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El mecanismo de activación (o inhibición) mediado por receptor de los efectores mediante las proteínas G heterotriméricas. En el paso 1, el ligando se une con el receptor, lo que altera su conformación y aumenta su afinidad por la proteína G con la que se une. En el paso 2, la subunidad Gα libera su GDP, que se sustituye con GTP. En el paso 3, la subunidad Gα se separa del complejo Gβγ y se une con un efector (en este caso, adenilil ciclasa), lo que activa al efector. El dímero Gβγ también puede unirse con un efector (no se muestra), como un conducto iónico o una enzima. En el paso 4, la adenilil ciclasa activada produce cAMP. En el paso 5, la actividad de la GTP-asa de Gα hidroliza al GTP unido, lo que desactiva Gα. En el paso 6, Gα se relaciona de nueva cuenta con Gβγ, con lo que se reintegra la proteína G trimérica y el efector suspende su actividad. En el paso 7, el receptor ya se fosforiló por acción de una GRK y en el paso 8 el receptor fosforilado se unió con una molécula de arrestina, lo cual inhibe al receptor unido con ligando para que no active más proteínas G. Es probable que el receptor unido con la arrestina se capte por endocitosis. De: Señalización celular y transducción de señales: comunicación intercelular, Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e Citación: Karp G. Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e; 2017 En: Recuperado: December 22, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
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