(a) Inhibición competitiva

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INHIBIDOR COMPETITIVO INHIBIDOR NO COMPETITIVO INHIBIDOR ACOMPETITIVO La Vmax no cambia Aumenta la km Disminución de la afinidad de la enzima por su sustrato.
Transcripción de la presentación:

(a) Inhibición competitiva (a) Inhibición competitiva. Al graficar 1/v contra 1/[S] en presencia de varias concentraciones del inhibidor no se modifica la intersección con el eje vertical (p. ej., 1/Vmáx, de modo que Vmáx no cambia), pero sí aumenta la intersección con el eje horizontal (p. ej., –1/Km, de modo que Km aumenta). La ecuación de Lineweaver-Burk para inhibición competitiva es 1/v = (αKm/Vmáx)(1/[S])+1/Vmáx. (b) Inhibición no competitiva. Las gráficas de 1/v contra 1/[S] en presencia de varias concentraciones del inhibidor se cruzan en el mismo punto sobre el eje horizontal, −1/Km. En la inhibición no competitiva pura se asume que las constantes para ES y EIS permanecen iguales. En la inhibición no competitiva mixta las gráficas de 1/v contra 1/[S] se cruzan por arriba del eje horizontal (c) si KIb′ es mayor que KIa, o por debajo del eje horizontal (d) si KIb′ es menor que KIa. La ecuación de Lineweaver-Burk para inhibición no competitiva mixta es 1/v = (αKm/Vmáx)(1/[S])+α′/Vmáx. (e) Inhibición acompetitiva. Las gráficas de 1/v contra 1/[S] en presencia de varias concentraciones del inhibidor exhiben un decremento en Km (α′/Km) y un decremento en Vmáx (α′/Vmáx) de tal manera que la pendiente de la línea no cambia pero la línea se desplaza hacia arriba y hacia la izquierda. La ecuación de Lineweaver-Burk para la inhibición acompetitiva es 1/v = (Km/Vmáx)(1/[S])+α′/Vmáx. De: Enzimas, Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e Citación: McKee T, McKee JR. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida, 5e; 2016 En: https://accessmedicina.mhmedical.com/DownloadImage.aspx?image=/data/books/1960/id_9786071511270_001_mc06f11.png&sec=148095085&BookID=1960&ChapterSecID=148094957&imagename= Recuperado: November 05, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved