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UNACH Facultad de Ciencias Químicas Extensión Ocozocoautla Integrantes: Moreno Entzín Diana Cristina Herrera Sánchez Fátima del Carmen Facilitadora:

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Presentación del tema: "UNACH Facultad de Ciencias Químicas Extensión Ocozocoautla Integrantes: Moreno Entzín Diana Cristina Herrera Sánchez Fátima del Carmen Facilitadora:"— Transcripción de la presentación:

1 UNACH Facultad de Ciencias Químicas Extensión Ocozocoautla Integrantes: Moreno Entzín Diana Cristina Herrera Sánchez Fátima del Carmen Facilitadora: Dra. Ana Cañas tarea:3

2 Chymotrypsin/Quimiotripsina E.C. 3.4.21.1
BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de

3 En su forma de zimógeno se llamará: quimiotripsinógeno
Por acción de otra enzima llamada tripsina hará que tenga su forma activa y será llamada: quimiotripsina Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de

4 1) ¿En qué parte del sistema digestivo actúa?
Es producido en el páncreas y son activadas en en el intestino delgado Obtenido de: Esta nos ayuda con el uso de la hidrolisis, forma péptidos cada vez más pequeños y aminoácidos Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de

5 2) Clase http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.4.21.1
NAME

6

7 3) Tipos

8

9

10 4) Estructura Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de

11 Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer

12 Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de http://slideplayer

13 5) Secuencia proteica

14 Secuencia genética

15 6) Sitio activo Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de

16 ESPECIFICIDAD Centro activo: el tamaño y características del bolsillo determinan tipo de enlace peptídico que hidrolizan En las tres proteasas (quimotripsina, tripsina y elastasa) se diferenciaran en su especificidad; la quimotripsina tiene un bolsillo grande que puede acomodar las cadenas hidrofóbicas de la fenilalanina, tirosina y triptofano, y así cataliza la hidrólisis de péptidos y ésteres de estos aminoácidos. A. Quimiotripsina. (2015).

17 Modelo de la tripsina mostrando la tríada catalítica y el asp-189 que interactúa con las cadenas laterales con carga (+) de la lisina y arginina. A. Quimiotripsina. (2015).

18 Diferencia estructural
La tripsina tiene un aspartato (189), en vez de la ser-189 de la quimotripsina, que forma un puente salino con las cadenas de lisina y arginina, aminoácidos sobre los cuales actúa la tripsina. La elastasa acomoda cadenas hidrofóbicas pequeñas, la zona externa del bolsillo está parcialmente bloqueada por las además laterales de val-216 y treo-226, en la quimotripsina en ambas posiciones hay una glicina Quimiotripsina. (2015)

19 Residuos catalíticos Se encuentran: His 57 Ser 195 Asp 109

20 Centro activo de la quimotripsina. Se muestran
los residuos catalíticos (rojo) y los de unión. Quimiotripsina. (2015)

21 7) ¿Grupo prostético? La enzima quimotripsina si es perteneciente al grupo prostético ya que tiene enlaces covalentes y además hemos de recordar que para ser coenzima se modifican en una reacción química. Los grupos prostéticos partician en reacciónes redox,transaminación, descarboxilación y desaminación

22 8) Función: Sustrato y producto
Como ya habíamos dicho la función de esta enzima es hidrolizar para formar péptidos. Sus sustratos son:

23 Tirosina Fenilalania

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25 Son hidrolizados en el carboxilo terminal
Muchas enzimas proteasas como esta hidrolizan también enlaces éster “in vitro”, usan sustratos que son análogos como: éster N-acetil-L-fenilalanina-p-nitrofeni

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27 Para que ésta enzima actúe consta de dos pasos:
Se acila el sustrato para formar un intermediario enzima acilada que liego perderá su grupo acil y así la enzima regresará a su estado original

28 Producto Dan origen a a.a. más pequeños

29 9) Inhibidores, activadores, pH, temperatura óptima
Existen diferentes tipos de inhibidores pero para inhibir a la quimiotripsina especialmente utilizamos el: éster etilico de la D- tirosina *inhibidor competitivo Otro inhibidor de la quimiotripsina es la: fenilalanilclorometilcetona Para llevar a cabo su actividad inhibidora necesitaran tener condiciones como pH de 3-10 y una temperatura de 0-50 °C Myron I., B., & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté.

30 Activación Se parte gracias a la tripsina como resultando dará dos partes que seguirán unidad por enlaces S-S, estas moléculas activan a otras. La molécula resultante es la quimiotripsina en forma activa con enlaces disulfuro

31 Necesitan un medio favorable de 37 grados centígrados
pH  La quimiotripsina actúa mejor en un medio alcalino, entre los niveles de pH de 7,0 y 9,0. Temperatura óptima Necesitan un medio favorable de 37 grados centígrados

32 10) Manipulaciones comerciales
RIBOTRIPSIN Actúa como analgésico retardado. Estimulan los receptores del dolor Reducción edema que conduce a la disminución de la presión sobre el nervio, al alivio del dolor.

33 ¿Enfermedades? Fibrosis quística: Evita que el páncreas produzca sus enzimas digestivas normales para que no se consuma a si mismo. En la mayoría de los casos, este problema aparece durante los primeros años de vida. La quimiotripsina causa aumento de la vasodilatación y permeabilidad capilar la cual contribuye al shock

34 En el laboratorio Tripsina/Quimotripsina (en heces):
Es una prueba de laboratorio que indica la presencia de estas dos enzimas en heces Los niveles anormales de tripsina o quimotripsina significan que su páncreas no está funcionando correctamente.

35 Referencias (s.f.). Obtenido de A. Quimiotripsina. (2015). Berruecos Zahuantitla, O. (08 de Septiembre de 2014). Youtube. Obtenido de BRENDA. (Enero de 2015). BRENDA. Obtenido de Bula, V. (2005). Slideplayer. Obtenido de Dubois, S. (2013). Livestrong. Obtenido de Enzyme. (s.f.). Obtenido de Gmeil. (s.f.). Quimiotripsina. Obtenido de KEGG. (s.f.). Obtenido de

36 Referencias Krames StayWell. (05 de Junio de 2012). Carefirst. Obtenido de Myron I., B., & Lewis J, B. (1977). Catálisis y acción enzimatica. España: Reverté. Navarro Becerra, A. (30 de Julio de 2009). Eme histología. Obtenido de P.R. Vademecum. (2014). Obtenido de Rodríguez Sotres , R. (2015). Obtenido de Universidad de Córdova. (s.f.). UCO. Obtenido de Wikipedia. (18 de Diciembre de 2014). Wikipedia. Obtenido de


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