Resultados de el corrimiento de las fracciones de proteína de la purificación de LDH en geles de poliacrilamida-SDS Semestre 2010-2 Marzo, 2010.

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1 Resultados de el corrimiento de las fracciones de proteína de la purificación de LDH en geles de poliacrilamida-SDS Semestre 2010-2 Marzo, 2010

2 Stds El que usamos

3 Std preteñido Para encontrar en donde está la banda de interés se hace una curva estándar. Como tienen los pesos moleculares de las proteínas en el estándar y la migración de estas en el gel pueden obtener un gráfico como el de la derecha y en el interpolar el peso molecular y conocer en que posición debe estar la proteína

4 El gel que obtuve con mis muestras COMENTARIOS: Aquí hice la purificación secuencial primero intercambio iónico y luego a lo que salió lo cargue en una columna de afinidad Sobeida

5 Comentarios y peticiones Con su gel obtengan los Rfs del estándar y hagan la gráfica como la de la diapositiva anterior Calculen en donde estaría su proteína Señálenla en su gel. En algunos casos cuesta trabajo ver lo que tienen en sus carriles (PRIMERA TINCIÓN, REACTIVO PROPORCIONADO EN EL LAB 307), por lo que teñí los geles con una solución que tengo en mi laboratorio, también a base de Coomasie (SEGUNDA TINCIÓN). RECUERDEN SON 10 POZOS O CARRILES. Identifiquen que fracción colocaron en cada carril

6 Equipo 1 y 3 Primera tinción Segunda tinción 1 2 3 4 5 std 1 2 3 4

7 Equipo 2 Primera tinción Segunda tinción

8 Equipos 4 y 6 Se quiere ver algo pero muy poquito en el gel del equipo 6, con mi reactivo para teñir se logran ver algunas cosas más pero no mucho.

9 Equipos 5 y 7 Primera tinción Segunda tinción