FISIOLOGÍA SANGUÍNEA María Rivera Ch. DSc.

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1 FISIOLOGÍA SANGUÍNEA María Rivera Ch. DSc.
Laboratorio de Transporte de Oxígeno Departamento de Ciencias Fisiológicas Facultad de Ciencias y Filosofía UPCH

2 ERITROCITO Función Principal: Transporte de hemoglobina. Características: Discos bicóncavos: Se obtiene 25% >  área de difusión 8um. de diámetro y 2 æ de espesor. Producidos por la médula ósea Pierden su núcleo antes de pasar a circulación. (Pasan   a través de células endoteliales de los capilares sinusoides). Tiempo de vida media: 120 días (del total se destruyen 1% cada día)

3 ERITROCITO Valores normales: En el hombre 5.4 millones/l
En la mujer 4.8 millones/ l Transportan en total 900 g. de Hb. De 12 a 16 g/100ml.

4 Propiedades del Eritrocito
Es anucleado. Forma de esfera aplanada y bicóncava. 7.8um de grosor. Alta plasticidad Pierde mitocondria, aparato de Golgi y ribosomas residuales a partir de los primeros días. 95% de la proteína es hemoglobina 5% son enzimas de sistemas energéticos. Se hemolizan por daño mecánico, congelamiento, calor, detergentes, schock Hiposmótico. Se contraen en soluciones hiperosmóticas.

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6 Propiedades del Eritrocito
Posee sólo dos vías metabólicas de carbohidratos: Energía para mantener la integridad celular ( glucosa-lactato ) Previene la oxidación del hem mediante la vía del fosfogluconato (1mol de glucosa se oxida a CO2 y H2O, produce dos moles de trifosfopiridin nucleótido con alta capacidad reductora. Anormalidades en esta vía producirán anemia hemolítica

7 ERITROPOYESIS CONTROL
Eritropoyetina (EPO). (La EPO se sintetiza en la corteza renal en las células intersticiales o endoteliales de los capilares corticales, las que resultaron positivas para EPO mRNA). Require también de Interleukina 1,2 y 3 entre otros factores

8 ERITROPOYESIS EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO
Reticulocitos: Globulos rojos jóvenes (última etapa de maduración). Posee: Retículo de sustancia cromática con RNA y mitocondrias, Desaparece de la sangre en 24 horas Constituyen el 1% de los globulos rojos en sangre. En condiciones normales el bazo contiene entre ml de eritrocitos maduros guardados como reserva disponible para casos de emergencia. Tiempo de vida media: 120 días (dos días los pasa en el bazo).

9 EVOLUCION DEL GLOBULO ROJO

10 PRODUCCION DE EPO - ESTIMULOS
Disminución de la presión parcial de oxígeno del aire inspirado (Ej: viajar a la altura). - Hipoventilación (Ej: en casos de colapso pulmonar, neumotorax, inhibición de los centros   respiratorios, parálisis parcial de los musculos respiratorios). - Difusión alveolo-capilar deficiente (Ej: neumonía) - Apareo anormal de ventilación y flujo sanguíneo i.e. mala perfusión (Ej: enfisema) - Hemorragia - Hormonas androgénicas

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12 Intercambio de Oxígeno y Anhidrido Carbónico
Realizado por: - Difusión Pasiva: Ley de Dalton: PAtm= PO2+PN2+PH2O +PCO2 +P Otros gases Ley de Henry: Volumen de un gas disuelto en líquido es proporcional a su P. parcial y coeficiente de solubilidad.

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14 Intercambio de Oxígeno y Anhidrido Carbónico
Tipos de Respiración: Externa: Intercambio de O2, CO2 y el aire alveolar y sangre de capilares pulmonares. El Volumen de intercambio gaseoso depende de: Diferencia de presiones parciales de los gases Area de superficie para el intercambio gaseoso Distancia de difusión Solubilidad y peso molecular de los gases Interna: Intercambio de O2 entre arterias y células

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16 Transporte de Oxígeno y Anhidrido Carbónico
Características: Participación principalmente de hemoglobina (Hb). Cambios físicos y Químicos Se transporta en dos formas: Disuelto en plasma: O2 (1.5%); CO2 (7% aprox) Unido a Hb: O2(98.5%); CO2 (23%) Unidos a iones bicarbonatos: CO2 (70%)

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18 HEMOGLOBINA 4 grupos hem por cada mol de Hb Estructura.
Peso molecular: 68,000. Su molécula, formada por dos componentes químicamente distintos: metalo-porfirina llamada hem: Núcleo prostético, Proteína denominada globina. C/u PM: 16,000 4 grupos hem por cada mol de Hb

19 Síntesis de la hemoglobina.
1. Formación del HEM 2. Formación de ls cadenas polipeptídicas (en los ribosomas)

20 Formación del hem. Eventos: En el eritroblasto: Descarboxilación del alfa -cetoglutarato (producto del metabolismo intermedio) alfa-cetoglutarato+CoA+NAD+ = Succinil CoA+NADH+CO2+H+ Succinil CoA + glicina = delta aminolevulinato, porfobilinógeno, 4 porfobilinógenos se unen de cabeza a cola para formar un tetrapirrol lineal, Formación del uroporfirinógeno III. Porfobilinógeno se cicla, por pérdida del NH4-.

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22 Síntesis de la hemoglobina
Conversión en uroporfirinógeno I (isómero simétrico). Alterando las cadenas laterales, se forma el coproporfirinógeno III. Dos cadenas laterales de propionato se convierten a vinilo (CH=CH2) y forman la protoporfirina IX. La incorporación del fierro forma finalmente el hem. Elementos Requeridos para la formacion del hem. - Aminoacidos: para la síntesis de globina. - Fe++: el 70% se encuentra en a hemoglobina. El resto se guarda en el higado, bazo y   médula en la forma de hemosiderina y ferritina para su extracción cuando el organismo lo   requiera. El Fe entra al eritrocito inmaduro transportado por una globulina transportadora   (transferrina). - Vitamina B12: se requiere para la síntesis de ADN. Sin la vitamina B12 la eritropoyesis se  retarda

23 Síntesis de la hemoglobina
- Cobalto: forma parte de la molécula de vitamina B12. - Acido fólico: los derivados de la tetrahidrofolato son coenzimas esenciales para la   hemopoyesis. Se necesita ácido fólico para la síntesis de timidilato, precursor del ADN. - Piridoxina: para la formación del ácido delta-aminolevu-línico, precursor del hem. Su   deficiencia produce anémia hipocrómica. Factores esenciales para el crecimiento y la división celular.

24 Fetal:Hb F: 2 alfa; 2 gamma
Tipos Hb: Adultos: Hb A: 2 ß ; 2 Alfa Fetal:Hb F: 2 alfa; 2 gamma La estructura tridimensional de la Hb A ha sido determinada por Max Perutz por difracción de rayos X (empezó en 1930 terminó 1960). Hb A Hb Fetal

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26 Presione aquí para usar el programa
Movimiento del Heme y la hélice F durante la transición Presione aquí para usar el programa

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28 Hb Oxigenada Hb deoxigenada

29 Curva de Disociación de la Hemoglobina

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Efectos de BPG y CO2 Presione aquí para usar el programa

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El efecto de Bohr Presione aquí para usar el programa

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Curvas de disociación de Mioglobina y Hemoglobina Presione aquí para usar el programa