Aminoácidos – Polipéptidos – Proteínas

Presentación del tema: "Aminoácidos – Polipéptidos – Proteínas"— Transcripción de la presentación:

1 Aminoácidos – Polipéptidos – Proteínas
Aminoácidos – Aminoácidos esenciales - Funciones Unión entre aminoácidos: enlaces peptídicos; di, tri y polipéptidos Punto isoeléctrico – Electroforesis – Separación de mezclas de aminoácidos Proteínas - Funciones en los organismos vivos - Estructura ADN – Estructura - Función Síntesis de proteínas

2 α – aminoácidos Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) Se llaman α pues el grupo amino se encuentra en el carbono α Las subunidades de aminoácidos unidas por enlaces amida: enlaces peptídicos Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas (las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos entrelazados entre sí)

3 Cinco de los 20 aminoácidos

4 Los 20 aminoácidos aminoácidos hidrófobos aminoácidos polares
Se diferencian entre si en la estructura de las cadenas laterales unidas a sus átomos de C α aminoácidos hidrófobos aminoácidos polares aminoácidos ácidos aminoácidos básicos

5 Aminoácidos esenciales
Cumplen funciones sumamente importantes para el organismo Los seres humanos sólo pueden sintetizar algunos de los aminoácidos necesarios para fabricar proteinas (11 los niños y 12 los adultos). Los demás aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse y deben incorporarse a través de la alimentación. A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las denomina completas y en general se encuentran en alimentos tales como carnes, huevos, lácteos y derivados. Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que no aportan al organismo todos los aminoácidos esenciales. Este concepto es particularmente importante en individuos vegetarianos.

6 Aminoácidos L y D Con excepción de la Glicina, los α aminoácidos son quirales Tienen imágenes especulares que no se pueden superponer Las propiedades bioquímicas de los aminoácidos L y D son diferentes: Solo el L puede metabolizarse por una enzima presente en las células, y el D no se considera un aminoácido útil.

7 Aminoácidos esenciales y sus funciones
L-Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular. L-Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular. L-Lisina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas. L-Metionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular. L-Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. L-Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño. L-Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación. L-Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno. Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de usarse inmediatamente.

8 Son anfóteros, contienen tanto un grupo ácido como un grupo básico
Propiedades ácido base de los aminoácidos La estructura real de los aminoácidos es iónica Tienen puntos de fusión altos, mayores a los 200ºC La naturaleza dipolar les confiere ciertas propiedades Son más solubles en agua que en solventes orgánicos Son menos ácidos que la mayoría de los ácidos carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las aminas. Son anfóteros, contienen tanto un grupo ácido como un grupo básico

9 pH isoeléctrico punto isoeléctrico
Puntos isoeléctricos de los aminoácidos pH isoeléctrico punto isoeléctrico Medio básico – pH alto Medio ácido – pH bajo pH intermedio donde el aminoácido está como zwitterion, con carga neta cero El punto isoeléctrico depende de la estructura de los aminoácido: Aminoácidos ácidos Acido aspártico (2.8) Acido glutámico (3.2) Aminoácidos básicos Lisina (9.7) Arginina (10.8) Aminoácidos neutros Alanina (6.0) Fenilalanina (5.5)

10 Puntos isoeléctricos de los aminoácidos
Acido aspártico Lisina

11 Cómo calcular el punto isoeléctrico de un aminoácido: donde, Ka1 y Ka2 son las constantes de acidez que involucran la especie de carga neta cero

12 Electroforesis Ala Asp- Lisina (9.7) Acido aspártico (2.8)
Técnica utilizada en laboratorio para separar mezclas de aminoácidos, aprovechando la diferencia entre los puntos isoeléctricos de los mismos Fuente Cátodo (-) Anodo (+) Muestra Buffer pH = 6 matriz gelatinosa Lisina (9.7) Acido aspártico (2.8) Alanina (6.0) Fuente Cátodo (-) Anodo (+) Lis+ Ala Asp- Terminada la carrera electroforética, las proteínas se tiñen con un colorante adecuado.

13 Proteínas Polímeros naturales formados por unidades de aminoácidos enlazados entre sí a través de enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido si el nº de aminoácidos es menor que 10: oligopéptido si es superior a 10: polipéptido si es superior a 50: proteína Son indispensables para la estructura, función y reproducción de la materia viva. Intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Diferentes secuencias de aminoácidos les confieren una gran variedad de funciones en los organismos vivos. Se estima que el ser humano tiene unas proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle Su descomposición química proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

14 Funciones de las proteínas
Clase de proteínas Ejemplo Función Proteínas de transporte Hemoglobina Transportar O2 a las células Proteínas estructurales Colágena Tejido conectivo (tendones) Enzimas ADN polimerasa Replicar y reparar ADN Proteínas contráctiles Actina, Miosina Causan la contracción de los músculos Proteínas protectoras Anticuerpos Formar un complejo con proteínas extrañas Hormonas Insulina Regular el metabolismo de la glucosa Toxinas Venenos de víboras Incapacitar a los animales Cromosomas Transmiten los caracteres hereditarios

15 Estructura de proteínas
Estructura primaria Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

16 Estructura de proteínas
Estructura secundaria Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En esta disposición los aa no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

17 Estructura de proteínas
Estructura terciaria Estructura cuaternaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. La conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas , hormonales, etc. Se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. La estructura primaria determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

18 Qué es el ADN? Molécula constituída por dos largas cadenas de nucleótidos unidas entre sí formando una doble hélice. El polímero se le denomina polinucleótido o ácido nucleico. Un nucleótido está formado por una base nitrogenada, un azúcar y un grupo fosfato. El azúcar es ribosa en caso de ARN y desoxiribosa en el caso de ADN. Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula. Las bases nitrogenadas son las que contienen la información genética y los azúcares y los fosfatos tienen una función estructural formando el esqueleto del polinucleótido.

19 Bases nitrogenadas Las dos cadenas de nucleótidos que constituyen una molécula de ADN, se mantienen unidas entre sí porque se forman enlaces entre las bases nitrogenadas de ambas cadenas que quedan enfrentadas. La unión de las bases se realiza mediante puentes de hidrógeno, y este apareamiento está condicionado químicamente de forma que la adenina (A) sólo se puede unir con la Timina (T) y la Guanina (G) con la Citosina (C). Hay aproximadamente 3000 millones de las bases en el ADN En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).

20 Estructura del ADN Para qué conocer la estructura de los ácidos nucleicos? Identificación del código genético, al conocer la secuencia de bases nitrogenadas. determinación del mecanismo y control de la síntesis de las proteínas conocer el mecanismo de transmisión de la información genética de la célula madre a las células hijas. El apareamiento de bases limitado ( A-T; G-C ), implica que la secuencia de bases de una de las cadenas define la secuencia de la otra: cadenas complementarias. Una vez conocida la secuencia de las bases de una cadenas se deduce inmediatamente la secuencia de bases de la complementaria.

21 El ADN en la célula Localización del ADN: en el núcleo celular.
El nucleo contiene cromosomas, compuestos por hilos de ADN comprimido. Gen: parte de un cromosoma que determina la producción de una determinada proteína Ancho del ADN: 20 Å Número de nucleótidos por giro: 10 Longitud de una vuelta entera de la hélice: 30Å Distancia entre las bases: 3,4 Å Longitud: aproximadamente 3000 millones de bases (entre 1 y 2 metros) Si se sumara la longitud del ADN de todas las células de una sola persona se podría rodear la circunferencia terrestre veces. 

22 Replicación del ADN Es la capacidad que tiene el ADN de hacer copias o réplicas de su molécula. Es un proceso fundamental para la transferencia de la información genética de generación en generación. La doble hélice se separa y cada una de las cadenas sirve de molde para la síntesis de una nueva cadena complementaria. El resultado final son dos moléculas idénticas a la original La duplicación del ADN supone, primero, la separación de las dos cadenas mediante mecanismos enzimáticos y luego, a causa del carácter obligatorio o complementario del apareamiento de bases, la síntesis enzimática de una cadena idéntica a aquella de la que se separó. Esta fidelidad de la duplicación asegura que la información genética contenida en esa molécula de ADN se transmita fielmente, sin cambios, de célula a célula, generación tras generación.

23 Síntesis de proteínas Etapa de transcripción (Sintesis de ARNm)
Etapa de traducción ocurre dentro del núcleo de las células secuencia de nucleótidos que denominamos gen (segmento de ADN que determina una proteína) se transcribe en una molécula de ARN mensajero síntesis de proteína propiamente dicha ARNm pasa del núcleo al citoplasma donde es traducida por los ribosomas que arman una proteína

24 Síntesis del ARN mensajero - Transcripción
La enzima ARN polimerasa se sitúa en un sitio específico (promotor) que inicia la síntesis del ARNm. La molécula helicoidal de ADN se desenrolla y deja accesible la hebra paralela a partir de la cual se inicia el armado de la hebra de ARN. Los nucleótidos se añaden uno por uno en orden complementario, de esta manera la adenina del ADN se combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la timina se ensambla con la adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina y viceversa (C – G, G – C). El ARNm es el portador de las instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos de una proteína. Las instrucciones se descifran leyendo los nucleótidos de tres en tres ("tripletes“ o codones). Cada triplete de nucleótido determina uno de los 20 aminoácidos existentes.

25 Síntesis del ARN mensajero - Transcripción

26 Síntesis de proteínas - Traducción
El ARNm ya está sintetizado y sale del núcleo celular hacia el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas. Los aminoácidos que se encuentran en las células deben ser unidos según la secuencia que trae el ARNm. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm) Allí se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde. Así se unen uno a uno los aminoácidos en el orden específico para formar una determinada proteina. Al final de la cadena del ARNm se encuentra un codón que sirve de señal de terminación del proceso. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo Una proteína se forma sólo en algunos segundos

27 Síntesis de una Proteína

28 Síntesis de proteínas

29 Bibliografía Hart, Craine, “Química Orgánica” Wade, “Química Orgánica”
Mc Murray, “Química Orgánica” Morrison, “Química Orgánica” Lodish, “Molecular Cell Biology”