Proceso de Traducción Universidad Autónoma de Sinaloa Facultad de Medicina Biología Celular M.C. Erika Acosta Smith BELTRÁN BELTRÁN CARLOS ALIONSO FELIZ.

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1 Proceso de Traducción Universidad Autónoma de Sinaloa Facultad de Medicina Biología Celular M.C. Erika Acosta Smith BELTRÁN BELTRÁN CARLOS ALIONSO FELIZ OCHOA BRAYAN JAVIER PALAZUELOS GAXIOLA XOCHITL JUDITH SANDOVAL VALLE CECILIA ELIZABETH

2 TraducciónTraducción  Se conoce como traducción a la síntesis de una proteína en los ribosomas realizada por el ARNm que contiene la copia de la información genética.  Se emplea en una molécula de ARNm  Consume aproximadamente 80% en forma de ATP y 20% en forma de GTP En el Proceso de Traduccion se emplean los tipos de ARN: ARNm ARNt ARNr

3 ARNmARNm  Molécula de ácido nucleico de cadena sencilla que contiene la copia de la información genética almacenada en el ADN  Se le llama cadena molde  Se leen en dirección 5´- 3

4 ARNtARNt  Pequeños ARN con estructura de bucles con una longitud de 70-80 nucleótidos  Estructura en forma de hoja de trébol  Encargados de transportar el aminoácido al ribosoma (mediado por la enzima aminoacil ARNt sintetasa)  Contienen el Anticodón

5 ARNrARNr  Están en el Ribosoma  Formado por una sola hebra de nucleótidos, con bases complementarias en algunas regiones  Los ribosomas están formados por subunidad mayor y menor las cuales cuentan con sitios para uniones

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7 Este proceso se realiza por las siguientes etapas: 1.Activación 2.Iniciación 3.Elongación 4.Terminación

8 Los aminoácidos se activan mediante la acción de la enzima aminoacil-ARNt y la hidrolisis de dos moléculas de ATP. Una molécula de ATP es para la remoción del Pirofosfato (PPi) La otra molécula de ATP es para la hidrolisis de PPi a 2 ácidos fosfóricos inorgánicos la cual es mediada por la enzima pirofosfatasa la cual permite la unión del aa con su ARNt especifico creando un aminoacil- ARNt cargado Se libera un AMP+ 2Pi Se libera la enzima utilizada para que se vuelva a utilizar ACTIVACION DE AMINOACIDOS

9  Es la unión de un metionil ARNt especifico y el ARN a la subunidad menor del ribosoma.  Requiere de menos de 12 proteínas distintas.  Los factores elF1, elF1A, elF3 se unen a la subunidad ribosómica 40s y el elF2 en un complejo con GTP se une al metionil ARN iniciador.  El complejo pre iniciador se forma por la asociación de la subunidad 40s, el ARNt iniciador, reconociendo al ARNm y enviándolo a los ribosomas por el factor elF4E que forma un complejo con elF4G y elF4A, en el cual elF4G se une a la proteína de unión a poli A; elF4G y elF4E en asociación con elF4A y elF4B dirigen el ARNm hacia la subunidad ribosómica 40s mediante la interacción entre los factores elF4G y elF3 en la cual unida el metionil ARNt y a los elF chequea el ARN hasta identificar el codón de iniciación (AUG).  Cuando el codón AUG es reconocido el elF5 provoca una hidrolisis del GTP unido al elF2, liberando los factores de iniciación. Y el elF5B facilita la unión a la subunidad 60s para formar el complejo de iniciación 80S. Iniciación de la traducción Factores de Traducción en iniciación elF1, elF1A, elF2, elF2B, elF3, elF4A, elF4B, elF4E, elF4G, elF5, elF5B

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11  EL ribosoma tiene 3 sitios de unión para el ARNt (sitio P peptidil, sitio A Aminoacil y sitio E liberación) el metionil ARNt se une al sitio P dando inicio a la elongación de acuerdo a la union del siguiente aminoacil ARNt en el sitio A.  El aminocil ARNt es guiado hacia el ribosoma por el factor eEF1α unido a un GTP.  Al insertarse el aminoacil ARNt correctamente induce la hidrolisis del GTP unido al eEF1α, liberando el factor de elongación unido a un GDP  Cuando el factor de elongación es liberado se forma un enlace peptídico entre el metionil ARNt iniciador y el segundo aminoacil ARNt en el sitio A, dando como resultado la transferencia de la metionina al aminoacil ARNt en el sitio A formando un peptidil ARNt y dejando libre el sitio P.  Sigue el proceso de translocación en el cual se necesita el factor eEF2 que también esta acoplada a la hidrolisis de GTP. En la translocación el ribosoma se desplaza 3 nucleótidos sobre el ARNm que permite la colocación de un nuevo codón en el sitio A libre. Trascolando el peptidil ARNt libre del sitio A al P y el ARNt libre del sitio P al E que al momento de la unión de un nuevo aminoacil ARNt es liberado del sitio E Elongación de la Traducción Factores de Traducción en elongación eEF1α eEF1β eEF2

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13  La elongación continua hasta que un codón de terminación (UAA, UAG o UGA) se coloca en el sitio A del ribosoma; la células presentan factores de liberación que reconocen estos codones de terminación los cuales son (eRF1) y también RF3 y eRF3 que no reconocen los codones de terminación pero actúan con eRF1 y RF2.  El factor de liberación se une al codón de terminación en el sitio A, estimulando la hidrolisis entre el ARNt y la cadena polipeptídica en el sitio P, permitiendo su salida del ribosoma Terminación del Proceso de Traducción

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15 Regulación de la Traducción  La unión de proteínas represoras que bloquean la traducción en secuencias especificas del ARNm  Por proteínas que se unen a secuencias especificas de las regiones 3´ no traducidas del ARNm. Los cuales funcionan uniéndose a el factor elF4E que interfiere en la interacción de elF4E y elF4G inhibiendo el comienzo de la traducción  La interferencia del ARN (iARN) inhibe la expresión génica a nivel de la traducción. Fueron descubiertas en 1998  La fosforilación de elF2 y elF2b inhiben el intercambio de GDP unido por CTP inhibiendo así la traducción  El elF4E es otro punto critico ya que actúa sobre los factores de crecimiento de la síntesis proteica

16 Determina el destino celular correcto de proteínas. Determina el destino celular correcto de proteínas. Cuentan con una secuencia de aminoácidos (13-60aa) situados en el extremo N-terminal. Cuentan con una secuencia de aminoácidos (13-60aa) situados en el extremo N-terminal.

17 La conformación tridimensional de las proteínas depende el la interacción entre las cadenas laterales y sus aminoácidos Las proteínas chaperonas (facilitan el plegamiento de otras proteínas) Actúan como catalizadoras del plegamiento proteico ayudando en el proceso de auntoensamblaje. Su función es unirse y estabilizar las cadenas polipeptídicas no plegadas o los intermediarios parcialmente plegados formando una ruta que dirige el plegamiento correcto. En ausencia de ellas las proteínas son inestables. Las chaperonas del interior de la mitocondria facilitan la transferencia del polipéptido al atravesar la membrana. Hsp70 y chaperoninas ubicadas en el citosol y orgánulos subcelulares. Chaperonas

18 Proteína Disulfuro Isomerasa (PDI) Descubierta por Christian Anfinsen en 1963. Descubierta por Christian Anfinsen en 1963. Cataliza la formación de puentes disulfuro, en los residuos de cisteína. Cataliza la formación de puentes disulfuro, en los residuos de cisteína. Los puentes disulfuro son abundantes en proteínas secretadas y algunas de membrana. Los puentes disulfuro son abundantes en proteínas secretadas y algunas de membrana. Células Dendríticas A Partir Del Monocito Cataliza la isomerización entre las configuraciones cis y trans de los enlaces peptídicos en los que interviene la prolina Cataliza la isomerización entre las configuraciones cis y trans de los enlaces peptídicos en los que interviene la prolina

19 Causada por mutaciones en la proteína CFTR Las alteraciones del transporte de cloruro provoca la obstrucción de vías respiratorias La mayor parte de los casos de esta patología se debe a la delecion del aminoácido fenilalanina en la proteína CFTR Fibrosis Quística Se asocian con la agregación de proteínas mal plegada Alzheimer y Parkinson La fosforalilación anómala de la proteína tau Desequilibrio en la producción y eliminación del péptido Ab conduce a una acumulación, plegado erróneo y agregación. Alzheimer

20 Acetilación Adicción de un grupo acetilo a el nuevo aminoácido Carboxilación Adicción de un grupo carboxilación Modificaciones Post- Traduccionales Cambios en el desarrollo para una proteína activa Controlada por diversos mecanismos traduccionales Afectan estructural, funcionalmente y químicamente Constituyen por la remo visión de aminoácidos, la integración de otros grupos químicos, enzimas, iones y/o coenzimas Metilación Ocurre en los nitrógenos y en los oxígenos La N-Metilación es una modificación permanente. Adicción de un grupo fosfato Ocurre en las células animales y actúa de forma reversible (fosforilación y desfosforilación) Fosforilación Sulfatación Se modifica por 3´-fosfoadenosil-5´-fodfosulfato (PAPS) Glicosilación o Glucosilación Es de las más comunes. Unión de forma covalente a oligosacáridos

21 Acilación Prenilación (terpenos) N-miristoilación Proteínas citósolicas. Afecta las cadenas laterales o extremos del polipéptido modificando su hidroficidad. Proporcionan anclaje en la membrana. Adicción de un grupo geralino (10C), farnesil (15C) o el geranilgeralino (20C) a proteínas receptoras. Adicción de un ácido graso al extremo amino terminal de la cadena en crecimiento durante la traducción. Estas proteínas modificadas se asocian a la cara interna de la membrana plasmática.

22 Degradación Proteica Vía ubiquintina-Proteasoma Ruta principal de la degradación selectiva de proteínas. Ruta principal de la degradación selectiva de proteínas. Utiliza a la Ubiquitina. Utiliza a la Ubiquitina. Adicción de varias moleculas de forma proteinas poliubiquintinas que se degradan por un complejo de multiples subunidades y con la actividad de un proteosoma. Adicción de varias moleculas de forma proteinas poliubiquintinas que se degradan por un complejo de multiples subunidades y con la actividad de un proteosoma. Se libera la ubiquintina para su reutilización en otro ciclo de degradación proteíca. Se libera la ubiquintina para su reutilización en otro ciclo de degradación proteíca. Requiere ATP. Requiere ATP. Vía ubiquintina-Proteasoma Ruta principal de la degradación selectiva de proteínas. Ruta principal de la degradación selectiva de proteínas. Utiliza a la Ubiquitina. Utiliza a la Ubiquitina. Adicción de varias moleculas de forma proteinas poliubiquintinas que se degradan por un complejo de multiples subunidades y con la actividad de un proteosoma. Adicción de varias moleculas de forma proteinas poliubiquintinas que se degradan por un complejo de multiples subunidades y con la actividad de un proteosoma. Se libera la ubiquintina para su reutilización en otro ciclo de degradación proteíca. Se libera la ubiquintina para su reutilización en otro ciclo de degradación proteíca. Requiere ATP. Requiere ATP. Proteólisis Lisosómica Degradación proteíca por la entrada de las proteínas a los lisosomas. Degradación proteíca por la entrada de las proteínas a los lisosomas. Los lisosomas contienen enzimas digestivas y una serie de distintos tipos de proteasas. Los lisosomas contienen enzimas digestivas y una serie de distintos tipos de proteasas. Se realiza la captura proteica mediante la autofagia produciendo vesiculas “autofagosomas” las cuales se fucionan con los lisosomas y las enzimas digestivas de estos se encargan de digerir el contenido. Se realiza la captura proteica mediante la autofagia produciendo vesiculas “autofagosomas” las cuales se fucionan con los lisosomas y las enzimas digestivas de estos se encargan de digerir el contenido.

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