Las Enzimas.

Presentación del tema: "Las Enzimas."— Transcripción de la presentación:

1 Las Enzimas

2

3 Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.
2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente. Enzima Substrato Producto

4 sin catalizador, EA=18 Kcal/mol.
con catalizador inorgánico (platino), EA=12 Kcal/mol. con enzima específico (catalasa).  EA=6 Kcal/mol. el platino acelera la reacción veces la catalasa la acelera veces.

5 Son sustancias que, incluso en cantidades muy pequeñas, aceleran la reacción. Es decir, no es que se obtenga más producto, sino que gracias a ellas, se consigue la misma cantidad pero en menos tiempo. - Actúan mediante su presencia, no se consumen en la reacción y al finalizar esta quedan libres pudiendo utilizarse de nuevo, por eso se necesitan en pequeñas cantidades. Además, a diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas tienen otras características: ·Son muy específicas, por lo que actúan en una determinada reacción sin alterar otras. ·Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo. ·Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no biológicos. ·Presentan un peso molecular muy elevado.

6 Mecanismo de actuación enzimática:
1) Se forma un complejo: enzima-substrato o substratos. 2) Se une la coenzima a este complejo. 3) Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 4) Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. 5) Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática productos sustrato Enzima Enzima inactiva Centro activo Coenzima

7 El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos. E E

8 El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una que se reduce, G. e- e-

9

10 CENTRO ACTIVO DE LA CARBOXIPETIDASA a
CATALÍTICOS DE FIJACIÓN

11

12 LISOZIMA CON CENTRO ACTIVO LIBRE Y OCUPADO

13 Mecanismo de acción de la Ribonucleasa pancreática

14 Centro Activo

15 Complejo Enzima-Sustrato
Molécula de ARN

16 Ataque al enlace entre los nucleótidos
His 12 captura un protón del grupo 2'OH del nucleótido pirimidínico His 119 cede su protón al oxígeno en 5' del enlace atacado El P queda con un enlace inestable pentavalente

17 Liberación del producto
Liberación de un Nucleótido Enlace del P pentavalente y cíclico E inestable Las histidinas quedan Ionizadas de manera Diferente a la forma inactiva de la enzima

18 Regeneración de la Enzima
Entrada del agua en el Centro activo El agua atacará al enlace inestable del fósforo

19 Regeneración de la Enzima
Hist 119 capta un protón Del agua que queda como ión Hidroxilo El ión Hidroxilo ataca el Enlace inestable del Fósforo

20 Regeneración de la Enzima
Enlace del fósforo Cíclico, pentavalente, Inestable atacado Por el OH His 119 regenerada

21 Regeneración final de la Enzima
Rotura del enlace del Fósforo inestable His 12 cede un protón al C. 2’ de la ribosa y se regenera

22

23 Porfiria Eritropoyética Congénita Albinismo Histidinemia Gota
Fenilcetonuria Porfiria Porfiria Eritropoyética Congénita Albinismo Histidinemia Gota Talasemia Hemofilia Hemofilia A Hemofilia B Hemofilia C Mucopolidosis Enfermedad De Gaucher Citrulinemia Deficiencia De G6pd Enfermedad De Almacenamiento De Glucosa Tipo I Enfermedad De Tay-Sachs Enfermedad De Fabry Xantomatosis Fucosidosis Aciduria Arginosuccinica Galactosemia Hiperglicerolemia Xeroderma Pigmentosum Enfermedad De Pompe Aciduria Metilmalónica Alcaptonuria /Enfermedad de Batten /Síndrome de Lesch-Nyhan /Enfermedad de Niemann-Pick Enzimopatías Eritrocitarias Homocistinuria Hiperplasia Suprarrenal Congenita Hipercolesterolemia familiar Síndrome de Bloom

24 MODELO LLAVE-CERRADURA

25 AJUSTE INDUCIDO HEXOQUINASA

26 Explicación de la curva de Michaelis-Menten
Mecanismo de la acción enzimática Explicación de la curva de Michaelis-Menten

27 Gráfica de Michaelis_Menten
Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato Nivel de saturación de la enzima Actividad enzimática Concentración de sustrato

28 Suministro para hacer 4 relojes a la hora.
Para poder explicar la gráfica de Michaelis_Menten hagamos la siguiente analogía: Supongamos que la célula es una fábrica de relojes. En esta fabrica hay 40 obreros y cada uno puede fabricar un reloj a la hora (R/h). El departamento de suministros proporciona una determinada cantidad de piezas para hacer un reloj (S/h) y los obreros fabrican los relojes. En esta analogía, como habrás podido deducir, los obreros son las enzimas, las piezas suministradas los sustrato y los relojes los productos. Suministro para hacer 4 relojes a la hora.

29 Supongamos ahora que la dirección desea aumentar la producción y aumenta progresivamente el suministro de piezas para hacer relojes (S/h) según indica en la gráfica. Tabla de datos 60 50 40 30 20 10 S/ h R/h 10 20 30 40 50 60 70 Gráfica real Relojes fabricados por hora (R/h) Suministro de piezas por hora (S/h)

30 Inhibición irreversible envenenadores
sustrato envenenador Enzima Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.

31 Inhibición no competitiva
sustrato No se produce la catálisis Enzima Enzima Sin inhibidor Con inhibidor inhibidor Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

32 Inhibición competitiva
sustrato inhibidor Enzima Enzima Sin inhibidor con inhibidor Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

33 coenzima ácido fólico  fármaco anti-cancerígenometotrexato  

34 Inhibición alostérica.
sustrato Enzima activa Sin inhibidor Enzima inactiva Los inhibidores alostéricos se unen a una zona de la enzima y cambian la configuración del centro activo de tal manera que impiden que el sustrato se pueda unir a él. con inhibidor inhibidor

35 Activación alostérica
productos sustrato Enzima inactiva Enzima activa activador Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

36 http://www. mhhe. com/sem/Spanish_Animations/sp_feedback_inhibition

37 Nomenclatura de las enzimas
Nombre clásico: Ptialina, Pepsina. Sustrato-asa: Amilasa Sustrato-acción que realiza-asa: ADN Polimerasa Nombre sistemático: 1965 Unión internacional de bioquímica (UIB) (comisión enzimas, EC)  

38 Nombre común: Hexoquinasa (enzima que cataliza la reacción)
Nombre sistemático: ATP: glucosa fosfotransferasa Código de 4 dígitos:  Clase 2: transferasa Subclase 7: fosfotransferasa Subsubclase 1: fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como aceptor N° de orden de la enzima en su subclase 1: glucosa como aceptor del grupo fosfato

39

40

41 Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxido-reducción o redox. Normalmente las reacciones de oxidación van siempre acopladas a las de reducción, pues cuando un compuesto se oxida otro se reduce. La oxidación-reducción se puede producir de 3 formas: Oxidación  Reducción                                1- Ganancia de oxígeno           1- Pérdida de oxígeno. 2- Pérdida de hidrógeno.         2- Ganancia de hidrógenos    3- Pérdida de electrones         3- Ganancia de electrones A-H2       +    B     >  A      +  B-H2      reducido     oxidado                oxidado     reducido A2+    +      B3+  >    A3+     +      B 2+    reducido     oxidado              oxidado     reducido  

42

43

44

45

46

47

48 Vitaminas Muchas son coenzimas
No pueden ser sintetizadas por muchos animales. Se necesitan en pequeñas cantidades pero son imprescindibles. Su déficit, ausencia o exceso causa enfermedades graves; Se destruyen con facilidad: Calor, Luz, Oxígeno,

49 Tipos de vitaminas Liposolubles: A, D, E. K,
Solubles en lípidos Pueden producir hipervitaminosis Hidrosolubles: C, grupo B. Solubles en agua