CITOESQUELETO Y MICROFILAMENTOS Dra. JUDITH DE RODAS SALON 207 AÑO 2017

Los micro filamentos (delgados, finos): Son uno de los componentes del citoesqueleto., formados por monómeros de proteina actina G que al polimerizarse forma la actina F o filamentosa, en sus 2 tipos α y ß actina. La beta actina es la más frecuente y aparece en la mayoría de las células animales, en tanto que la alfa actina es abundante en el músculo. Son estructuras polarizadas, con un extremo más y otro menos y las proteínas moduladoras, condicionan la organización y polimerización de los filamentos.  Funciones: mantener la forma celular, la movilidad muscular (estriado y liso) y no muscular (tráfico vesicular, citocinesis, forman las microvellosidades etc). 

Propiedades de la actina: Constituye un 10% de las proteínas citosólicas, y forma parte de los filamentos (F-actina) y el resto son proteínas no polimerizadas (G-actina), disueltas en el citosol. Los filamentos de actina son más abundantes, más cortos y más flexibles que los microtúbulos, sin la actina la célula no podria dividirse, moverse, realizar endocitosis ni fagocitosis. Son muy versatiles para armarse y deshacerse y por su capacidad de asociarse y formar estructuras tridimensionales muy diferentes debido a las  proteínas moduladoras de la actina que regulan su creación y destrucción

Proteinas moduladoras de la actina La actina citosólica siempre está unida a alguna proteína moduladora.  Tipos de proteínas moduladoras: a) profilina favorece la polimerización, b) timosina Inhiben la polimerización, c) Fimbrina y la α-actinina, permiten formar puentes y de haces de filamentos, d) Filamina, permiten formar estructuras reticulares e) La tropomiosina, que media la interacción entre actina y miosina en las fibras musculares f) Proteinas de anclaje: unen microfilamentos a la membrana o a filamentos del cito esqueleto.

Organización de los microfilamentos No tiene centro de organización específico como los microtúbulos (se polimerizan a partir de la envoltura nuclear o citoplasmática y por lo que son abundantes cerca de ésta) Tiene polaridad, se origina en el polo – y se alarga hacia el polo +. Su motor molecular es la miosina,

Actina y movimiento no muscular

Motilidad no muscular por microfilamentos Las amebas se mueven generando un gran seudópodo en la parte delantera de la célula, a la vez que el citoplasma se retrae por la parte posterior Comprende a las estructuras móviles del reino protista ya los organismos multicelulares. Amebas y gardia kanbkua se mueven por falsos pies por prolongaciones de su membrana.

Pseudópodos más comunes: Filopodios: más finos y con los extremos terminados en punta, consistiendo principalmente en células de la sangre, son formaciones transitorias que se estructuran de microfilamentos (micropuas). Lobopodios: formaciones transitorias gruesas, cortas y con extremos redondeados, típicos de las amoebas. Lamelipodios: son prolongaciones anchas y laminares transitorias de la membrana celular, formadas por a microfilamentos que pertenecen al citoesqueleto celular. Su estructura es ancha y su forma laminar. Los fibroblastos productores del colágeno y elastina del tejido conectivo subcutáneo, emiten lamelipodios por la región apical de su membrana para generar un tipo de movimiento llamado fibroblástico.

Citocinesis: Corrriente citoplasmática: Los microfilamentos se organizan en redesde actina. Las microvellosidades que forman los estereosilios Esta motilidad ´sólo ocurre en los vegetales. Organización de los microfilamentos en haces para estrangular el citoplasma y dividir la célula en 2. Esquemas que ejemplifican la citocinesis.

Fibroblastos tipo de célula residente del Tejido conectivo  Sintetiza fibras y mantiene la matriz extracelular del tejido de muchos animales

Microfilamentos y movimiento muscular

Estructura del sarcómero Filamentos de actina (finos o delgados): constituidos por polimerización de actina F, que interactúa con la tropomiosina y la troponina. Filamentos de miosina (o filamentos gruesos): son su proteina motora, hidroizan ATP para la contracción de la fibra muscular. Proteínas asociadas: discos Z, titina y nebulina.

SARCOMERO Es la unidad básica de la miofibrilla, se forman entre 2 membranas z consecutivas. Los filamentos de actina forman las bandas I y los de miosina las bandas A. En medio de las bandas A se forma la zona H. El acercamiento de las bandas al I centro, forman la linea M o lo que es igual, acercamiento de las lineas Z. Un conjunto de sarcómeros forman una miofibrilla. De la unión de miofibrillas se forma la fibra o célula muscular multinucleada.

Subunidad de la actina Interacción de la actina y miosina es inhibida por la tropomiosna Es liberado el calcio del reículo sarcoplasmico y se mueve la tropomiosina La actina es enlazada a las cabezas ATP asas de la miosinacon lo cual inicia la contracción del sarcómero. Cabeza y cola de la miosina unidas a la actina

Miosina Proteína motora de los microfilamentos y hay muchas variedadespero las que más participan con los microfilamentos son: Miosina kinasa de cadena ligera (MYLK 1), esta enzima dependiente de calcio / calmodulina está implicada en la contracción del músculo liso, en la regulación de la permeabilidad endotelial y vascular.

Miosina cadena ligera quinasa (MYLK 2) está implicada en la contracción muscular global y en la función cardiaca, se localiza con la miosina de cadena ligera quinasa fosforilada en los filamentos de las miofibrillas. Se expresa en los músculos cardiacos y esquelético

Proteinas asociadas a la actina La timosina β4 impede la incorporación de los monómeros de actina al polímero en crecimiento. La profilina:  facilita el intercambio de nucleótidos ATP por ADP necesarios para la polimerización. Gelsolina y la cofilina: favorece la dinámica de ensamblaje y desensamblaje de los microfilamentos, neces (titina y nebulina) también contribuyen a la estructura y estabilidad del sarcómero ario para el movimiento de tipo no muscular.  CapZ (que une los extremos (+) según los niveles de Ca2+/calmodulina de la célula. La tropomodulina: esencial como estabilizador de la actina F presente en las miofibrillas. La Titina y Nebulina también contribuyen a la estructura y estabilidad del sarcómero para mantener en posición las bandas claras y oscuras durante el deslizamiento y la contracción.

Músculo liso La fibra lisa es fusiforme, pequeña (0.4 mm), con un solo núcleo. Los filamentos de actina son alineados y distensibles, interactua con diferente miosina. No presenta miofibrillas ni un sistema tubular. La contracción de la fibra muscular lisa depende mas del calcio extracelular, el cual se une a 4 sitios de la calmodulina. A diferencia del músculo estriado cardíaco y esquelético, el liso no contiene sarcómeros a cambio de eso tiene los llamados cuerpos densos. La fibra lisa no depende de la troponina para contraerse, Es dependiente del complejo calci/calmodulina ymiosina.  Es involuntario, carece de estrías transversales pero si ligeramente estrías longitudinales, esta mediado por el sistema nervioso autónomo.

La contracción de los músculos lisos pueden ser: viscerales: los del estómago, los intestinos, la vejiga urinaria, los ureteres, el útero. En ellos, las fibras musculares actúan como una unidad a través de uniones estrechas (gap junctions) de modo que la excitación de una célula se expande por el resto de las células del órgano. El músculo liso está inervado por el sistema nervioso autonomo, contiene poco retículo sarcoplásmico . Su estructura es irregular y no contiene sarcómeros por lo que tiene menos miosimna, pero la disposición de la miosina permite su elasticidad.

Contracción del músclo liso

LABORATORIO Observación microscópica de preparación permanente a 1000 aumentos para inferir la contracción de los sarcómeros.

La disposición de las fibras musculares lisas es completamente diferente al de las estriadas, las lisas no tienen estrias son fibras alargadas cuyos extremos son en punta.

Músculos estriados: Presentan estrias transversales, son gruesos y no terminan en punta. El músculo cardíaco se caracteriza por la disposición en forma de mangas de pantalón.