Semana 30 Proteínas.

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1 Semana 30 Proteínas

2 LABORATORIO 30: Desnaturalización de proteínas y actividad enzimática
Definición, clasificación Por su función biológica y su composición Niveles de organización: Estructuras (1ª 2ª 3ª 4ª) Enlaces presentes y ejemplos Desnaturalización por: calor, agitación, solventes, cambio de pH y metales pesados Estructura e importancia biológica de: Colágeno, Insulina, Mioglobina y Hemoglobina Clasificación de las enzimas (según la Unión Internacional de Bioquímica) Importancia de las enzimas séricas en el diagnóstico clínico LABORATORIO 30: Desnaturalización de proteínas y actividad enzimática

3 PROTEÍNAS Macromoléculas formadas por polímeros lineales (cadenas polipeptídicas) de más de 50 alfa aminoácidos. Contienen C,H,O,N,S,P Tienen actividad biológica específica Se clasifican por: Su composición química: Simples y conjugadas Su función biológica.

4 COMPOSICION SIMPLES ALBUMINAS GLOBULINAS HISTONAS ESCLERO- PROTEINAS
Son las mas comúnes e importantes de las proteínas simples. Ej: albumina y la seroalbumina. Son solubles en agua, soluciones salinas diluidas. GLOBULINAS Anticuerpos en el suero sanguíneo y fibrinógeno sanguíneo. HISTONAS Son proteínas básicas, ya que contienen aminoácidos básicos (lisina y/o arginina). Se hallan asociadas con los ácidos nucleídos en las nucleoproteínas de la célula. ESCLERO- PROTEINAS Tienen funciones estructurales y de protección. Ej: queratina (pelo, piel y uñas), el colágeno (huesos, tendones, y cartílagos) y la elastina (fibras elásticas y tejido conectivo).

5 PROTEÍNAS CONJUGADAS formadas por dos partes: apoproteina: porción protéica y grupo prostético: porción no proteica CONJUGADAS GLUCOPROTEINAS Proteinas con grupo prostético azúcar. Ej: gamaglobulina. CROMOPROTEINAS Proteinas con grupo prostético hemo . Ej: hemoglobina y mioglobina LIPOPROTEINAS Proteínas con grupo prostético lípidos, incluyendo el colesterol. METALOPROTEINAS Proteínas con grupo prostético ión metalico. Ej: algunas enzimas. NUCLEOPROTEINAS Proteínas con grupo prostético acidos nucleicos. Ej: en los ribosomas FOSFOPROTEINAS Proteínas con grupo prostético esterfosfato , Ej: caseína

6 ENZIMAS FUNCION BIOLOGICA CONTRACTIL HORMONAL PROTECTORAS
Catalizan las reacciones bioquímicas en las células. Ej: TRIPSINA cataliza la hidrólisis de proteínas y la SACARASA la hidrólisis de la sacarosa CONTRACTIL Responsables de la contracción muscular. Ej: MIOSINA y la ACTINA. HORMONAL Regulan el metabolismo corporal . Ej: HORMONA DEL CRECIMIENTO, que regula el crecimiento y la INSULINA regula el nivel de glucosa en la sangre PROTECTORAS Ayudan al cuerpo a defenderse de sustancias extrañas. Ej: INMUNOGLOBULINAS y el FIBRINÓGENO. ALMACENAMIENTO Almacenan los nutrientes . Ej: CASEÍNA almacena las proteínas de la leche y la FERRITINA almacena hierro en el hígado y bazo TRANSPORTE Transportan sustancias esenciales en el cuerpo. Ej: HEMOGLOBINA transporta oxigeno y las LIPOPROTEINAS transportan lípidos ESTRUCTURAL Mantienen unidas estructuras del cuerpo. Ej: COLÁGENO forma tendones y cartílagos. QUERATINA forma cabello, piel, unas y lana.

7 Niveles estructurales de las proteínas Estructuras: 1ª,2ª,3ª y 4ª
ESTRUCTURA PRIMARIA: Se refiere al número y la secuencia específica de los aminoácidos que forman la cadena polipeptídica de una proteína. Se mantiene mediante enlaces peptídicos que unen los aa desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal. Ej: la insulina.

8 ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Se refiere a la forma que adquiere la cadena polipeptídica de una proteína, cuando sus aminoácidos forman puentes de Hidrógeno entre sus grupos amino y carboxilo. Se mantiene mediante puentes de hidrógeno. Tipos de estructuras secundarias que pueden formarse en las proteínas: Alfa hélice Hoja plegada beta Triple hélice

9 Estruct. 2ª en alfa-hélice (α)
Es cuando se enrolla la cadena polipeptídica formando una espiral (α-hélice). Se debe a la formación de puentes de Hidrógeno entre los -H del grupo amino (-NH2) de un aa y el -O del carboxilo (-COOH) de otro aa cada 4 aminoácidos de una cadena peptídica.

10 Estructura 2ª, forma de α-hélice

11 Estruct. 2ª en Hoja ó lámina plegada β
Es cuando se mantienen capas enlazadas de proteína. Forman estructuras fibrosas. Ej: la seda. Se debe a enlaces por puentes de H que se forman entre los grupos -NH2 y –COOH de aminoácidos ubicados en secciones de una misma cadena polipeptídicas ó en diferentes cadenas.

12 Hoja plegada beta (lámina plegada β)

13 Estruct. 2ª en TRIPLE HELICE
Estructura formada por tres cadenas de α hélice que se enrollan como trenza y se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno. Ej: las fibras de Colágeno.

14 ESTRUCTURA TERCIARIA:
Se refiere a la forma tridimensional específica (propia de cada proteína) que adquiere la cadena peptídica de una proteína. Se estabiliza mediante interacciones como atracciones ó repulsiones entre los grupos –R de los aminoácidos de la cadena, formando dobleces ó estiramientos en la estructura. Ej: la mioglobina

15 Interacciones que estabilizan la estructura terciaria
TIPOS DE INTERACCIONES TIPOS DE GRUPOS -R Interacciones hidrofóbicas Atracciones entre grupos –R no polares. Interacciones hidrofílicas Atracciones entre grupos -R polares o ionizados y el agua . Puentes salinos Interacciones iónicas entre aminoacidos ácidos y básicos ionizados. Puentes de hidrógeno Interacciones entre H y O ó N Puentes disulfuro (ÚNICO ENLACE COVALENTE) Enlaces covalentes fuertes entre los átomos de S de aminoácidos azufrados.

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17 Formas de la estructura 3ª

18 ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Se refiere a la unión de 2 ó más cadenas peptídicas para formar una proteína compleja. Se estabiliza por las mismas interacciones de la estructura 3ª. Ej: la hemoglobina.

19 ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

20 Importancia de algunas proteínas
Insulina Hormona que regula el nivel de glucosa en la sangre. Su estructura es 1ª y consiste es dos cadenas polipeptídicas unidas por enlaces disulfuro.

21 Colágeno Es la proteína más abundante del cuerpo, forma el tejido conjuntivo, vasos sanguíneos, tendones, ligamentos, córnea y cartílago. Su estructura es 2ª, es de triple hélice. Forma fibrillas.

22 Mioglobina Es una proteína globular que almacena oxígeno en el músculo. Su estructura es 3ª, formada por 1 sola cadena, es compacta y enlaza a un grupo HEMO que contiene hierro en el centro. No tiene estructura 4ª. Su estructura y función se parece a la hemoglobina.

23 Hemoglobina Es una proteína globular que transporta oxígeno en la sangre. Su estructura es 4ª y consta de 4 subunidades ó 4 cadenas polipeptídicas (dos alfa y dos beta). Contiene 4 grupos HEMO (1 en cada subunidad) por lo que puede transportar hasta 4 moléculas de oxígeno.

24 Estructura 4ª de la hemoglobina

25 Desnaturalización de las proteínas
Se le llama así a la alteración ó rompimiento de las estructuras 2ª, 3ª ó 4ª de una proteína, sin causar daño ó ruptura de la estructura 1ª. Se mantienen los enlaces peptídicos (amida). La proteína desnaturalizada pierde su actividad biológica. Precipita ó coagula. Es causada por: temperaturas elevadas, ácidos y bases, alcoholes, metales pesados, agitación.

26 Desnaturalización de las proteínas

27 Reacciones de oxidación-reducción
ENZIMAS: son proteínas que catalizan reacciones biológicas. CLASIFICACIÓN CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS OXIDO-REDUCTASAS Reacciones de oxidación-reducción Las oxidasas oxida, las reductasas reducen, las deshidrogenasas eliminan a 2 H para formar un doble enlace TRANSFERASAS Transferencia de un grupo entre 2 compuestos Las transaminasas transfiere grupos amino, las quinasas transfieren grupos fosfato HIDROLASAS Reacciones de hidrólisis Las proteasas hidrolizan enlaces peptidicos Las lipasas hidroliza los enlaces de tipo ester en los lípidos Las carbohidrasas enlaces glucosídico de los carbohidratos. Las fosfatasas hidrolizan los enlaces tipo ester fofórico Las nucleasas hidroliza ácidos nucléicos

28 CLASE REACCION CATALIZADA EJEMPLOS LIASAS ISOMERASAS LIGASAS
Adición o eliminación de grupos a un doble enlace sin hidrolisis Las carboxilasas añaden CO2 Las desaminasas eliminan NH3 ISOMERASAS Reorganización de los átomos de una molécula formar un isomero Las isomerasas convierten las formas cis en trans o a la inversa, Las epimerasas convierten isómeros D en L y viceversa LIGASAS Forman enlaces entre las moléculas empleando la energia del ATP Las sintetasas enlazan 2 moléculas

29 Enzimas séricas para Diagnóstico clínico
ELEVADAS EN Transaminasas Hepatitis CK-mb (Creatin-fosfoquinasa) Infarto al corazón Lipasa y amilasa Pancreatitis Alanina transaminasa Fosfatasa acida Antígeno prostático especifico Cáncer de próstata Amilasa, lipasa, colinesterasa Enfermedad pancreática