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Polipéptidos que contienen dos dominios

Publicada porRosa María Sosa Vidal Modificado hace 6 años

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Presentación del tema: "Polipéptidos que contienen dos dominios"— Transcripción de la presentación:

1 Polipéptidos que contienen dos dominios
Polipéptidos que contienen dos dominios. Arriba: estructura tridimensional de una unidad monomérica de la enzima tetramérica lactato deshidrogenasa con los sustratos NADH (rojo) y piruvato (azul) unidos. No todos los enlaces en el NADH se muestran. El color de la cadena polipeptídica está graduado a lo largo del espectro visible desde azul (N terminal) hasta anaranjado (C terminal). Note cómo la porción N terminal del polipéptido forma un dominio contiguo, que abarca la porción izquierda de la enzima, que se encarga de unir NADH. De modo similar, la porción C terminal forma un dominio contiguo que se encarga de unir piruvato. (Adaptada de Protein Data Bank ID no. 3ldh.) Abajo: estructura tridimensional de la subunidad catalítica de la proteína cinasa dependiente de cAMP (cap. 42) con los análogos de sustrato ADP (rojo) y péptido (púrpura) unidos. El color de la cadena polipeptídica está graduado a lo largo del espectro visible desde azul (N terminal) hasta anaranjado (C terminal). Las proteína cinasas transfieren el grupo γ-fosfato del ATP a sustratos proteína y péptido (cap. 9). Note cómo la porción N terminal del polipéptido forma un dominio contiguo rico en hoja β que se une a ADP. De modo similar, la porción C terminal forma un dominio contiguo, rico en hélice α, que se encarga de unir el sustrato péptido. (Adaptada de Protein Data Bank ID no. 1jbp.) De: Proteínas: órdenes de estructura superiores, Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición Citación: Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil P. Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición; 2013 En: Recuperado: March 06, 2018 Copyright © 2018 McGraw-Hill Education. All rights reserved

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