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Fosforilación oxidativa GÓMEZ FLORES MARICRUZ.  Es la síntesis de ATP impulsada por la transferencia de e־ desde NADH Y FADH al oxigeno e involucra la.

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1 Fosforilación oxidativa GÓMEZ FLORES MARICRUZ

2  Es la síntesis de ATP impulsada por la transferencia de e־ desde NADH Y FADH al oxigeno e involucra la reducción de O2 a H2O.  Comienza con la entrada de electrones en la cadena respiratoria.  NADH +. O2 → NAD+ H2O  FADH2 +. O2 → FAD + H2O  ADP + Pi → ATP + H2O Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

3 La Teoría Quimiosmótica  Fue desarrollada por Peter Mitchell. La teoría postula que la energía para la síntesis de ATP (ADP y Pi ) proviene de la formación de un gradiente eléctrico por el cual los H+ son bombeados fuera de la mitocondria (con más cargas positivas y un pH más ácido en la cara externa de la membrana interna). Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

4 Cadena de transporte de electrones  Fuente de e־ : glucólisis, el ciclo del ácido cítrico y la oxidación de los ácidos grasos.  Flujo de e־ a través de los complejos = bombeo de protones desde la matriz a través de la MI – Espacio intermembrana.  Membrana mitocondrial interna. Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009.

5 Complejo I – NADH-Q Oxidorreductasa  Transfiere e־ NADH – Coenzima Q (ubiquinona).  La transferencia secuencial de los 2 electrones al primer centro Fe-S libera 4 protones al espacio intermembrana. Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009.

6 Complejo II – Succinato –Q Reductasa  Transfiere e־ de succinato Flavoproteínas UQ Acil CoA DH  NADH citoplásmatico – UQ a través de G3P y G3PDH.  La acil-CoA DH transfiere 2e־ – FAD – UQ.  Los e־ se transfieren desde el succinato – FAD – centros Fe-S – UQ. Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009. Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

7 Complejo III – Q-Citocromo C oxidorreductasa  Transfiere e־ QH2 – Citocromo c  Tiene un Cit c + un Cit bL, bH + Centro de Fe- S – Ciclo Q.  La transferencia de e־ comienza con la oxidación de la QH2 por la proteína Fe-S – Cit c.  QH2 – Q + 4H+ (intermembrana) y 2H+ Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009.

8 Complejo IV – Citocromo c oxidasa  Pasa los e־ hacia O2 y hace que se reduzca a H2O  Cada una de las dos moléculas reducidas de cit c cede dos electrones al CuA, cit a, cit a3 Y CuB.  La transferencia de un total de cuatro electrones desde el cit c convierte al O2 y 4 protones = 2H20. Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009. Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

9 Inhibidores

10 ATP sintasa  Potencial de membrana: diferencia de [protones] entre la matriz y el espacio intermembranoso genera diferencia de pH y de carga.  Cuando los protones fluyen de regreso a la matriz siguiendo el gradiente protónico, se libera energía utilizable en la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi. Trudy McKee. et al. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. 2009. Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

11  Formada por 2 complejos proteicos: F0 y F1.  F1 – proteína globular periférica – sintetiza ATP y lo hidroliza.  F0 – complejo de proteína integral inserto en la membrana que forma un canal por donde pasan los protones.  NADH oxidado - complejos I y III translocan 4H+ cada uno y el IV transloca 2H+. Victor W. et al. Harper. Bioquímica ilustrada. 2013

12 Bibliografía Harper. Bioquímica ilustrada. Victor W. Rodwell. David A. Bender, Kathleen M. Botham, Peter J. Kennelly, P. Anthony Weil:, 29e. McGraw-Hill Education. 2013. Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. Trudy McKee. James R.Mckee. Edición 4, McGraw-Hill Education. 2009.


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