ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína mediante dos etapas de transferencia de información Colegio.

Presentación del tema: "ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína mediante dos etapas de transferencia de información Colegio."— Transcripción de la presentación:

1 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Conocen que el mensaje de cada gen se transforma en una proteína mediante dos etapas de transferencia de información Colegio Santa Sabina Cuarto año Medio Depto. De Ciencias Prof. Paulette Rivera F.

2 PROTEÍNAS SE ORGANIZAN EN 4 NIVELES jERÁRGICOS ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA

3 ESTRUCTURA PRIMARIA Nivel más básico de organización. Corresponde a una secuencia específica de a.a. unidas por enlaces peptídicos. Es la base sobre la cual se estructuran las proteínas.

4 Corresponde a la disposición espacial de las cadenas de a.a. Existen 2 tipos: α hélice y lámina β. Se originan gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena polipetídica. Un polipéptido puede presentar ambos tipos de estructura 2ria a lo largo de su cadena. Ejemplo: colágeno. ESTRUCTURA SECUNDARIA

5 Alfa hélice. La cadena se enrolla sobre sí misma.

6 Beta plegada. Es plana. Se pliega en forma de zigzag. Constituida por segmentos cortos y extendidos de a.a. que se alinean unos frente otros.

7 Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí misma, permitiendo la disposición tridimensional de cada cadena polipeptídica. Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los grupos R de los a.a. que conforman la cadena polipeptídica). Son proteínas globulares. Ejemplo: proteínas de membrana y las inmunoglobulinas. ESTRUCTURA TERCIARIA

8 Nivel complejo de organización. Es la unión de 2 o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Se da gracias a uniones como: pts de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces disulfuro. Ejemplo: la hemoglobina. ESTRUCTURA CUATERNARIA

9

10 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. Cambios en la estructura de las proteínas que incluye las pérdida de las propiedades que determinan sus funciones. Aumento de la temperatura Cambios de pH Exposición a rayos UV ¿Por qué se puede dar? ¿A qué se debe? - Rompimiento de uniones débiles que mantiene estables las estructuras cuaternarias o terciarias, lo que hace que pierdan su función. Sin embargo, los enlaces peptídicos se mantienen unidos.

11 Renaturalización Recuperación de la configuración normal de las proteínas al restablecerse las condiciones de T° y pH (normales).

12 Actividad evaluada. 1.Confeccione un mapa conceptual que contenga información de las proteínas y sus distintas estructuras (incluir enlaces, características, ejemplos). 2. Analiza las siguientes secuencias, identifique el tipo de mutación encontrada y explique. (TRANSCRIBA Y VEA LOS A.A. CORRESPONDIENTES).

13 SECUENCIA 1: TGAGGACTTCTTTTT (NORMAL) TGAGGACATCTTTTT(MUTADA) SECUENCIA 2: TACAAGGCCTGGTAGGGCGACAGGGCAGAC AAG. (NORMAL) TACAAGGCTGGTAGGGCGACAGGGCAGACA AG. (MUTADA).

14 ENZIMASENZIMAS

15 ENZIMAS 1.Concepto de enzima. 2.Concepto de catalizador. 3.Características de la acción enzimática. 4.Efecto del pH y la temperatura. 1.Concepto de enzima. 2.Concepto de catalizador. 3.Características de la acción enzimática. 4.Efecto del pH y la temperatura.

16 ENZIMAS Reacciones químicas Energía Romper enlaces Moléculas participantes necesitan para de Energía de Activación denominada

17 Concepto de Enzima Químicamente corresponden a proteínas globulares (en su mayoría). Se conocen como Biocatalizadores. Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. No modifican el sentido de los equilibrios químicos. Características…

18 No sufren cambios durante la reacción. Son especificas a un sustrato. Actúan a cierta temperatura y condiciones de pH. Son las unidades funcionales del metabolismo celular …Características no son consumidas en la reacción, son REUTILIZABLES.

19

20

21 Concepto de catalizador Un catalizador sustancia es una que acelera una reacción química hasta hacerla instantánea o casi instantánea Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

22 Acción Enzimática

23 Especificidad de sustrato Especificidad de acción. CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica. Cada reacción está catalizada por una enzima especifica.

24 E + SESESE + P Enzima sustrato Enzima sustrato Enzima Complejo Enzima- Sustrato (complejo activado) Sitio activo Productos La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.

25 El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son puentes de hidrógeno electrostáticas hidrófobas en un lugar específico sitio activo Enzima sustrato Sitio activo

26 es una pequeña porción de la enzima constituído por serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato Enzima sustrato Sitio activo Enzima sustrato

27 Modelos de acción enzimática.

28

29 Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Ej.CO+2, Fe 2+, Cu 2+, K +, Mn 2+, Mg 2+ ). Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es el coenzima. Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no protéicas. En función de su naturaleza se denominan:

30

31 Cofactor Coenzima Apoenzima Holoenzima

32 VITAMINAS la actuación de determinadas enzimas coenzimas distintas rutas metabólicas una deficiencia de ellas importantes defectos metabólicos son necesarias para ya que funcionan como que intervienen en puede originar

33 VITAMINASFUNCIONES Enfermedades carenciales C (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno Escorbuto B1 (tiamina)Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídos Beriberi B2 (riboflavina)Constituyente de los coenzimas FAD y FMNDermatitis y lesiones en las mucosas B3 (ácido pantotinico) Constituyente de la CoAFatiga y trastornos del sueño B5 (niacina)Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra B6 ( piridoxina)Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos. Depresión, anemia B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa BiotinaCoenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos. Fatiga, dermatitis...

34 Condiciones que requiere la actividad enzimática Temperatura Enzima Temp. Ópt. ( o C) Mamíferos 37 Bacterias y algas aprox. 100 Bacterias Árticas aprox. 0 Bacterias en muestra de hielo antigua A medida que la temperatura va aumentando progresivamente hasta llegar a la temperatura optima, la velocidad en que la enzima cataliza una reacción también aumenta

35 Al aumentar la temperatura sobre su temperatura optima, la actividad enzimática disminuye porque se dificulta la unión enzima-sustrato. -Si se sobrepasan los 50ºC, ocurre una desnaturalización de las proteínas.

36 pH Pepsina 1.5 Tripsina 7.7 Catalasa 7.6 Enzima pH óptimo Condiciones que requiere la actividad enzimática La actividad enzimática es eficaz dentro de un rango de pH que depende del tipo de enzima y de su sustrato. Valores que traspasen este rango pueden causar desde la alteración del sitio activo hasta la desnaturalización de la enzima.

37 Inhibición competitiva Inhibición no competitiva Las enzimas pueden ser inhibidas: ¿Cómo definirías cada inhibición?

38 Inhibición competitiva: El sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo de la enzima. Si gana el sustrato, la enzima trabaja y transforma el sustrato en producto. Si gana el inhibidor, la enzima se bloquea y no trabaja.

39 Inhibición no competitiva: Existen dos sitios de unión, uno para el sustrato y otro para el inhibidor. Si llega primero el sustrato, se bloquea el sitio del inhibidor y la enzima trabaja y lo transforma en producto. Si gana el inhibidor, el sitio del sustrato se bloquea y la enzima no trabaja.

40