CURVAS DE SATURACIÓN DE LA HEMOGLOBINA Describa las curvas de saturación de la hemoglobina.

CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA HB TOMADO: Universidad nacional del noreste

EXPLICACION CURVA: La curva de saturación de oxigeno de una proteína es la representación gráfica del porcentaje de saturación de O2 de la proteína (%) en función de la presión parcial de oxígeno (PPO2) presente en el medio (expresada en mm de Hg). normal en sangre arterial es: 95 mmHg PO2 en mmHg El porcentaje (%) de saturación de la Hb: es del 97%. Saturación de O2

Cuando existe un desplazamiento a la derecha: significa que la afinidad de la Hb por el O2 ha disminuido y ,en consecuencia, la Hb cede más O2 En el caso de que el desplazamiento sea a la izquierda: La afinidad ha aumentado, ya que a una misma PO2 la saturación de la Hb es mayor y por lo tanto en ésta situación se libera menos O2.

La curva presenta una forma sigmoidea (en forma de S), aún cuando los dos ejes (% de sat. Y PO2) sean escalas uniformes (gráfico cartesiano). Esto se debe a que la afinidad de la Hb por el O2 no es la misma en todo el rango de PO2. Se puede ver que para PO2 bajas, la afinidad es baja, y cuando la PO2 se eleva, la afinidad

Se usa el término pO2 más que [O2]: Cuando la PO2 aumenta por encima de 100 mmHg, la Hb no puede combinarse con mayor cantidad de O2. Esto ocurriría cuando la PO2 alveolar asciende sobre su nivel normal de 104 mmHg, como ocurre al estar en zonas de aire comprimido, por ejemplo en la profundidad del mar o cámaras presurizadas - A una PO2 entre 100 y 70 mmHg se producen pocos cambios en la cantidad de O2 captado por la Hb. Esto se grafica como la zona plana de la curva. Aquí, el descenso de la PO2 disminuye la saturación de O2 sólo un 5% aproximadamente. Esto nos permite escalar una montaña, volar un aeroplano o vivir a grandes alturas (donde la PO2 alveolar y arterial son menores) sin que resulte alterada significativamente la cantidad de O2 que es transportado por la sangre.

CURVAS DE SATURACIÓN DE LA HEMOGLOBINA ¿por qué se usa el término pO2 más que [O2]?

Con una PO2 entre 40 y 10 mmHg la curva se vuelve descendente, favoreciendo así la liberación de O2 de la Hb en los tejidos. Esta PO2 es la que hallamos en tejidos que poseen un alto y activo metabolismo. Así como la afinidad de la Hb no es la misma en todo el rango de PO2, los 4 sitios de la Hb que se pueden unir con O2, NO tienen la misma afinidad con dicho gas.

Esto se debe a un fenómeno, conocido con el nombre de Cooperatividad El cual indica que cada grupo hem no actúa en forma independiente. Cuando el O2 ocupa el primer sitio, aumenta la afinidad de los otros en forma sucesiva.} Por lo tanto, podemos afirmar que: “Una molécula de Hb con 4 grupos hem no es lo mismo que 4 moléculas de Hb con un grupo hem cada una”

Además, los factores que desplazan la curva de disociación de la hb son: Concentración de iones hidrógeno (H+), que determinan el Ph PCO2 Temperatura Concentración de 2,3difosfoglicerato Se tiene en cuenta la presencia de P02 mas NO la de O2

Analice: ¿que diferencias hay entre esta curva de saturación de la Mioglobina (Mb), y la de la Hemoglobina (Hb)?

HEMOGLOBINA AMOGLOBINA

La mioglobina muestra una curva de saturación hiperbólica, lo que indica que la mioglobina tiene una gran afinidad por unirse al oxígeno, ya que bastan PPO2 muy bajas para que la mioglobina alcance importantes valores de saturación; por poco oxígeno que haya en el medio la mioglobina lo capta, es decir, que tiene una gran tendencia a unirse al oxígeno. Basta una PPO2 de 1-2 mm de Hg para que la mioglobina se sature en más del 50%.

En los tejidos, una PPO2 de 26 mm de Hg hace que la mioglobina se sature en más del 98%. La gran afinidad por el oxígeno que muestra la mioglobina es importante para su función biológica: captar para la célula el oxígeno que aporta la hemoglobina de la sangre.

HIPERBOLA SIGMOIDEA Curva de unión del oxigeno de la MIOGLOBINA Cadena proteica unica con un grupo Hemo SIGMOIDEA Curva de unión de la HEMOGLOBINA Formada por cuatro cadenas cada una con un grupo Hemo.

¿Cómo una curva de saturación al oxígeno sigmoidea Ilustra la presencia de un estado de baja afinidad y otra de alta afinidad a este gas?

La hemoglobina muestra una curva de saturación sigmoidea (forma de s) lo que nos indica que la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno va variando conforme aumenta la PPO2, y, por tanto, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno depende de la PPO2 que haya en el medio en cada momento.

En la primera zona de la curva, que corresponde a bajas PPO2, la curva tiene una pendiente muy baja, por lo que un aumento importante de la PPO2 en esta zona produce sólo un pequeño incremento en el porcentaje de saturación de la hemoglobina. Es decir, para bajas PPO2 la hemoglobina muestra poca afinidad por el oxígeno.   Al ir aumentando la PPO2 aumenta considerablemente  la pendiente de la curva y, por tanto, la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno. Este comportamiento se debe a un fenómeno denominado cooperatividad positiva. La cooperatividad es propia de un grupo de proteínas que son las proteínas alostéricas que son un grupo especial de proteínas oligoméricas, entre las que se encuentra la hemoglobina. (Como anteriormente se menciono)

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