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Ejemplos de tres tipos de mutaciones de sentido equivocado que dan por resultado cadenas de hemoglobina anormales. Se indican las alteraciones de aminoácido y posibles alteraciones en los codones respectivos. La hemoglobina Hikari, con mutación de la cadena β, al parecer tiene propiedades fisiológicas normales, pero está alterada desde el punto de vista electroforético. La hemoglobina S tiene una mutación de la cadena β y función parcial; la hemoglobina S se une al oxígeno pero se precipita cuando se desoxigena; esto causa que los eritrocitos tomen forma de hoz y representa la base molecular y celular de la anemia de células falciformes (figura 6-12). La hemoglobina M Boston, una mutación de la cadena α, permite la oxidación del hierro ferroso hem hacia el estado férrico y, así, no se unirá al oxígeno. De: Síntesis de proteína y el código genético, Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición Citación: Murray RK, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Rodwell VW, Weil P. Harper. Bioquímica ilustrada, 29a edición; 2013 En: Recuperado: October 11, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
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