PROTEINAS.

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1 PROTEINAS

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3 Proteínas Las proteínas son biomoléculas formadas por largas cadenas de aminoácidos. Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido).

4 Funciones de las proteínas
Catálisis: Acelerar las reacciones químicas. Ejm.: Pepsina. Reguladoras: Mantienen el equilibrio. Ejm.: Insulina. Estructural: Dan resistencia y elasticidad a los tejidos y soporte a otras estructuras. Ejm.: Tubulina y colágeno. Defensiva: Ejm.: Glicoproteínas, queratina, fibrinógeno y protrombina. Transporte: Llevan sustancias a través de todo el organismo. Ejm.: Hemoglobina. Receptoras: Reciben señales para que la célula pueda realizar su función. Ejm.: El acetilcolina.

5 Proteínas Los aminoácidos se clasifican en esenciales (requieren ser ingeridos) y no esenciales (el cuerpo los sintetiza). Sólo 20 aminoácidos (10 esenciales y 10 no esenciales) forman proteínas.

6 Proteínas Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos.
Polipéptido: Cadena formada por 20 a más aminoácidos.

7 Proteínas Todas las proteínas tienen C, H, O, N y casi todas poseen también azufre. Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Aportan 4kcal/g.

8 Estructura Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas. Cambio de condiciones (temperatura, pH, etc.) produce desnaturalización. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.

9 Estructura primaria Forma de organización más básica de las proteínas.
Indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

10 Estructura primaria: Insulina

11 Estructura secundaria
Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Se forman enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Existen dos tipos de estructura secundaria: hélice alfa y lámina beta.

12 Estructura secundaria: Hélice alfa
La cadena polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino (NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ).

13 Estructura secundaria: Hoja B-plegada

14 Estructura secundaria: Colágeno

15 Estructura terciaria La estructura secundaria de un polipéptido se pliega sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

16 Estructura terciaria

17 Estructura cuaternaria
Unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, las cuales forman un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. Ejm: microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos.

18 Estrutura cuaternaria: Hemoglobina

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20 Propiedades de las proteínas
Solubilidad: Cambios de temperatura y pH pueden causar desnaturalización. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis. Especificidad: La función específica está determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (efecto tampón): Debido a su carácter anfótero pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

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22 DEFICIENCIA DEL CONSUMO DE PROTEINAS
Puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental. La malnutrición proteico calórica afecta a 500 millones de personas. En casos severos los leucocitos pierden la habilidad de combatir infecciones. También puede ocurrir si la proteína consumida por una persona está incompleta y falla en proveer todos los aminoácidos esenciales.

23 EXCESO DE CONSUMO DE PROTEINAS
El exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos. Produce pérdida de calcio corporal, lo cual conduce a la pérdida de masa ósea a largo plazo. Hiperactividad del sistema inmune. Disfunción hepática debido a incremento de residuos tóxicos. Incremento de alergias. Incremento de masa muscular.