las cadenas oligosacáridas aumentan la vida media las proteínas. de *Importancia en genética, antropología y clínica. Albúmina no contiene residuos de carbohidratos.

18  Cada proteína plasmática
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS- CARACTERÍSTICAS  Cada proteína plasmática en la circulación.  Albúmina: 20 días  Haptoglobina: 5 días tiene una vida media típica En algunas enfermedades puede alterarse. Ej: la vida media de una proteína  Enfermedad de Crohn (ileítis regional): trastorno intestinal en el que plasmáticas pueden perderse intestinal inflamada. La vida puede reducirse a 1 día. las proteínas a través de la mucosa media de la albúmina

19 complemento. PROTEÍNAS PLASMÁTICAS- CARACTERÍSTICAS del
 Las concentraciones plasmáticas de ciertas proteínas aumentan durante estados inflamatorios agudos o secundarios a ciertos tipos de lesión tisular. La haptoglobina es una proteína plasmática que se une a la hemoglobina libre formando complejos de hemoglobina-haptoglobina, retirados de la circulación a través del hígado y catabolizados por las células del parénquima hepático. Por lo tanto, cuando existe hemólisis intravascular (los glóbulos rojos se destruyen dentro de los vasos sanguíneos), hay un aumento de la hemoglobina libre, disminuyendo la concentración de haptoglobina en sangre por aumento de la unión de ésta a la hemoglobina y su destrucción a nivel hepático. También puede verse disminuida en: hepatopatías, hemocromatosis, situaciones en los que hay pérdidas de proteínas, ciertos fármacos (anticonceptivos orales por ejemplo), en el ejercicio físico intenso, y en niños y embarazadas.  Proteína C-reactiva: estimula vía clásica complemento.  Alfa1-antitripsina: neutraliza proteasas liberadas en inflamación aguda.  Haptoglobina  Glucoproteína alfa1-ácida  Fibrinógeno del

20 FUNCIONES PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
FUNCIÓN PROTEÍNAS PLASMÁTICAS Antiproteasas Antiquimotripsina Alfa1-antitripsina Alfa2-macroglobulina Antitrombina Coagulación sanguínea Factores de coagulación Fibrinógeno Enzimas Factores de coagulación, colinesterasa (en sangre) Aminotransferasas (salida de las células) Hormonas Eritropoyetina Defensa Inmunitaria Inmunoglobulinas, proteínas del complemento, beta2- microglobulina Respuesta inflamatoria Proteína C-reactiva Alfa1-glucoproteína ácida

21 ALBÚMINA abundante del plasma: 60% del total de proteínas plasmáticas
Proteína más abundante del plasma: 60% del total de proteínas plasmáticas g/dL El hígado produce 12g de albúmina al día, representando 25% de la síntesis proteica hepática total. 585 residuos de amino ácidos y 17 enlaces disulfuro; 3 dominios.    Albúmina fijando ácidos grasos libres 

22 DICUMAROL; ANTICOAGULANTE
ALBÚMINA Su masa molecular baja (69kDa) y concentración elevada la hacen  La síntesis de albúmina se deprime en diversas enfermedades, especialmente hepáticas. Su síntesis se reduce pronto en kwashiorkor. Analbuminemia: no hay albúmina en el plasma. Medicamentos como sulfonamidas, penicilina G, dicumarol y aspirina se unen a albúmina.  responsable de 75-80% la presión osmótica del plasma. de Dicumarol es un anticoagulante cuyo mecanismo de acción es el antagonismo con la vitamina K (similar a warfarina). Fue el primer anticoagulante oral aislado, y también, el primero en usarse en clínica. Sin embargo en la actualidad se usa relativamente poco, debido a su lenta y errática absorción y, donde en muchos casos, ha llegado a generar reacciones adversas gastrointestinales. También es usado en experimentación bioquímica como inhibidor de las reductasas. Es un derivado de la cumarina. Se administra en dosis de mantenimiento de 25 a 200 mg/día.  Se une a varios ligandos. Por ejemplo: AGL, Ca2+, ciertas hormonas esteroideas, bilirrubina, triptófano plasmático Fija 10% del cobre del plasma; el resto se une a ceruloplasmina.     DICUMAROL; ANTICOAGULANTE

23 la Hb libre penetre al riñón.
HAPTOGLOBULINA Fija Hemoglobina (Hb) extracorpuscular, evitando que la Hb libre penetre al riñón. Forma un complejo no covalente firme Hp-Hb mg/dL 10% de la Hb que se degrada cada día es liberada a la circulación (extracorpuscular). La Hb libre pasa a través del glomérulo renal y se precipita en los túbulos. El complejo Hb-Hp es demasiado grande para atravesar el glomérulo. La función de la Hp es impedir la pérdida de Hb libre por el riñón. Existe en 3 formas polimórficas: Hp1-1, Hp2-1, Hp2-2 Vida media Hp-Hb: 90 min. Es retirado con rapidez del plasma por hepatocitos.       

24 HAPTOGLOBULINA se encuentran valores
 En anemia hemolítica se encuentran valores bajos de Hp. El nivel de Hp cae pronto en situaciones donde Hb se está liberando de modo constante en los eritrocitos, como sucede en este tipo de anemias.  Es una proteína de fase aguda y su concentración plasmática se eleva en diversos estados inflamatorios.

25 o neutralizan proteasas.
ALFA1-ANTITRIPSINA(A1AT) 394 aminoácidos. Se sintetiza por hepatocitos y macrófagos. Una deficiencia de esta proteína interviene en 5% de casos de enfisema. Cuando la cantidad de A1AT es poca y los   Principal inhibidor de serina proteasa del plasma humano. la  leucocitos se acumulan el pulmón , la persona carece de algo que contrarreste la lesión roteolítica del pulmón or proteasas como lastasa. Fumar oxida etionina de la A1AT, en Un enfisema se define en términos patológicos por el agrandamiento permanente de los espacios aéreos distales a los bronquiolos terminales La metionina (abreviada como Met o M) es un aminóacido con la fórmula química HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3. Este aminoácido esencial está clasificado ... Inhibe tripsina, elastasa y algunas otras proteasas  mediante formación complejos. de p p e m i n nactivándola y estas ya o neutralizan proteasas. Alfa1-antitripsina

26 subunidades idénticas.
ALFA2-MACROGLOBULINA  Gran gluocoporteína plasmática (720 kDa) de 4 subunidades idénticas.  Representa 8-10% del total de proteínas plasmáticas.  Transporta 10% del cinc plasmático (resto por albúmina).  Se sintetiza por diferentes células (mucocitos, hepatocitos y astrocitos)  Fija muchas proteinasas: es inhibidor de panproteinasas Mucocitos; son células gladulares hay en estomago y otros lados del organismo. Los astrocitos están directamente asociados tanto a las neuronas como al resto del organismo. Forman la llamada glia limitans, esto es, la frontera entre el organismo y el sistema nervioso central, junto con su lámina basal asociada. Están comunicados entre sí por medio de uniones de intervalo. Se encargan de aspectos básicos para el mantenimiento de la función neuronal, entrelazándose alrededor de la neurona para formar una red de sostén, y actuando así como una barrera filtradora entre la sangre y la neurona, la barrera hematoencefálica, que contiene regiones especializadas de alta conductancia que controlan el paso de nutrientes, oxígeno, vitaminas y hormonas hacia el tejido nervioso.

27 CERULOPLASMINA Alfa2-globulina COBRE: Color azul por alto contenido en
   Oligoelemento esencial. Se requiere en dieta ya que es cofactor de varias enzimas. Acepta y dona electrones. Un adulto normal tiene 100mg de cobre localizado (en hueso, hígado, riñón y músculo) 2-4mg de ingesta diaria; 50% de absorción, resto excretado. Color azul por alto contenido en  cobre; transporta 90% de él. Cada molécula fija 6 átomos de cobre fijamente. La albúmina los cede con mayor facilidad. La cantidad de ceruloplamina decrece en enfermedad hepática, por ejemplo en Enfermedad de Wilson (degeneración hepatolenticular) debido a metabolismo anormal de cobre.    

28 transferrina. hierro, porque algunas TRANSFERRINA HIERRO:
Beta1-globulina Masa molecular: 80kDa Glucoproteína Se sintetiza en hígado Función crítica en el metabolismo del Hierro debido a que transporta    Forma parte de hemoglobina, mioglobina citocromos. Se ingiere en la dieta; se absorbe como Fe2+ en la mucosa intestinal Un adulto varón sano pierde 1mg/día. La mujer adulta es propensa a trastornos por deficiencia  y     dos  moles de Fe3+ por mol de transferrina. de hierro, porque algunas 00 mg/dL pueden perder cantidad excesiva de sangre durante la menstruación.

29 eritrocitos contenidos en 20
TRANSFERRINA Al día se catabolizan 200,000 millones de eritrocitos contenidos en 20  mL de sangre, cerca de 25mg cuerpo. El hierro libre liberando de hierro al La endocitosis es un proceso por el cual la célula introduce moléculas grandes o partículas, y lo hace englobándolas en una invaginación de la membrana  es tóxico, pero  su fijación a transferrina disminuye su toxicidad potencial y lo transporta a donde se requiere. Varias células tienen receptores para transferrina, los cuales se fijan y la internan por endocitosis. 

30 TRANSFERRINA Problemas del metabolismo del hierro
 ANEMIA  Importancia en mujeres por pérdida de sangre durante menstruación. Durante el embarazo deben cubrirse requerimientos del feto Anemia por deficiencia de hierro debido a ingestión inadecuada, utilización impropia o pérdida excesiva de hierro es un trastorno común. Hemocromatosis: exceso de hierro   

31 contiene escasa ferritina.
Almacena al hierro de modo que pueda liberarse para uso cuando se requiera.  Contiene alrededor de 23% de hierro. 24 subunidades de 18.5 kDa que rodean en forma miscelar entre átomos férrico. Normalmente el plasma contiene escasa ferritina.    Se encuentra principalmente en el hígado, bazo, mucosa intestinal y médula ósea. Está constituida por una capa externa de proteína soluble, la apoferritina, y un interior compuesto por hidroxifosfato férrico.

32 Mecanismo importante en la
INMUNOGLOBULINAS Mecanismo importante en la defensa del Huésped

33 SISTEMA INMUNITARIO Linfocitos B
 Derivan de la medula ósea  Encargados de la inmunidad mediada por anticuerpos, con actividad especifica de fijación de ANTIGENOS  Dan origen a las células plasmáticas que producen anticuerpos.

34 FRACCIÓN GAMMA DE anticuerpos una alta afinidad por los ANTIGENOS
INMUNOGLOBULINAS: FRACCIÓN GAMMA DE LAS GLOBULINAS PLASMÁTICAS Llamadas también anticuerpos  Glucoproteinas que tienen una alta afinidad por los ANTIGENOS  Un antígeno ("anti", del griego αντι- que significa 'opuesto' o 'con propiedades contrarias' y "geno", de la raíz griega γεν, generar, producir; que genera o crea oposición) es una sustancia que desencadena la formación de anticuerpos y puede causar una respuesta inmunitaria.[1] La definición moderna abarca todas las sustancias que pueden ser reconocidas por el sistema inmune adaptativo, bien sean propias o ajenas. Su propósito es reconocer cuerpos extraños invasores como las bacterias y virus para mantener al organismo libre de ellos 

35 idénticas Extemo amino Extremo carboxilo ESTRUCTURA
Las inmunoglobulinas son tetrapeptidos unidos por puentes disulfuro:  2 cadenas ligeras (light) idénticas  2 cadenas pesadas (heavy) VL CL Entendemos por tetrapéptido: Compuesto formado por cuatro aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Región Constante Ligera (CL) Extemo amino : Region Variable Ligera (VL): Extremo carboxilo

36 ESTRUCTURA en dominios que tienen significado estructural o funcional
 Cada cadena puede ser dividida de modo conceptual en dominios que tienen significado estructural o funcional

37 ESTRUCTURA CADENA PESADA  Dividida en cuatro: Pesada (VH): extremo
 Región variable Pesada (VH): extremo amino  Regiones Constantes Pesada( CH1, CH2, CH3

38 CADENAS LIGERAS  Lamda (λ) Existen 2 tipos: de inmunoglobulina
 Kappa (κ)  Lamda (λ)  Una molécula de inmunoglobulina siempre contiene dos cadena kappa o dos lamda.

39 su función. CADENA PESADA de Inmunoglobulina y han encontrado 5 tipos:
 Determinan la clase de su Inmunoglobulina función. y  Se han encontrado 5 tipos:  Gamma  Alfa  Mu  Delta  Epsilon

40 CADENAS PESADA  Hay cinco clases de inmunoglobulinas, una para cada tipo de cadena pesada.  La cadena Mu y Epsilon tienen cuatro dominios CH en lugar de los tres regulares.

41 MECANISMOS DE ACCIÓN Los anticuerpos actúan directamente protegiendo
al cuerpo frente a los microorganismos o sustancias invasores mediante:  El ataque directo del invasor  La activación del “sistema de complemento”

42 ACCIÓN DIRECTA Aglutinación: multiples particulas
con antigenos en su superficie se unen en un grupo  En inmunología, las reacciones de precipitación son las más simples de realizar y visualizar, al hacer reaccionar un antígeno soluble con un anticuerpo correspondiente. Al antígeno en cuestión se le llama precipitógeno, es multivalente (posee varias copias del mismo determinante antigénico) y pueden ser de naturaleza protéica, toxinas u otros productos de bacterias, hongos, virus, etc. Al anticuerpo se le llama precipitina y por lo general pertenecen a las IgG. Estas reacciones son comunes en los laboratorios de diagnósticos, que usan medios líquidos o sólidos (agar) para realizar la prueba, útil, por ejemplo en el examen de VDRL para el diagnóstico de sífilis congénito, o en la inmunodifusión doble de Ouchterlony. Precipitacion: complejo molecular del antigeno es soluble; su union al anticuerpo hace que se precipite 

43 ACCION DIRECTA Los anticuerpos cubren los lugares sustancia tóxicos
 Neutralización: Los anticuerpos cubren los lugares sustancia tóxicos ( o de interacción) de antigénica la  Lisis: Algunos anticuerpos potentes son capaces de atacar la membrana de las algunas células y romperlas

44 SISTEMA DE COMPLEMENTO
 Es un sistema de unas 20 proteínas plasmáticas que interviene en lisis celular, inflamación y otros procesos inmunitarios.  Los principales actores son 11 proteínas denominadas de C1 a C9, B y D  Es desencadenado por tres vías:  Clásica  Alterna  Lectinas

45 VÍA CLÁSICA Inicia con una reacción antígeno- anticuerpo
 La porción variablese une al antígeno  La porción constante se une a la proteína C1 desencadenando una “cascada de reacciones” 

46 macrófagos EFECTOS DE LA VIA activa a los neutrofilos y CLÁSICA
 Fagocitosis: macrófagos activa a los neutrofilos y  Lisis  Aglutinación

47 EFECTOS DE LA VÍA CLÁSICA
 Neutralización  Quimiotaxis de los neutrofilos y basófilos: hacia zonas donde se encuentra el antigeno La quimiotaxis, quimiotaxia o quimiotaxismo es un tipo de fenómeno en el cual las bacterias y otras células de organismos uni o multicelulares dirigen sus movimientos de acuerdo con la concentración de ciertas sustancias químicas en su medio ambiente. La quimiotaxis permite a las bacterias encontrar alimento, nadando hacia la mayor concentración de moléculas alimentarías, como la glucosa, o alejarse de venenos como el fenol. En los organismos multicelulares es fundamental tanto en las fases tempranas del desarrollo (por ejemplo en el movimiento de los espermatozoides hacia el óvulo) como en las fases más tardías como la migración de neuronas o linfocitos; así como también para las funciones normales. Como ejemplos de quimiotaxismo se encuentran la respuesta de los leucocitos a las heridas, y la acción que ejercen las feromonas sobre animales de sexos opuestos de una misma especie. La quimiotaxis se denomina positiva si el movimiento es en dirección hacia la mayor concentración de la sustancia química en cuestión y negativa si es en dirección opuesta. Se ha reconocido que los mecanismos que permiten la quimiotaxis en animales pueden ser destruidos durante las metástasis del cáncer.[cita requerida]  Activacion de los mastocitos y basofilos: haciendoles liberar histamina y heparina (inflamacion y alergia)

48 FUNCIONES s (IgG)  representa el 80% Inmunoglobulina G
 puede reconocer a cualquier tipo de patógeno: virus bacterias hongos s bloqueando sus toxina

49 INMUNOGLOBULINA A (IGA) Representa alrededor del 15 al 20% de las
 inmunoglobulinas la sangre. de Actúa contra patógenos que contactan con la superficie corporal, ingeridos o inhalados 

50 INMUNOGLOBULINA M (IGM) tipo de ABO sanguíneo de persona. una
 puede detectar el tipo de ABO M (IGM) sanguíneo de persona. una  También es importante en el diagnóstico de fase aguda de distintas infecciones

51 INMUNOGLOBULINA D (IGD) del 1% plasmática de los linfocitos B.
 constituye alrededor del 1% D (IGD)  en la membrana plasmática de los linfocitos B.  Participa en el desarrollo de células de memoria en los linfocitos B.

52 INMUNOGLOBULINA E (IGE) reacciones de hipersensibilidad,
 Se encuentra en la membrana de los basófilos y del mastocito. E (IGE)  Participa en las reacciones de hipersensibilidad,  Respuesta a parásitos.

53 FAMILIA DEL COLÁGENO

54 El colágeno es una molécula proteica que forma fibras
El colágeno es una molécula proteica que forma fibras. Estas se encuentran en todos los organismos pluricelulares. COLÁGENO  Son secretadas por las células del tejido conjuntivo como los fibroblastos, así como por otros tipos celulares.  El fibroblasto es un tipo de célula residente del tejido conectivo propiamente dicho, ya que nace y muere allí. Sintetiza fibras y mantiene la matriz extracelular del tejido de muchos animales. Estas células proporcionan una estructura en forma de entramado (estroma) a muy diversos tejidos y juegan un papel crucial en la curación de heridas, siendo las células más comunes del tejido conectivo. El fibroblasto sintetiza colágeno y glucosaminoglucanos de la sustancia amorfa. Migran y proliferan durante la cicatrización de heridas. Cuando el fibroblasto disminuye su actividad se lo denomina fibrocito, el cual pierde la capacidad de dividirse. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos. 

55 ORIGEN El colágeno se origina por una proteína
DEL COLÁGENO El colágeno se origina por una proteína precursora (monómero) llamada tropocolágeno.  El tropocolágeno está formado por tres cadenas polipeptídicas llamadas cadenas alfa.  Cada cadena α esta constituida por un polipéptido, formado por una repetición de tres aminoácidos siendo muy ricas en prolina o hidroxiprolina y glicina, las cuales son fundamentales en la formación de la superhélice. 

56 La hidroxiprolina constituye
alrededor de un 10 a 12 % de todos los resíduos aminoacídicos del colágeno, dependiendo dicho porcentaje del tipo de colágeno.  La forma química más abundante de la hidroxiprolina que forma parte del colágeno es la 4-trans- OH-L-prolina.  OH; grupo hidroxilo Cada cadena tiene un peso molecular de alrededor de Da. 

57 BIOSÍNTESIS DE COLÁGENO
Paso 1: Traduccion. Paso2: Hidroxilación del polipeptido Paso3: Glicosilación (Gluc y Galact) en reticulo endoplasmico. Paso4: 3 moleculas de procolageno enrollan sus regiones centrales formando la triple helice, mientras que las dos regiones terminales se pliegan formando estructuras proteicas globulares (contiene alrededor de 1500 residuos de los cuales 500 estan en las regiones N-terminal y C-terminal) Paso5: Exportación del procolageno al espacio extracelular: Paso6: Las regiones terminales se separan (proteasas especificas) dejando solo la triple helice de tropocolageno. Paso7: finalmente los entrecruzamientos por desaminacion de los residuos de lisina, unen las moleculas formando el colageno.   La TRADUCCIÓN es el proceso desíntesis de proteínas llevado a cabo en los ribosomas La hidroxilación es una reacción química en la que se introduce un grupo hidroxilo (OH) en un compuesto reemplazando un átomo de hidrógeno,   

58 FAMILIA DEL COLÁGENO El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Los tipos de colágeno son 13:  Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores.  

59 secuencia. A uno de los cuales se designa
Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa  como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos.  Su función principal es la de resistencia al estiramiento. 

60 COLÁGENO TIPO II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo.  La notocorda, notocordio o cuerda dorsal es una estructura embrionaria, es formada a partir de ciertas células dorsales medias de la pared del arquenterón En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.  

61 Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía.
COLÁGENO TIPO III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las  paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares.  Está constituido por una clase única de cadena alfa3.  Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía.  Su función es la de sostén de los órganos expandibles. 

62 COLÁGENO TIPO IV: que forma la lámina basal que subyace a
 Es el colágeno los epitelios. que forma la lámina basal que subyace a  Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina.  Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.

63 Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.
Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.  Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.  Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.  Tejido intersticial: tejido conjuntivo entre los elementos celulares propios de un órgano, que constituye la estroma de éste. Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.  Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II. 

64 Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.
 Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.  Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.  Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III. 

65 debilitamiento de los vasos sanguíneos.
DEFICIENCIA DE VITAMINA C  Un síntoma de carencia grave de vitamina C, que se denomina escorbuto, consiste en el debilitamiento de las fibras de colágeno producido por el fallo de la hidroxilacion de la prolina y la lisina.  Las consecuencias son: lesiones de la piel y las encías y debilitamiento de los vasos sanguíneos.

66 Conjunto heterogeneo de por lo menos conectivo
ENFERMEDADES DEL COLÁGENO Síndrome de Ehlers-Danlos (hiperlaxitud articular o ligamentosa): Conjunto heterogeneo de por lo menos 10 desórdenes hereditarios del tejido conectivo Clinica, genética y bioquímicamente diferentes, pero que se manifiestan todos ellos por una debilidad estructural del tejido conjuntivo. caracterizadas por hiperlaxitud articular, hiperextensibilidad de la piel y fragilidad de los tejidos   

67  Causada por defecto gen codificador del
OSTEOGÉNESIS IMPERFECTA) IMPERFECTA (OSTEOGENIA Se conocen al menos 4 enfermedades congenitas con este nombre.  Causada por defecto gen codificador del Colageno tipo I  Caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades.

68 SÍNDROME DE MARFAN Un desorden del tejido conjuntivo
afecta sobre todo a los sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos. Pacientes muestran una complexión asténica, con estatura alta, largos brazos y manos y dedos como los de una araña. La musculatura está pobremente desarrollada, con poca grasa subcutánea y una gran laxitud de las articulaciones y ligamentos. La enfermedad se debe a una mutación del gen FBN1 que codifica la fibrilina-1.    

69 CUTIS LAXO o congénita, quede suelta y pendulante.
 Muy rara, adquirida o congénita,  Degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta quede suelta y pendulante.  La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de entrecruzamiento de la elastina.