Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda

Presentación del tema: "Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda"— Transcripción de la presentación:

1 Ministerio del Poder Popular para Educación Universitaria, Ciencia y Tecnología
Universidad Nacional Experimental Francisco de Miranda Facultad de Medicina Extensión Barinas. Estado Barinas AMINOÁCIDOS

2

3 ¿Qué son los aminoácidos?
Un aminoácido es una molécula orgánica que en su estructura contiene un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Solo 20 de ellos se encuentran codificados en el DNA Son las unidades básicas que utiliza el organismo para reconstruir sus propias proteínas. Se puede considerar a este grupo de 20 moléculas precursoras como el alfabeto en el que está escrito el lenguaje de la estructura proteica El primer aminoácido descubierto fue la asparagina en 1806. Son los monómeros a partir de los cuales se forman las proteínas

4 Características estructurales
y propiedades Las diferencias entre los aminoácidos se deben a la estructura de sus grupos laterales o R (residuo o resto de la molécula). Todos los 20 aminoácidos encontrados en las proteínas son α-aminoácidos es decir poseen un grupo amino y un grupo carboxilo unidos a un mismo carbono Cualquier aminoácido se encuentra formado por un carbono al cual se unen 4 sustituyentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo R.

5 Características estructurales
y propiedades Los 20 aminoácidos suelen representarse mediante dos sistemas el primero de ellos utiliza las primeras 3 letras del nombre del aminoácido en el idioma inglés el segundo sistema representa cada uno de los 20 aminoácidos mediante una letra que en algunos casos corresponde a la primera letra del nombre del aminoácido

6 Características estructurales
y propiedades El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en espejo. Ambas imágenes se llaman L-isómero y D-isómero. L: levorrotatorio (que gira la luz a la izquierda) D: dextrorrotatorio(que gira la luz a la derecha)

7

8

9

10

11 Clasificación de los aminoácidos
Se pueden clasificar de acuerdo a : Su obtención por el organismo La naturaleza de sus grupos R Esenciales No esenciales Polares No polares No cargados Aromáticos Básicos (positivos) Alifáticos Ácidos(negativos)

12 Aminoácidos esenciales y no esenciales
Se denominan esenciales a aquellos aminoácidos que no pueden ser sintetizados de nuevo por un organismo vivo Los aminoácidos no esenciales son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar de acuerdo con sus necesidades

13 Aminoácidos de acuerdo a sus grupos R
Los grupos R son los responsables de las características particulares de cada aminoácido Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina Aminoácidos apolares o alifáticos Caracterizados por ser fuertemente hidrofóbicos y salvo algunas excepciones (glicina y prolina) confieren estabilidad a las estructuras proteicas mediante el establecimiento de interacciones hidrofóbicas

14 Aminoácidos aromáticos
Fenilalanina, Tirosina y Triptófano Sus cadenas laterales son ciclos aromáticos, por consiguiente son relativamente hidrofóbicos. Los 3 se caracterizan por absorber la luz ultravioleta Aminoácidos polares sin carga Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina y Glutamina Estos aminoácidos son mucho más hidrofílicos que los anteriores y a pesar de no poseer carga neta, la presencia de grupos funcionales con carácter polar les permite formar puentes de hidrógeno.

15 Lisina, Arginina e Histidina Aminoácidos polares con carga negativa
Aminoácidos polares con carga positiva Lisina, Arginina e Histidina De este grupo destaca la Histidina debido a que posee un grupo R con un pKa próximo a la neutralidad,lo cual le permite participar en varias reacciones enzimáticas actuando como dador/aceptor de protones. Aminoácidos polares con carga negativa Aspartato y Glutamato Es el grupo menos numeroso; formado por 2 aminoácidos

16 Aminoácidos modificados
Por otra parte, algunos aminoácidos no forman parte de la estructura de proteínas, sino que constituyen importantes intermediarios en rutas metabólicas como sería el caso de la Ornitina y la Citrulina, que forman parte de la ruta de síntesis de la Arginina y del Ciclo de la urea.

17 Punto isoeléctrico y propiedades ácido-base
En forma zwitterionica un aminoácido puede actuar como ácido (el grupo amino puede donar un protón) y como base (el grupo carboxilo puede aceptar un protón); por tanto los aminoácidos son sustancias anfóteras Como la molécula no contiene una carga neta, ya que posee una cantidad igual de grupos ionizables de carga opuesta, es considerada una sustancia anfótera o zwiterion.

18 Punto isoeléctrico y propiedades ácido-base
Un concepto de vital importancia al considerar las propiedades eléctricas de los aminoácidos es el de punto isoeléctrico (pI); el cual puede ser definido como el valor de pH al cual un aminoácido tiene carga neta 0 El valor del punto isoeléctrico de un aminoácido depende de las características de los grupos ionizables, los puntos isoeléctricos de los aminoácidos reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables Aquellos aminoácidos sin un grupo R ionizable tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 5 o 6 (resultado de la influencia del grupo amino y carboxilo) mientras que aquellos con grupos R ionizables positivos tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 8 (influenciados tanto por el grupo amino y carboxilo como por el grupo R) mientras que los aminoácidos con grupos R ionizables negativos tendrán puntos isoeléctricos alrededor de 3.

19 Cálculo del punto isoeléctrico
En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al zwitterion (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la semisuma de estos. Por ejemplo en el caso de la glicina el valor de los pKa adyacentes a la forma zwitterionica son 2,34 (pKa del grupo carboxilo) y 9,60 (pKa del grupo amino); y por tanto el valor del pI será 5,97. En el caso del glutamato los pKa adyacentes al zwitterion son 2,19 (pKa del grupo carboxilo) y 4,25 (pKa del grupo R); y por tanto el valor del pI será 3,22.

20 Enlace peptídico La unión de un aminoácido con otro se denomina un enlace peptídico. La síntesis de proteína a partir de aminoácidos se lleva a cabo al unirse los aminoácidos individuales hasta formar cadenas largas

21 Un péptido es el producto de la unión de dos o más aminoácidos
Péptidos Un péptido es el producto de la unión de dos o más aminoácidos La unión de unos pocos aminoácidos forma un oligopeptido, mientras que la unión de varios de ellos se denomina polipéptido Cuando los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos se combinan para formar un polipéptido. Los aminoácidos constituyentes se denominan residuos de aminoácidos. Un péptido consta de dos o más residuos de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

22 Péptidos de importancia biológica
Uno de los más sencillos es el tripéptido glutatión. Este tripéptido lleva a cabo funciones oxidorreductoras por su grupo sulfhídrilo, se requiere para la actividad de varias enzimas y participa en el transporte de aminoácidos. Un grupo importante es el de los péptidos cerebrales con actividad de neurotransmisores, como la sustancia P (decapéptido) o los analgésicos opiáceos como las endorfinas y encefalinas.

23 Funciones de los aminoácidos
en el organismo Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos poseen muchas otras funciones biológicas: 1.Numerosos aminoácidos ex o sus derivados actúan como mensajeros químicos. 2.Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen nitrógeno. 3.Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como intermediarios metabólicos.

24 Algunos aminoácidos y sus funciones
Lisina juega un importante papel en la construcción de la proteína de los músculos, en la absorción del calcio, la recuperación de heridas y en la producción de hormonas, enzima y anticuerpos. Metionina junto con la Cistina son aminoácidos azufrados, indispensables para sintetizar las proteínas del pelo y la piel entre las cuales encuentra la queratina

25 Fenilanina Triptófano Treonina
La L-fenilalanina se transforma en los animales en tirosona. Aparte de su papel en la pigmentación del pelaje y el iris, la tirosona es también un precursor de la dopamina, de la norepinefrina y la adrenalina. Triptófano es esencial para que la glándula pineal segregue la serotonina, que es un neurotransmisor cerebral. La serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueño-vigilia. Treonina Es importante metabólicamente para el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas de la mucosa intestinal y para los anticuerpos. Asimismo, promueve un mejor funcionamiento del hígado.

26 Histidina L-Tirosina L-Isoleucina
La histidina es un precursor de la histamina. La histamina es liberada por las células del sistema inmune en una reacción alérgica. L-Isoleucina Aminoácido esencial imprescindible para la síntesis de hemoglobina y para la regulación de los niveles sanguíneos de glucosa (energía). Tras su metabolismo, la L-isoleucina puede ser convertida tanto en hidratos de carbono como en lípidos. L-Tirosina Molécula que una vez alcanza el tejido cerebral es convertida en dopamina, noradrenalina y adrenalina; sus concentraciones son dependientes de las de tirosina dietética.