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Publicada porMaría Luisa Ferreyra Vargas Modificado hace 7 años
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Representaciones de la estructura tridimensional de los dominios externos de moléculas de mhc clase I y clase II de humano, basadas en análisis cristalográficos de rayos X. a, c) Vistas laterales de las clases I y II, respectivamente, en las cuales las cadenas β se describen como flechas gruesas y las hélices α como cintas en espiral. Los enlaces disulfuro se muestran como dos esferas interconectadas. Los dominios α1 y α2 de la clase I, y los dominios α1 y β1 de la clase II, interactúan para formar el surco de unión a péptido. Note la estructura de plegamiento de inmunoglobulina de cada dominio proximal de membrana, incluso la molécula de β2-microglobulina. b, d) Los dominios α1 (azul oscuro) y α2 (azul claro) de la clase I, y los dominios α1 (azul oscuro) y β1 (azul claro) de la clase II, según se observan desde la parte superior; muestran los surcos de enlace a péptido, que constan de una base de cadenas β antiparalelas y lados de hélices α para cada molécula. Este surco puede dar cabida a péptidos de ocho a 10 residuos para la clase I y de 13 a 18 residuos para la clase II. De: Complejo mayor (principal) de histocompatibilidad y presentación de antígeno, KUBY. Inmunología, 7e Citación: Owen JA, Punt J, Stranford SA, Jones PP. KUBY. Inmunología, 7e; 2016 En: Recuperado: November 09, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
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