ENZIMAS. DIRECTRICES Y ORIENTACIONES GENERALES PARA LAS PRUEBAS DE ACCESO A LA UNIVERSIDAD BLOQUE I. ¿CUÁL ES LA COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS? LAS MOLÉCULAS.

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1 ENZIMAS

2 DIRECTRICES Y ORIENTACIONES GENERALES PARA LAS PRUEBAS DE ACCESO A LA UNIVERSIDAD BLOQUE I. ¿CUÁL ES LA COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS? LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA I. PRINCIPALES TEMAS DEL CURRICULUM Base físico-química 6. Enzimas. 6.1. Concepto y estructura. 6.2. Mecanismo de acción y cinética enzimática. 6.3. Regulación de la actividad enzimática: temperatura, pH, inhibidores. II. ORIENTACIONES 19. Explicar el concepto de enzima y describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su actividad. Describir el centro activo y resaltar su importancia en relación con la especificidad enzimática. 20. Reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato. 21. Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzima- sustrato en el mecanismo de acción enzimático. 22. Comprender cómo afectan la temperatura, pH e inhibidores a la actividad enzimática. Definir la inhibición reversible y la irreversible.

3 ENZIMAS: BIOCATALIZADORES Los enzimas son biocatalizadores que catalizan, es decir, facilitan y aceleran las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos, ya que disminuyen la energía de activación que se necesita para que tengan lugar dichas reacciones, permitiendo que se produzcan a velocidades y temperatura adecuadas.

4 La energía que necesitan adquirir las moléculas del sustrato para alcanzar el estado de transición constituye la energía de activación, y supone una barrera energética que deben superar todas las moléculas de los sustratos para que transcurra la reacción y se produzca su transformación en productos. más alta más lentaCuanto más alta sea la energía de activación, mayor será la barrera que han de franquear las moléculas de los sustratos y más difícil será alcanzar el estado de transición por lo que la velocidad de la reacción será más lenta. http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm ENZIMAS: BIOCATALIZADORES

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6 mecanismo de acción El mecanismo de acción de las enzimas consiste en acelerar las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación. menos energía más rápida. Se necesita menos energía y la reacción va más rápida.

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13 ENZIMAS: COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA Proteínas enzimáticas: Enzimas estrictamente proteicos. Holoenzimas: composición mixta se pueden distinguir: - fracción proteica: APOENZIMA - fracción no proteica: COFACTOR. = + Holoenzima = Apoenzima + cofactor El COFACTOR puede ser de dos tipos: De naturaleza orgánica:De naturaleza orgánica: enlaces débiles coenzima –Si se une al apoenzima mediante enlaces débiles, se denomina coenzima, como el NAD +, FAD. Muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, son coenzimas o precursores de coenzimas. enlaces covalentes grupo prostético –Si se une al apoenzima mediante enlaces covalentes, recibe el nombre de grupo prostético, como los grupos hemo de la hemoglobina. De naturaleza inorgánica:De naturaleza inorgánica: Determinados oligoelementos iónicos como Mg 2+, Zn 2+, Cu 2+, etc.

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17 El enzima se combina transitoriamente con el sustrato para formar un complejo enzima-sustrato en el cual se alcanza más fácilmente el estado de transición de la reacción catalizada. MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

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19 Modelo de llave - cerradura Modelo del acoplamiento inducido MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA: MODELOS

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23 CINÉTICA ENZIMÁTICA

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27 constante de Michaelis concentración de sustrato velocidad de reacción mitad de la velocidad máxima afinidadEcuación de Michaelis-Menten Mediante esta ecuación se puede calcular la constante de Michaelis (K M ) que es un parámetro característico de cada enzima: Se define como la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima y hace referencia a la afinidad de la enzima por el sustrato. valor de K M bajo alta eficaciacatalíticaa bajas concentraciones de sustrato.Una enzima con un valor de K M bajo significa que consigue una alta eficacia catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato. CINÉTICA ENZIMÁTICA

28 - Concentración de sustrato - Concentración del enzima - Temperatura - pH

29 Influencia de la concentración de sustrato FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Saturación por Sustrato: En general, a medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal, después la velocidad cae un poco hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima que es constante e independiente de la cantidad de sustrato.

30 Si aumentamos la concentración de enzima, también se produce un aumento de la velocidad, en este caso de forma lineal o proporcional. Fisiológicamente esta situación no suele darse ya que las enzimas actúan a concentraciones bajas y constantes. Influencia de la concentración de enzima FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

31 Influencia de la temperatura FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

32 Influencia del pH FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

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35 Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos. Su estudio resulta de gran utilidad a la hora de comprender los mecanismos de catálisis, la especificidad de los enzimas y otros aspectos de la actividad enzimática. La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva. Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente. Este tipo de inhibición se conoce también como "envenenamiento" del enzima. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 1. INHIBIDORES IRREVERSIBLES O VENENOS

36 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2.1. Inhibición reversible COMPETITIVA La unión de la enzima y el inhibidor es temporal. Impide el normal funcionamiento de la enzima, solo mientras dura la unión. A su vez estos inhibidores pueden ser de tres tipos: El inhibidor es una molécula con una conformación espacial muy similar a la del sustrato con el que compite para alojarse en el centro activo, impidiendo así la unión y posterior transformación del sustrato. 2. INHIBIDORES REVERSIBLES

37 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2.2. Inhibición reversible NO COMPETITIVA El inhibidor se une en otra región distinta del centro activo y provoca un cambio en la conformación de la enzima que da lugar a una disminución de su actividad.

38 INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2.3. Inhibición reversible ACOMPETITIVA El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a los productos. El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos.

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40 ACTIVADORES DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Los activadores pueden ser cationes como Ca 2+, Mg 2+, moléculas orgánicas o incluso el propio sustrato, en este último caso las enzimas solo se encontrarán activas en caso de que en el medio aparezca el sustrato. No debemos confundir los activadores con los cofactores ya que estos últimos actúan a nivel del centro activo, completándolo, mientras que los activadores lo hacen en una región diferente al centro activo provocando un cambio conformacional en el enzima. Nota: No confundir con un cofactor, el activador no se une al centro activo.

41 La velocidad de reacción aumenta linealmente conforme se incrementa la concentración de sustrato, pero solo hasta que se alcanza la velocidad máxima, a partir de este punto se mantiene constante.

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47 ALOSTERISMO: REGULACIÓN

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53 PROBLEMAS DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

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