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Publicada porPriscila Marrufo Modificado hace 10 años
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Enzimas Alostéricas
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E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A B C D E.......... Ez Al menos Un Enzima Regulador Demanda celular E1E1
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Enzima Regulador Enzimas alostéricos o reguladores No-Covalentes E 1 E 2 E 3 E 4 E 15 A B C D E.................... Z Z E1E1 Inhibición por retroceso o retroalimentación L-treonina B C D E......... L-Isoleucina Treonin deshidratasa
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Enzima Alostérico Efecto Modulador = a los enzimas no reguladores Sitio catalítico al que se une el S Sitio (s) Reguladores o Alostéricos p / metabolitos Difiere de comportamiento de M-M Modulador(es) Negativo o Positivo
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Enzimas regulados Covalentemente Reversible Fosforilasa del Glucógeno (Glucosa)n + (Glucosa)n-1 + 1- -glucosa P P Fosforilasa a -serina Fosforilasa b- serina Forma activa Forma inactiva (relativamente) P
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Control a nivel Sustrato hexocinasa Gucosa + ATP Glucosa –6-P + ADP Glucosa –6P
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S + E SE P S + E SE P + E S + E SE P
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Activación Inhibición Enzimas Metabolismo
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Control por Retroacción E 1 E 2 E 3 E 4 A B C D E Control por retroacción negativa A B C D E F G K L M N Sintesis de Purinas y Pirimidinas E
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E 1 E 2 E 3 E 4 A B C D E Regulación Alostérica Proteínas con múltiples subunidades Con múltiples lugares activos Homoalosterismo Cooperatividad de unión del S Heteroalosterismo Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras
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Homoalosterismo extremo
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Heteroalosterismo Regulación de su actividad por otras moléculas efectoras Efectores heteroalostéricos Estados Conformacionales R y T Activadores Inhibidores
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http://images.google.com.mx/imgres?imgurl=http://www.biologia.arizona.edu/bioc hemistry/problem_sets/energy_enzymes_catalysis/graphics/q3q.gif&imgrefurl=htt p://www.biologia.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_cataly sis/03t.html&h=246&w=393&sz=8&hl=es&start=4&tbnid=un4dcyo2Ok- 0dM:&tbnh=78&tbnw=124&prev=/images%3Fq%3Denzimas%2Balost%25C3%2 5A9ricas%26svnum%3D10%26hl%3Des Fosfofructocinasa ATP y Ácido cítrico AMP ADP Fructosa 6-P
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depa.pquim.unam.mx/proteinas/enzimas/img17.html http://www.biorom.uma.es/contenido/cibertexto/enz/enz3.htm#mm
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Actividadbenzimática y variación del pH Modificación de la unión enzima-sustrato Modificación de la unión enzima-cofactor Ionización de los residuos de los aminoácidos del sitio activo Ionización del sustrato Variación de la estructura terciaria de la proteína
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Progresión de la reacción Energía libre Estado de transición Reactivos Productos
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ENERGÍA LIBRE DE GIBBS G o Energía Libre de Gibbs G o Energía Libre de Gibbs estándar a 25 C (298 K) y 1 atmósfera de presión G o’ Energía Libre de Gibbs estándar a a pH 7.0 G o’ = -RT ln K eq
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