HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

Presentación del tema: "HEMOGLOBINA MIOGLOBINA"— Transcripción de la presentación:

1 HEMOGLOBINA MIOGLOBINA

2 proteinas ligandos de las proteinas con union reversible a (Hb y Mb)
 Describir funciones no cataliticas de las proteinas  Comprender el funcionamiento proteinas con union reversible a (Hb y Mb) de las ligandos

3 reversiblemente a una proteina
Las funciones de muchas proteinas involucran la union reversible moleculas. con otras Ligando: Cualquier molecula unida reversiblemente a una proteina

4 molecula incluyendo otra proteina.
Un ligando puede ser cualquier tipo de molecula incluyendo otra proteina. metabolicas y ambientales cambiantes. Permiten a un organismo responder rapida y reversiblemente a circunstancias

5 sitios de union para diferentes ligandos.
Sitio de union: Una misma proteina puede tener varios sitios de union para diferentes ligandos. Estas interacciones moleculares especificas son cruciales para el mantenimiento del alto grado de orden necesario en un sistema vivo

6 de Hemoglobina Mioglobina, y Proteinas captadoras Oxigeno y CO2.

7 proteínas denominadas colectivamente globinas (Globulares)
 Ambas son miembros de una familia de proteínas denominadas colectivamente globinas (Globulares)  Estas desempeñan funciones especiales en uno de los aspectos mas importantes del metabolismo animal: la adquisición y utilización del oxigeno.

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9 Se debe asegurar un aporte constante de O2
Metabolismo aerobio: Se debe asegurar un aporte constante de O2  Se capta el O2 por los pulmones o las a sus células y la eliminación de los productos de desecho (CO2). branquias, se bombea en la sangre a través de las arterias hasta los tejidos.  El CO2 vuelve a la sangre venosa y se libera  Las prot transportadoras de O2 pueden estar disueltas en la sangre o concentradas en células especializadas.  Eritrocitos: contienen unos 300 millones de moléculas de Hb

10 Estructura: Mioglobina (Mb)
Algunos tejidos, como el musculo (mm) necesitan reservas de oxigeno elevadas durante periodos de altas demandas energeticas. La Mb es utilizada para almacenar este oxigeno en musculo En la Mb una sola cadena polipeptídica se pliega sobre un grupo prostetico (HEMO), que contiene el lugar de unión del oxigeno.  

11 cadenas polipeptidicas, cada una de ellas muy similares a la Mb
La Hb es una proteína tetramerica. Constituida por 4 cadenas polipeptidicas, cada una de ellas muy similares a la Mb Los 8 segmentos helicoidales de las globinas se denominan de la A a H  

12 anillo tetrapirrolico: protoporfirina IX.
Un quelante, se une con iones de metales pesados  El hierro esta quelado por un sistema de anillo tetrapirrolico: protoporfirina IX.  Las porfirinas son intensamente coloreadas: de ahí se explica el color rojo intenso de la sangre  HEMO: es el complejo formado por la protoporfirina IX con el Fe (II). Fe: Esta unido de forma no covalente en una hendidura hidrófoba en la molécula de Mb o de Hb

13 La protoporfirina IX está formada por cuatro grupos pirrólicos.
 La protoporfirina IX está formada por cuatro grupos pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes meteno para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de propionato.   Metileno o meteno ; es un grupo funcional bivalente CH2 derivado del metano. Vinilo; compuesto orgánico es un éster Propionato; es una sal

14 Cuando se produce esta oxidación el lugar de unión se inactiva.
Fuera del ambiente celular el hierro se oxida lentamente formando lo que se denomina metamioglobina. Cuando se produce esta oxidación el lugar de unión se inactiva. La protección de un metal que une oxigeno frente a la oxidación irreversible es la razón fundamental de la existencia de la mioglobina y la hemoglobina. El hemo esta adaptado para contener una molécula de O2, también acepta algunas otras moléculas pequeñas.    

15 El La mas importante de ellas desde el punto de vista fisiológico es el monóxido de carbono. CO se fija a la mioglobina y a la hemoglobina con mucha mayor afinidad que el oxigeno. CO es un gas muy toxico ocupa los lugares de unión del oxigeno y bloquea la respiración.

16 carbamados y se expulsa CO2.
En los pulmones:  La [O2 ] elevada de favorece la oxigenación  Forma OXI de la molécula  Por tanto, se reduce la estabilidad de los N- terminales carbamados y se expulsa CO2. En la circulación arterial, en capilares:  pH menor  Elevado [CO2]  Forma DESOXI  Facilita la liberación de O2 y la unión de CO2.

17 Formas Fisiológicas de la Hemoglobina
 Desoxihemoglobina (estado T): hemoglobina descargada de oxígeno.  Oxihemoglobina (estado R): Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2) dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial.

18 hemoglobina unida al CO.
 Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO2, este presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo fácilmente.  Carbaminohemoglobina: Se refiere hemoglobina unida al CO. a la  Hemoglobina glucosilada: resulta de la de la Hb con carbohidratos libres unidos a unión cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.

19 Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo
Metahemoglobinemia: Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado fèrrico, Fe (III). Una clase de variantes denominadas hemoglobinas M tienden a oxidase con facilidad para dar metahemoglobina, que no puede unirse al oxigeno. Los individuos que portan esta mutación presentan dificultades par el transporte de oxigeno suficiente a los tejidos.

20 Los individuos heredan
Anemia falciforme: Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia falciformes. de células Los individuos heredan de ambos padres. el alelo de la HbS Enfermedad genetica causada por la variante “HbS”, por una sola sustitucion de aa: (GLu6 por Val6) en cada cadena de Hb.

21 inmaduras en circulacion
Anemia falciforme: El cambio produce un parche hidrofobico que hace que las moleculas de HbS al desoxigenarse pierden su solubilidad y se agreguen en haces de fibras. Los eritrocitos se encuentran en menor cantidad de lo normal Se encuentran muchas celulas inmaduras en circulacion Los eritrocitos tienen forma anormal: alargados, en forma de luna creciente (hoz)   

22 ά talasemia: las talasemias que afectan la cadena alfa presentan una situación más complicada. Hay dos copias del gen (ά1 ά 2 ) una junta a la otra en el cromosoma humano sus cadenas ά1 ά 2 difieren en un tan solo aminoácido.

23 Los individuos afectados por el trastorno
nacen invariablemente muertos ya que solamente pueden formar la hemoglobina γ4 y puesto que la producción de estas cadenas disminuye al aproximarse al momento del nacimiento no disponen de la hemoglobina suficiente para mantener laconcentracion necesaria de Hb fetal.

24 GRACIAS