Algunas proteínas multidominio

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Intercambio de líquidos extracelulares
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Polimerización de la desoxihemoglobina S
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Análisis de la ascendencia de la enfermedad de células falciformes
Glucosamina (2-amino-D-glucopiranosa) (forma α)
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Reacciones comprendidas en la fijación de ubiquitina (Ub) a proteínas
Un método de investigar recombinantes para fragmentos de DNA insertados. Al emplear el plásmido pBR322, se inserta un fragmento de DNA en el sitio de PstI.
La biosíntesis de glucógeno
Descarboxilación oxidativa de piruvato por el complejo de piruvato deshidrogenasa. El ácido lipoico es unido por un enlace amida a un residuo lisina del.
(a) Izquierda: dímero de proteína Fe (rosa y rojo); derecha: un dímero αβ de la proteína MoFe, con la subunidad α en azul y la subunidad β en verde. (b)
Representación esquemática de la estructura 3D de la proteína Cro y su unión al DNA mediante su motivo de hélice-giro-hélice (izquierda). El monómero Cro.
Tres capas de moléculas de agua estructurada rodean un modelo espacial de la enzima hexocinasa, antes y después de unirse al azúcar glucosa. La hexocinasa.
Diagrama que representa algunas causas importantes de ictericia
El CFTR es un conducto de cloro formado por dos dominios (cada uno de los cuales consta de seis hélices transmembrana) que constituyen el poro de Cl−,
La configuración del cambio lítico/lisogénico se muestra en las cuatro etapas del ciclo de vida de lambda. La vía lisogénica (en la cual el virus permanece.
Conversión de hem férrico en biliverdina y después en bilirrubina
Estructuras moleculares esquemáticas de cI (represor lambda, mostrado en A, B y C) y Cro (D). La proteína represora lambda es una cadena polipeptídica.
(a) Dos formas de lámina plegada β: antiparalela y paralela
Procedimiento de electrotransferencia
Ejemplos de daño hidrolítico de macromoléculas biológicas
Ejemplos de cetosas de importancia fisiológica.
La rama del ER rugoso de la distribución de proteínas
Estudio de las enfermedades genéticas.
Diagrama de un corte de una membrana bicapa formada de moléculas de fosfolípido. Las colas de ácido graso insaturado están acodadas y llevan a más espaciado.
Efecto de tres agonistas adrenérgicos sobre la frecuencia cardiaca, expresados en (A) tanto por ciento del efecto mayor y (B) en tanto por ciento del efecto.
Resistencia de blanco alterada. (Compárese con la figura 23-1A, B
Destino metabólico de VLDL y producción de LDL
De: Herramientas para la gestión de las personas en las organizaciones
El movimiento transcelular de glucosa en una célula intestinal
Estructuras de glucosaminoglucanos y sus fijaciones a proteínas centrales. (Ac, acetil; Asn, L-asparagina; Gal, d-galactosa; GalN, d-galactosamina; GlcN,
Resumen de las estructuras de los glucosaminoglucanos y sus fijaciones a proteínas centrales. (GlcUA, ácido d-glucurónico; IdUA, ácido l-idurónico; GlcN,
Regulación de la expresión del gen que codifica para hepcidina
Esquema simplificado de los eventos en la degradación asociada con el retículo endoplásmico (ERAD). Una proteína blanco que muestra plegamiento erróneo.
La unión específica de lectinas (proteínas que se unen a carbohidratos) a los grupos oligosacárido (óvalos coloreados) de las moléculas de glucoconjugados.
Conformadores de un ligando simple
Las proteínas ancladas por GPI están unidas a la superficie externa de la membrana a través de un elemento de unión, fosfoetanolamina-Man3-GlcNH2, que.
Representaciones de (A) un O-enlace (N-acetilgalactosamina a serina), (B) un N-enlace (N-acetilglucosamina a asparagina), y (C) un enlace de glucosilfosfatidilinositol.
La membrana plasmática (PM) está formada por una bicapa lipídica en la cual está embebida una amplia variedad de proteínas integrales. Obsérvese que las.
Hemoglobina. Se muestra la estructura tridimensional de la desoxihemoglobina con una molécula de 2,3-bifosfoglicerato (azul oscuro) unida. Las dos subunidades.
Formación de un estado de transición intermedio durante una reacción química simple, A + B → P + Q. Se muestran tres etapas de una reacción química en.
Vías de señalización de insulina
El motivo de cremallera de leucina
La función de pRB en el control de la transcripción de genes necesarios para la progresión del ciclo celular. Durante la mayor parte de G1, la pRB no fosforilada.
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Uso de promotor alternativo en genes que codifican para glucocinasa (GK) en células del hígado, y β pancreáticas. La regulación diferencial del gen que.
Secreción de melatonina
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Modelos normal y patológico de isozimas de lactato deshidrogenasa (LDH) en el suero humano. Las isozimas de LDH en el suero se separaron mediante electroforesis.
Esquema del complejo de protrombinasa unido a la membrana plasmática de la plaqueta activada. El complejo de protrombinasa contiene factores Va, Xa y protrombina.
Representación esquemática de la fase de inicio de la síntesis de proteína en una plantilla de mRNA eucariótico que contiene una cubierta 5′ (Cap) y una.
El ciclo de la transferrina
Dos tipos de reacciones de sellado de muescas de DNA
El cuerpo P es un organelo citoplásmico que modula el metabolismo del mRNA. Se muestra una fotomicrografía de dos células de mamífero en las cuales un.
Catabolismo de la prolina
Estilos de vida alternos de la lambda bacteriófaga
Polipéptidos que contienen dos dominios
Regulación de la expresión de gen por dos hormonas clase I diferentes, la hormona tiroidea y los glucocorticoides. Las hormonas esteroides hidrofóbicas.
Transcripción de la presentación:

Algunas proteínas multidominio Algunas proteínas multidominio. Los rectángulos representan las secuencias polipeptídicas de: un factor de transcripción forkhead; 6-fosfofructo-2-cinasa/fructosa-2,6-bifosfatasa, una enzima bifuncional cuyas actividades están controladas de una manera recíproca por efectores alostéricos y modificación covalente (cap. 20); fenilalanina hidroxilasa (caps. 27 y 29) cuya actividad es estimulada por fosforilación de su dominio regulador, y el receptor de factor de crecimiento epidérmico (EGF) (cap. 41), una proteína transmembrana cuyo dominio proteína cinasa intracelular está regulado por medio de la unión de la hormona peptídica EGF a su dominio extracelular. Los dominios reguladores están coloreados de verde; los dominios catalíticos, de azul oscuro y azul claro; los dominios de interacción entre una proteína y otra, de anaranjado claro; los dominios de unión a DNA, de anaranjado oscuro; las secuencias de localización nuclear, de azul medio, y los dominios transmembrana, de amarillo. Las actividades de cinasa y bifosfatasa de la 6-fosfofructo-2-cinasa/fructosa-2,6-bifosfatasa son catalizadas por los dominios catalíticos cercanos N y C terminales, respectivamente. De: Proteínas: órdenes de estructura superiores, Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición Citación: Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil P. Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición; 2013 En: https://accessmedicina.mhmedical.com/DownloadImage.aspx?image=/data/Books/1441/Murray29_ch05_Fig-05-09.png&sec=100482016&BookID=1441&ChapterSecID=100481975&imagename= Recuperado: November 10, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved