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CARRASCAL ASTOLA, Williams UPEU 2018
HEMOGLOBINA CARRASCAL ASTOLA, Williams UPEU 2018
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α 141 aa β 146 aa
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Hemoglobina
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Núcleo Hem
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Hemoglobina Oxihemoglobina Desoxihemoglobina o Hb reducida
Metahemoglobina o Hb oxidada (Fe+3 o férrico) no se une al oxigeno Carboxihemoglobina con CO, tiene afinidad x210
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Reacción de carga y descarga
pH T⁰ CO2 2,3 DPG
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Descarga O2 en tejidos O2 en sangre: 98% Hb 2% disuelto
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Tipos de hemoglobina Adulta Fetal Embrionaria Hb A : α2 β2 (>95%)
Hb F : α2 γ2 (RN>75%; Adulto<2,5%) Embrionaria Gower1 : ε2 ζ2 Gower2 : α2 ε2 Portland : ζ2 γ2
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Desarrollo de las cadenas de Hb humana
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Malaria Anemia de Células falciformes
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Alteraciones de la Hb
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Curva disociación de Hb
La P50 es la Po2 a la cual la hemoglobina esta saturada al 50% (es decir, cuando 2 de los 4 grupos hemo están unidos a O2)
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↑pCO2 y ↓pH disminuyen la afinidad de la Hb por el oxigeno
Efecto Bohr ↑pCO2 y ↓pH disminuyen la afinidad de la Hb por el oxigeno
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2,3 DPG promueve la descarga de O2 a los tejidos
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2,3 DPG En la conformación desoxi Hb existe una cavidad lo suficientemente grande como para admitir la 2,3-DPG entre las cadenas β. El 2,3-DPG estabiliza la forma T (Tensa) con menor afinidad por el O2, al formar enlaces cruzados con las cadenas β. Una ↑ [H+] y de 2,3-DPG favorece la conversión de la forma Hb R (relajada, que tiene más afinidad por O2) a la forma Hb T y por tanto disminuye la cantidad de oxígeno que se une a la Hb en cualquier [O2]
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Desplazamiento de la curva disociación Derecha - Izquierda
Afinidad disminuida desviación a la derecha Afinidad aumentada desviación a la izquierda Hb F tiene mayor afinidad por el O2 (izq)
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