TRADUCCIÓN Del gen a la proteína.

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1 TRADUCCIÓN Del gen a la proteína

2 ¿Qué necesitamos para traducir?
Visión global Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company,

3 Se necesitan ribosomas
Subunidad mayor Subunidad menor Sitio A Sitio P Sitio E Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

4 Se necesitan “adaptadores”: tRNA
Estructura 2º Estructura de Orden superior Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

5 - Interpretación el CÓDIGO GENETICO
POSICIÓN DE BALANCEO 3 2 1 5’ 3’ 31 Anticodones C con G A con U U con A o G G con C o U I con A, U o C 5’ 1 2 3 3’ 64 Codones Griffiths et al.: An introduction of genetic analysis. W. H. Freeman and Company,

6 ¿Cuál es el código? CODONES DE TERMINACIÓN CODONES SINÓNIMOS
CODONES DE INICIO

7 Etapas de la traducción
Ribosoma Factores proteicos mRNA Complejo de iniciación Terminación Polipéptido con N aa aa tRNA aa-tRNA Activación Elongación N – 1 veces 1 vez N veces Iniciación

8 Activación: el tRNA se “carga” con el aa
Aminoacil-AMP-Sintetasa Sintetasa Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

9 La especificidad se da a 2 niveles
A nivel de la unión tRNA con aa A nivel de la unión codón - anticodón Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

10 aa - tRNA ¿Cómo se controla la “carga” del aa? Valina Alanina AMP
ATP Isoleucina Ile-tRNA sintetasa Glu Ile aa - tRNA

11 Iniciación En procariotas Se utiliza formil-Met
Se reconoce la secuencia de Shine-Dalgarno Junto a factores de inicio se ensambla el ribosoma

12 Iniciación en eucariotas
Secuencia de Kozak: ….A/GCCAUGG… Met-tRNAi CBP eIF-6 Ribosoma 40S GTP eIF-4 eIF-3 Ribosoma 60S eIF-2 GDP AUG Complejo de iniciación 80S

13 Elongación: un proceso cíclico
Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

14 Elongación: necesita de factores GTPasas
Se elimina si es incorrecto Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

15 Función transpeptidasa
Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

16 Terminación Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

17 La traducción produce varias proteína a la vez
Péptido completo Inicio Stop 100nm Alberts et al. Molecular Biology of the cell. 3nd ed. Garland Pub;

18 MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES
MADURACCIÓN o MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES Tráfico/destino química Modificaciones o procesamiento del polipéptido escisión proteolítica Plegamiento Mensaje tridimensional: FUNCIONALIDAD DEGRADACIÓN en Aa

19 Tráfico proteico Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

20 PROTEINAS CON DESTINO MATRIZ MITOCOCONDRIAL

21 Vía conservadora citocromo c1
DESTINO DE PROTEINAS DEL ESPACIO INTERMEMBRANA MITOCONDRIAL: via no conservadora citobromo b2 Vía conservadora citocromo c1 Secuencia orientadora matriz..(se elimina cuando llega a matriz); secuencia orientadora espacio intermembrana lo dirige a través de proteínas receptoras y canal

22 DESTINO MEMBRANAS EXTERNA e INTERNA
Secuencia de orientación CORTA hacia matriz seguida de largo segmento de Aas hidrófobos NORMALMENTE, ninguna de las secuencias se separan de la proteínas anclada en la membrana externa Secuencia de orientación hacia matríz, allí se elimina y se dirige a membrana interna como proteina madura

23 Vía secretora: RE – AG – L - M
Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

24 Biosíntesis proteica en RER
Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

25 ¿Qué alternativas se presentan de proteínas de membrana?
Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

26 Proteína con 1 dominio TM
Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

27 Proteína con varios dominios TM
Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000.

28 Modificaciones: a - químicas
Unión de sustituyentes a los Aas: Glicosilación Modificación con lípidos Formación de puentes disulfuro Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company,

29 b - por escisión/proteólisis
activación de enzimas proteolíticas (zimógenos) Pre-pro-proteína (pretripsinógeno) Péptido señal inactivo, zimógeno activación de hormonas peptídicas (pre-pro-insulina-----pro-insulina----- insulina) enteroquinasa

30 Plegamiento proteico Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company,

31 DEGRADACIÓN Degradación citosólica ( poliubiquitinación)
Proteínas mal plegadas Proteínas bajo control por proteolisis, una vez cumplida su función Arg-X-X-Leu-Gly-X-Ile-Gly-Asp/Asn Lodish et al.: Molecular Cell Biology. W. H. Freeman and Company, 2000. DEGRADACIÓN Degradación lisosomal (por proteasas llamadas “catepsinas” ) Degradación citosólica ( poliubiquitinación)

32 Enlaces que se utilizaron en el diseño
Modern Genetic Analysis. Griffiths, Anthony J.F.; Gelbart, William M.; Miller, Jeffrey H.; Lewontin, Richard C. New York: W. H. Freeman & Co.; c1999. Molecular Biology of the Cell. 3rd ed. Alberts, Bruce; Bray, Dennis; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Watson, James D. New York and London: Garland Publishing; c1994. Molecular Cell Biology. 4th ed. Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David; Darnell, James E. New York: W. H. Freeman & Co.; c1999. Human Molecular Genetics 2. 2nd ed. Strachan, Tom and Read, Andrew P. Oxford, UK: BIOS Scientific Publishers Ltd; 1999. Genomes. 2nd ed. Brown, T. A. Oxford, UK: BIOS Scientific Publishers Ltd; 2002