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Publicada porErnesto del Río Fernández Modificado hace 6 años
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La parte superior de la figura muestra un gel SDS-poliacrilamida después de la electroforesis de una preparación de nAChR purificado. El receptor consiste en cuatro subunidades diferentes cuyos pesos moleculares están indicados. Antes de la electroforesis, la preparación de receptor purificado se incubó con un compuesto radiactivo (3H-MBTA) que se parece a la acetilcolina y se une con el sitio de unión para acetilcolina del nAChR. Después de la electroforesis, el gel se preparó en cortes de 1 mm de espesor y se midió la radiactividad de cada corte. Toda la radiactividad estaba limitada a la subunidad de Da, lo que indica que esta subunidad contiene el sitio de unión para ACh. La línea punteada indica la absorbancia de luz de cada fracción, lo que proporciona una medida de la cantidad total de proteína presente en esa fracción. Las alturas de los picos proporcionan una medida de las cantidades relativas de las subunidades en la proteína. Todas las subunidades se encuentran en iguales cantidades, excepto la subunidad más pequeña (subunidad α, que contiene el sitio de unión para ACh), que se encuentra en el doble de número de copias. (Tomada de C. L. Weill, M. G. Mcnamee, y A. Karlin, Biochem. Biophys. Res. Commun. 61:1002, con autorización de Elsevier.) De: La estructura y función de la membrana plasmática, Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e Citación: Karp G. Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e; 2017 En: Recuperado: December 25, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
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