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Estructura de un anticuerpo
Estructura de un anticuerpo. (a) Modelo de listones de una molécula de IgG. Contiene cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas ligeras idénticas y dos cadenas pesadas iguales. Una de las cadenas pesadas se muestra en azul y la otra en amarillo, mientras que ambas cadenas ligeras se presentan en rojo. Son evidentes los dominios de cada cadena (dos por cada cadena ligera y cuatro por cada pesada). (b) Modelo esquemático que muestra la estructura de dominios de una molécula de IgG. La estructura terciaria de cada dominio de Ig se mantiene por un enlace disulfuro. Los dominios que comprenden una región constante de la cadena polipeptídica se indican con la letra C y los que tienen una región variable se señalan con la letra V. Cada cadena pesada contiene tres regiones CH (CH1, CH2, CH3) y una región VH en el extremo N del polipéptido. Cada cadena ligera posee una región CL y una VL en su extremo N. Las regiones variables de las cadenas ligera y pesada forman un sitio para la combinación de un antígeno. Cada molécula de IgG con forma de Y contiene dos de estos sitios y puede fragmentarse con un tratamiento proteolítico ligero en dos fragmentos Fab que contienen sitios para combinación con antígenos y un fragmento Fc, como se indica. (a: cortesía de Alexander Mcpherson.) De: Respuesta inmunitaria, Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e Citación: Karp G. Biología celular y molecular. Conceptos y experimentos, 7e; 2017 En: Recuperado: October 30, 2017 Copyright © 2017 McGraw-Hill Education. All rights reserved
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