CITOESQUELETO Dra. Judith de Rodas Salón 207, año 2016.

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1 CITOESQUELETO Dra. Judith de Rodas Salón 207, año 2016

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3 Características del citoesqueleto:
Es un orgánulo o estructura presente únicamente en células eucariotas. Su movilidad depende de los microtúbulos y microfilamentos. En él se encuentran suspendidos los orgánulos. Permite el movimiento de orgánulos, vesículas y sustancias del interior celular. De él dependen las estructuras móviles como los cilios y los flagelos. Se estructura de 3 variedades de filamentos: Finos de actina ó microfilamentos Filamentos intermedios Microtúbulos heterodimeros de tubulina

4 Propiedades de los elementos del citoesqueleto
Microtúbulos Filamentos intermedios Microfilamentos Estructura Tubo hueco con pared formada por 13 protofilamentos 8 protofilamentos unidos extremo a extremo (escalonados) 2 cadenas de actina entrelazadas Diámetro Exterior: 25 nm Interior: 15 nm 8-12 nm 7 nm Monómeros Tubulina a Tubulina b Varios tipos de proteínas G- actina

5 Es incorrecto que el citoesqueleto :
a. Es una estructura multiprotéica b. Forma un entrerrejado especie de red c. Mantiene la forma de la célula d. Sirve de sostén a los orgánulos celulares e. Carece de movimiento De los filamentos del citoesqueleto es correcto lo siguiente: a. Microtúbulos son llamados filamentos gruesos b. Micofilamentos participan en mov. muscular c. Intermedios poseen mayor movilidad d. Variedad de miosinas son proteinas motoras e. Poseen polaridad y centro de organización

6 Es incorrecto que el cito esqueleto:
a. Esta presente en células procariotas y eucariotas b. Permite el movimiento de vesículas y orgánulos c. Participa en la comunicación intercelular d. Se desintegra durante la mitosis y meiosis e. Posee plasticidad De las funciones del citoesqueleto es incorrecto: a. Participa en la reproducción celular b. Sirve de inserción a los cilios y los flagelos c. Participa en movimiento muscular y no muscular d. Sus filamentos proteicos son llamados motores moleculares e. Mantiene la forma de las células

7 Filamentos Intermedios (IF)
Diámetro aproximado: 8-12 nm Dan soporte estructural y resistencia a la tracción mecánica del citoesqueleto, Resistentes a la tracción mecánica de los tendones y los ligamentos Son parte importante del movimiento muscular, por que les confieren a los músculos la resistencia.

8 Organización de los filamentos intermedios:
Un monómero de alfa hélice, se une a otro y forman dímeros, estos a su vez se unen y forman tetrámeros y luego se unen 2 de éstos para formar octámeros. Los octámeros de las 8 variedades forman 1 filamento intermedio.

9 Queratina Ácida Queratina básica Vimentina, Desmina , Periferina
Neurofilamentos Laminares (Membrana Nuclear) Nestina Desminas de células musculares y de los fibroblastos Filamentos ácidos gliares

10 Localizacion DE los F. INTERMEDIOS

11 De los filamentos intermedios podemos afirmar:
Se organizan en dímeros, tetrámeros y octámeros Son los de mayor diámetro y longitud Su centro de organización es el nucleolo Sus motores moleculares son las queratinas Se estructuran de 8 variedades protéicas. De las funciones de los filamentos intermedios es incorrecto: Mantiene la forma celular y el calibre axonal Mantiene la estructura del citoesqueleto Ssoportan fuerza y tracción mecánica Forman las láminas nucleares Son responsables de la contracción celular

12 Funciones de los filamentos intermedios:
Darle rigidez a la célula, según la composición y la localización de los filamentos. Las laminas nucleares le dan rigidez al núcleo y regulan la  transcripción. Las queratinas, participan en algunas uniones celulares (desmosomas)  y hemi- mosomas). Apoyo estructural Proporcionan un marco estructural No dan movimiento por si mismos porque no tienen no tienen proteina motora.

13 Citoesqueleto de la fibra muscular
Microfilamentos

14 Polimerización de actina G
Nucleación: inicio de la unión de actinas G Elongación: polimerización de la actina para formar el filamento (actinaF) Estabilización depende de otras proteínas asociadas a la actina: timosina, profilina, gelsosina y del casquete Z.

15 Monómeros de los microfilamentos Actina – G (globular-monomérica)
Muy abundante en eucariotas Siempre unida a la miosina Se pliega en forma de “U” Cavidad central para unir ATP o ADP Se polimeriza y origina Filamentos de actina (actina F)

16 De la organización de la actina es incorrecto:
Sus monómeros son la G-actina Se organiza en puentes cruzados y haces Estructuran el citoesqueleto de la fibra muscular 4 monómeros de actina Forman 1 filamento Poseen polaridad y proteínas asociadas La actina en forma de redes forma la siguiente estructura: Fibras de Stres Filopodios Sarcómeros Miofibrillas Pseudópodos

17 De la actina es incorrecto:
a. Forma filamentos finos o delgados G es la forma monomérica y F la filamentosa Es esencial para la estructura del sarcómero Participa en la estructurar de cilios y flagelos Siempre interactúa con la miosina II De los filamentos intermedios es incorrecto lo siguiente: a. Participan en la unión intercelular b. Los neurofilamentos son una variedad de ellos d. C. Participan en la mitosis y meiosis e. En el sarcómero es una proteína asociada

18 De la regulación de la contracción de la sarcómera podemos afirmar:
Depende de la actina miosina Participa la tropomiosina y troponina Es dependiente de la titina y nebulina Participan la dineina y quinesina Todo es correcto. De las proteínas complejas es incorrecto: a. Son sintetizadas por ribosomas libres b. Todas son de cuarta estructura c. Deben pasar por el RER y A. de Golgi d. Son moléculas de secreción e. Son proteínas que estructuran citoesqueletos

19 Ensamblaje de Microfilamentos
La polimerización de actina-G es reversible Ocurre en etapas: Nucleación (lento) Elongación (rápido) Estabilización (por proteínas de casquete) Los filamentos están compuestos por 2 hebras de actina F Presentan polaridad

20 Citoesqueleto de Actina:
Porqué es importante el cambio de conformación de la actina en la contracción muscular? Por las funciones en las que participa: ecitocinesis, soporte mecánico, en unión con proteínas membrana y en locomoción. Porqué siempre interactúa con la miosina? Porque es su proteína motora y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular. ¿Como interactua el ATP con la miosina? La miosina es una proteina con función ATPasa, en uno de sus extremos (cabeza) hidroliza el ATP para la actividad de la actina.

21 Miosina proteína motora asociada a actina
Proteína contractil dependiente de ATP 18 clases diferentes las mas conocidas son I, II,V Cadena pesada: Cabeza globular (ATPasa) Cola (variable) y permite formar dímeros Cadenas ligeras (regulación)

22 Miosina II principal proteína motora asociada a actina
Proteína contráctil dependiente de ATP 18 clases diferentes Cadena pesada: Cabeza globular (ATPasa) Cola (variable) y permite formar dímeros Cadenas ligeras (regulación) Cadenas ligeras Función ATPasa Dos cadenas pesadas Cadenas ligeras Principal proteína asociada

23 Eventos donde participan Miosinas (En todos los que participa actina)
Migración celular Contracción muscular Fagocitosis Citocinesis Estructura de microvellosidades (une actina a membrana) Movimiento de organelos y vesículas Mantenimiento de estructuras necesarias para la audición (estereocilios) Cabeza de miosina unida a actina

24 Funciones de los microfilamentos
Contracción muscular Movimiento ameboide Movimiento celular sobre sustratos Corriente citoplásmica Citocinesis Unión célula-célula y célula-matriz extracelular Mantienen la forma celular Proveen rigidez estructural a la superficie celular Facilitan cambios de forma y movimiento celular Diámetro: 7 nm Presentes en casi todas las células eucariotas

25 Los filamentos de actina se organizan en dos tipos generales de estructuras denominadas:
Haces de actina Redes de actina Filamentos Filamentos alineados Filamentos de actina Filamento cruzados

26 Organización de los microfilamentos en haces
Estructuras no ramificadas Brindan estructura a microvellosidades y estereocilios (haces paralelos) Forman estructuras de adhesión de la célula al sustrato (fibras de estrés o haces contráctiles)

27 Proteínas Formadoras de Haces:
1. Alineados en paralelo, sostiene a las proyecciones de la membrana (microvellosidades), la proteína es Fimbrina 2. Más espaciados con capacidad de contraerse, como los anillos contráctiles en la mitosis La proteína es la alfa-actinina.

28 Fibras de Estrés Los haces de actina se loclizan en los fibroblastos, en las fibra de estres y placas de adhesión.

29 Anillo de contracción Haces contráctiles de actina y miosina II que se forma por debajo de la membrana plasmática durante la mitosis y permite la citocinesis Desaparece después de la citosinesis y los monómeros de actina reensamblan el citoesqueleto de actina

30 De las funciones de la actina es incorrecto:
a. Hidroliza ATP para activar el movimiento b. Junto con la miosina forma el sarcómero De ella depende la contracción de la fibra lisa. Es responsable del arrastre celular Estructura los estereocilios. De la sarcómera es incorrecto lo siguiente: Es una estructura multiprotéica La actina forma las bandas I Cuando se contrae se acercan los discos Z La miosina posee 3 sitios el T, I e C La titina y nebulina son proteínas de enlace

31 Organización de microfilamentos en redes:
En las redes los filamentos de actina se mantienen unidos mediante proteínas de unión a la actina como la Filamina

32 Tipos de protrusiones Lamelipodio
Estructura en forma de red (gelatinosa o laxa) Filipodio Estructura delgada (haces)

33 Membrana plasmática del eritrocito
Cimentada por una red de filamentos de espectrina, entrecruzados con cadenas cortas de actina Conectados a la membrana plasmática por proteinas llamadas de la Banda 4.1 y Anquirina

34 De las actividades móviles de los microfilamentos es incorrecto lo siguiente:
Participa en movimiento del músculo liso y estriado Durante la citocinesis desaparecen Los filamentos gruesos le aportan energía En células sanguíneas forman filopodios Forma pseudopodos para movimiento ameboideo Entre las funciones de la miosina están: Hidrolizar ATP para la polimerización de la actina Estructurar sarcómeros Estructurar lamelipodios Permitir el movimiento de la fibra lisa Todo es correcto

35 Organización de los microfilamentos en forma de redes:
Presentes en células que se desplazan Formadas por filamentos de actina enlazados transversalmente (filamina) Estructura laxa por debajo de la membrana plasmática Filamentos de actina en lamelipodios

36 Migración celular Formación de protrusión en extremo frontal
Unión de protrusión al sustrato (contacto focal y fibras de estrés) Generación de tensión que empuja célula hacia delante Liberación de uniones y retracción de la cola

37 La actina es diferente a la miosina porque la actina:
Esta implicada en el movimiento muscular Participa en la estructura del citoesqueleto Se estructura de filamentos Carece de función ATPasa Se organiza en haces y redes De la miosina es incorrecto lo siguiente: Posee 2 cadenas pesadas y 2 ligeras Es el principal monómero de la actina Participa en los movimientos de los músculos Posee función ATPasa La variedad II es la más común : a

38 Movimientos mediados por filamentos de actina
Cambios de forma y movimiento celular Corriente citoplásmica Citocinesis Contracción muscular Movimiento ameboide Los microfilamentos participan en 2 variedades de movimientos: a. muscular y b. no muscular

39 Microfilamentos y movimiento ameboide:
Pseudópodos Amebas, mohos y leucocitos Capa externa del citoplasma gelatinoso y espeso (ectoplasma) Capa interna de citoplasma fluido (endoplasma) Permiten el desplazamiento y fagocitosis

40 Microfilamentos y Corriente citoplasmática
Ciclosis Flujo celular de organelos alrededor de las vacuolas en células vegetales Permite la movilización de agua y nutrientes (similar a vasos sanguíneos)

41 Cuales son los mecanismos por los cuales las proteínas que unen actina regulan la contracción de los músculos liso y esquelético?.  El calcio sale del retículo sarcoplasmático y se une a la proteína troponina C, presente como parte del filamento de actina, haciendo q module con la tropomiosina, cuya función es obstruir el sitio de unión entre la actina y la miosina. La profilina proteína citosólica une 1:1 a los monómeros de actina G-ATP, pero su función es distinta: facilita el intercambio de nucleótidos ATP por ADP. Además, está implicada en otras funciones celulares, como la unión de repeticiones de Pro en otras proteínas o de lípidos que actúan como segundos mensajeros.50 51

42 Células musculares y movimiento
Existen tres tipos de músculo: Esquelético unido a los huesos mediante tendones, responsable del movimiento de los miembros (voluntario) Cardiaco responsable de la contracción del corazón (involuntario) Liso responsable de la peristalsis de las vísceras y vasos sanguíneos (involuntario)

43 Apariencia microscópica del músculo estriado
Con microscopio óptico únicamente se observan estrias Músculos estriado esquelético Músculo estriado cardíaco Fibras del músculo liso

44 Fibra MIOFIBRILLAS: El sarcómero: formado por
Cada fibra está formada por muchas miofibrillas de 1-2 mm de diámetro, que se extienden a lo largo de la fibra muscular Miofibrilla se estructura de una cadena de sarcómeros, que son las unidades contráctiles El sarcómero: formado por haces de filamentos gruesos de miosina II y microfilamentos Los filamentos finos (actina) , se organizan alrededor de los filamentos gruesos(hexagonal)

45 Haz de fibras musculares
Músculo Haz de fibras musculares Miofibrillas Núcleo Tendones Miofibrilla individual Fibra muscular individual (1 célula) Estructura del sarcómero: Filamentos gruesos de miosina Filamentos delgados de actina Proteinas acsesorias: titina, nebulina y discos Z, Linea M Bandas A Bandas I Sarcómero Porción de Miofibrilla Filamentos gruesos Filamentos delgados

46 La célula muscular es polinucleada, resulta de la unión de miocitos
Haz de fibras musculares Músculo Fibra muscular (célula muscular) Núcleo Membrana plasmática Miofibrilla Disco Z Banda A Disco Z La célula muscular es polinucleada, resulta de la unión de miocitos Sarcómero

47 Estructura del sarcómero
Filamentos gruesos de miosina Filamentos delgados de actina Proteinas acsesorias: titina, nebulina y discos Z, Linea M Bandas A Bandas I Linea M: acercamiento de bandas I Zona H: separación bandas de actina Disco Z: separación entre sarcómeras

48 Proteinas del sarcómero
Línea Z Línea Z Miomesina Titina Línea M Filamento grueso (miosina) Tropomodulina Extremo - Filamento delgado Extremo + Filamento delgado Filamento delgado (actina) Nebulina Tropomodulina: proteína reguladora del movimiento muscular dependiente de Calcio.

49 Troponina posee 3 sitios: C, I, y T

50 Interacción de la actina y miosina:
Para que la cabeza de la miosina traccione a la actina, la tromonina debe ser activada con calcio (sitioC). La troponina activada mueve a la tropomiosina (sitio T): y deja libre el sitio I donde interactúa la actina y miosina para que ocurra el acercamiento de bandas claras (contracción)

51 Filamentos de miosina interactuan con actina:
Formados por miosina II, con diámetro 15 nm , que consta de 2 cadenas pesadas idénticas (200 kDa) y 2 pares de cadenas ligeras (20 kda), se une con otra cadena pesada y forman un dímero con las colas enrolladas (coiled-coil) Las cadenas ligeras se asocian a la región globular (cabeza) de cada cadena pesada Cabeza globular con función ATPasa 2 cadenas pesadas Cola alfa hélice 2 cadenas ligeras

52 Funciones de las proteínas del sarcómero
Función Actina Componente principal de filamentos finos Miosina Componente principal de filamentos gruesos Tropomiosina Interactúa con los filamentos finos en toda su longitud Troponina Regulación de la contracción mediada por Ca2+ Titina Une filamentos gruesos al disco Z Nebulina Une filamentos finos al disco Z Miomesina Se une a la miosina localizada en la línea M a-actinina Une filamentos finos en forma de haz, a los discos Z Ca2+ATPasa Transporta Ca2+ al REL para relajar músculo Cap Z Une filamentos de actina al disco Z Tropomodulina Mantiene longitud y estabilidad de filamentos gruesos

53 Eventos de la contracción muscular
Despolarización del sarcolema y transmisión del potencial de acción a través de los túbulos en T, Apertura de canales de Ca2+ del retículo, e interacción de estos cationes con la troponina modificando su conformación, lo que altera a su vez la estructura de la tropomiosina, que recubre el sitio activo de la actina, permitiendo el establecimiento de los enlaces cruzados miosina-actina Aumento de la concentración citosólica de Ca2+ Movimiento las cabezas de miosina sobre los filamentos delgados, por la actividad ATPasa de las cabezas de miosina, hace que los filamentos de actina hacia el disco Z, Captura del Ca2+ por parte del retículo sarcoplásmico, que cambia la conformación de la tropomiosin, lo cual inhibe la interacción actina-miosina.

54 MUSCULO LISO: tejido conjuntivo fibroso que contiene vasos sanguíneos
Constituido por fibras de contracción lenta y sostenida. Se organiza en grupos de haces de fibras, rodeados de tejido conjuntivo fibroso que contiene vasos sanguíneos Sus fibras no se estructuran de sarcómeros No contienen troponina ni tropomodulina El citoplasma ocupado por abundantes miofilamentos de actina y menor proporción de miofilamentos gruesos, un citoesqueleto de filamentos intermedios formados por desmina. Existen, también, numerosos cuerpos densos, estructuras que anclan a los filamento finos.

55 Proteinas asociadas a la actina
Intervienen en la polimerización y despolimerización de la actina, estabilidad, organización en haces o redes, fragmentación y destrucción. Timosina B4 impide la incorporación de los monómeros al polímero en crecimiento, Profilina: facilita el intercambio de nucleótidos ATP por ADP, favorece la polimerización, Gelsolina y Cofilina: regulan la longitud de los microfilamentos Cap Z: recubren los extremos de la actina F a fin de estabilizarlos La tropomodulina es esencial como estabilizador de la actina F presente en las miofibrillas de los sarcomeros del músculo, Calmodulina/calcio en la fibra muscular lisa.

56 Proceso de contracción del músculo liso
Es activado por iones de calcio y la energía por hidrólisis de ATP, Los filamentos de actina están unidos a los cuerpos densos, unidos por puentes intercelulares de proteína que proveen la fuerza de contracción, Los numerosos filamentos de actina se intercalan con unos pocos de filamentos gruesos de miosina, La fuerza de contracción es mas potente que la del estriado, por el prolongado anclase de los puentes transversos de actina y miosina, La regulación de la contracción no depende de la troponina sino del complejo calcio calmodulina, mas la fosforilación de las cadenas ligeras de miosina Esta influenciado por descargas del sistema nervioso autónomo La membrana contiene más canales de Calcio que el estriado El calcio no se libera del reticulo liso, sino entra del líquido extracelular, La alfa actiinna es uno de los componentes de los cuerpos densos El rol de los cuerpos densos es similar al de los discos Z de las miofibrillas.

57 DEL MUSCUL0 ESTRIAD0 ES CORRECTO LO SIGUIENTE:
Se estructura de sarcómeros Requiere de Calcio del REL y magnesio para su contracción La troponina regula la contracción La miosina da el impulso de fuerza Todo es correcto DEL MUSCULO LISO ES INCORRECTO LO SIGUIENTE: No se estructura de sarcómeros Requiere de calcio intra y extracelular para la contracción Posee gran cantidad de cuerpos densos Los vasos sanguíneos , intestinos y vejija son un ejemplo La regulación de la contrcción depende de la troponina