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Publicada porAdolfo Santos Tebar Modificado hace 7 años
1
Estructura y función -Comportamiento en solución -Secuenciación de proteínas Proteínas
2
Solubilidad de las proteínas pH Constante dieléctrica del solvente Fuerza iónica Temperatura
3
Efecto del pH en la solubilidad de las proteínas
4
Constantes dieléctricas y momento dipolar de algunos solventes comunes
5
Solubilidad de la carboxi- Hb a diferentes fuerza iónicas Salting in Salting out Efecto de la fuerza iónica en la solubilidad de las proteínas
6
6 Desnaturación de proteínas Urea
7
Frederick Sanger fue el primero En 1953, secuenció las dos cadenas de la insulina Secuenciación de proteínas
8
1.Si hay más de una cadena, se deben separar 2.Romper los enlaces disúlfuro 3.Determinar la composición aminoacídica 4.Determinar el amino y carboxilo terminal 5.Romper la cadena en fragmentos chicos 6.Secuenciar Pasos a seguir para la secuenciación de una proteína
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Hidrólisis ácida (6M HCl) Cromatografía Determinación composición aminoacídica
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Uso de enzimas proteolíticas Bromuro de cianógeno Determinación de la secuencia aminoacídica Obtención de péptidos pequeños
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Proteasas
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Cyanogen Bromide Cleavage at Methionine Residues
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Secuenciación de proteínas
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Determinación de la sequencia primaria de una proteína
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Estudio de proteínas utilizando la espectrometría de masas
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Estudio de proteínas por espectrometría de masa/masa
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Peptide Fragmentation Peptides tend to fragment along the backbone. Fragments can also loose neutral chemical groups like NH 3 and H 2 O. H...-HN-CH-CO... NH-CH-CO-NH-CH-CO-…OH R i-1 RiRi R i+1 H+H+ Prefix FragmentSuffix Fragment Collision Induced Dissociation
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N- and C-terminal Peptides N-terminal peptides C-terminal peptides
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Terminal peptides and ion types Peptide Mass (D) 57 + 97 + 147 + 114 = 415 Peptide Mass (D) 57 + 97 + 147 + 114 – 18 = 397 without
21
Theoretical Spectrum
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Theoretical Spectrum (cont’d)
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