BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS

Presentación del tema: "BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS"— Transcripción de la presentación:

1 BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS
UNLaM

2 DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR

3 ARN mensajero:

4 ARN mensajero:

5 ARN de transferencia: Y T D arm TyC arm

6 ARN ribosomal + proteínas unidos por uniones iónicas e hidrofóbicas
Ribosomas: ARN ribosomal + proteínas unidos por uniones iónicas e hidrofóbicas

7 Ribosomas:

8 ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN:
1. Activación del aminoácido; 2. Iniciación; 3. Elongación; 4. Terminación; 5. Procesamiento postraduccional (maduración).

9 Esquematización de la traducción:

10 Características generales de la traducción:
El sentido de la traducción es de ´ a 3´; Las proteínas son sintetizadas desde su extremo aminoterminal hacia el carboxilo terminal.

11 1. ACTIVACIÓN DEL AMINOÁCIDO:
Primera etapa: ENZ+ATP+AA ENZ-AA-AMP+PPi Segunda etapa: ENZ-AA-AMP+ARNt ENZ+AMP+ARNt-AA

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13 Aminoacil-ARN t sintetasas:
Las aminoacil-ARN t-sintetasas poseen dominios funcionales: Reconocimiento del aminoácido (aa); Fijación de ATP y activación del aa; Reconocimiento del ARNt; Fijación del aa activado sobre el ARNt; Eliminación de aa fijados por error.

14 Activación del aminoácido:
Estructura de un aminoacil-ARNt: Enlace éster R 3´ A C O C C NH3+ CH2.OH O H ARNt

15 2. TRADUCCION: 1. Iniciacion de la traducción:
FI 6 60 S 80 S 40 S FI 3

16 2. Formación del complejo de entrada:
GTP + FI 2 + Met GTP – FI 2 – Met Complejo ternario 40 S FI 3 Met FI 2 FI 3 GTP Complejo de entrada

17 3. Formación del complejo de iniciación 40 S:
Met 40 S Met ARNm 5´ 3´ A U G FI 4 5´ GTP AUG 3´ FI FI 3 Complejo de iniciación 40 S

18 Met 4. Formación del complejo de iniciación 80S: Met
Complejo funcional 80S AUG 5´ 3´ P A GDP; FI 2, 3, 4 5´ GTP AUG ARNm 3´ FI 2 FI 3 FI 4 Complejo de iniciación 40 S

19 3. ELONGACIÓN: AA - FE alfa – GTP Met AA FE alfa; GDP + Pi AUG

20 Fidelidad de la síntesis de la proteína:
Esta depende de que cuando se halla formado un enlace peptídico, el lugar A esté ocupado por el aminoacil-ARNt apropiado. Este es el punto de no retorno. El excrutiño del correcto aa-ARNt es el ciclo GTPasa de EF-alfa (no se puede formar un enlace peptídico hasta que no se disocie el complejo y se hidrolice el GTP)

21 Formación de la unión peptídica:
El grupo CO.OH del metionilo es transferido al grupo amino del aminoacil-ARNt en el sitio A, formandose un peptidil-ARNt ubicado en el sitio A. Este reacción es llevada a cabo por la E. Peptidil-transferasa en la subunidad 60s (requiere de aporte de energia de met-ARNt )

22 3. ELONGACIÓN: 22

23 Elongación: El ARNt disociado se posiciona en el sitio E
Se produce la traslocación del peptidil-ARNt al sitio P, miéntras que el ARNm debe moverse un codón Con la entrada del próximo aminoacil-ARNt al sitio A, el ARNt disociado unido al sitio E se libera mediante la hidrólisis del GTP y la intervención del factor del EF-2 (traslocasa)

24 4. TERMINACIÓN: Codones sin sentido

25 Esta reacción requiere GTP
Terminación: EL factor de liberación (eRF) reconoce los codones sin sentido: UAA-UAG-UGA Esta reacción requiere GTP

26 Terminación: El factor de liberación con el GTP se une cerca del sitio A del ribosoma cuando se llega a un codón de terminación y bloquea la unión de un nuevo aminoacil-ARNt. Entonces la peptidil-transferasa actúa como hidrolasa.

27 MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES:
Modificación de los extremos amino y carboxilo terminales; Hidroxilación de prolina y lisina; Fosforilación del oxhidrilo de los resíduos de serina, treonina y fenilalanina; Carboxilación sobre resíduos de aspartato y glutamato; Glicosilación; Agregado de grupo prostético; Formación de puentes disulfuro.

28 La información que determina el destino postraduccional reside en la estructura primaria de las proteínas…

29 POLISOMAS: Los polisomas libres son estructuras citoplasmáticas compuestas por un ARNm sobre el cual se encuentran múltiples ribosomas traduciendo una proteína.

30 Proteínas sintetizadas por polisomas libres:
La función de los polisomas es sintetizar proteínas citoplasmáticas, algunas proteínas mitocondriales y algunas proteínas de membrana.

31 TRÁNSITO DE PROTEÍNAS:

32 SEÑALIZACON DE PROTEÍNAS PARA SU DEGRADACIÓN: Ubiquitina
Es una proteína presente en células eucariotas. Su principal función es marcar otras proteínas para su destrucción, proceso que se conoce como proteólisis. Varias moléculas de ubiquitina se anclan a la proteína a eliminar, esta se mueve hacia el proteasoma, donde se lleva a cabo la proteólisis. Puede marcar incluso proteínas de la membrana de la célula, por ejemplo receptores, para que sean eliminadas de la membrana.

33 REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA:
Modificación del número y estructura de genes Regulación de la transcripción Regulación post- transcripción Regulación a nivel de la traducción Regulación post-traducción

34 MUTACIÓN GENÉTICA: Puntual Transición o transversión Adición o pérdida de bases Estructural Deleción Duplicación Inversión Traslocación

35 MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCIÓN