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Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica

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Presentación del tema: "Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica"— Transcripción de la presentación:

1 Proteínas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica
Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

2 Unidad Temática Nº 2- PROTEINAS
a) Aminoácidos: definición, clasificación, estructuras y propiedades de los proteicos y no proteicos; importancia del tamaño y polaridad de las cadenas laterales. Ión bipolar. Comportamiento ácido base de los aminoácidos. Punto isoeléctrico. Propiedades ópticas. Aminoácidos esenciales. El enlace peptídico. b) Polipéptidos y proteínas: importancia. Clasificación según su función y según su forma. Estructura; fuerzas covalentes y no covalentes determinantes. Niveles de organización estructural. Propiedades generales. Factores físico-químicos que condicionan la conformación de las proteínas. Desnaturalización. Hidrólisis. Diferencias entre proteínas animales y vegetales. Péptidos, polipéptidos y proteínas de interés en medicina. Proteínas transportadoras de oxígeno: mioglobina y hemoglobina. Inmunoglobulinas: tipos, zona variable, sitio de unión al antígeno, región constante y región variable. Glucoproteínas: estructura molecular de los sistemas de transportadores de membrana, canales iónicos y receptores.

3 Proteínas OBJETIVOS Conocer su importancia, abundancia y funciones
Estudiar su estructura macromolecular Estudiar detalladamente los diferentes tipos de monómeros que las constituyen Conocer el tipo de unión entre sus monómeros Analizar algunas de sus propiedades

4 Glúcidos Agua Iones Lípidos Proteínas Ácidos Nucleicos

5 Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción

6 Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad

7 Funciones Biológicas de las Proteínas
- Catalizadores - Receptores de Señales Químicas - Transducción - Estructurales - Defensa - Motilidad - Transportadores - Adherencia Celular y Organización Tisular

8 Aminoácidos Estructura General R H

9 Isomería Óptica Luz Polarizada Plana Prisma de Nicoll
Fuente de Luz Planos de oscilación de la luz no polarizada Filtro polarizante Plano de de la luz polarizada plana Tubo con muestra de solución OA Rotación de luz polarizada Ángulo de rotación Analizador Prisma de Nicoll o Lámina de Polaroid

10 Isómeros ópticos o Estereoisómeros
Serie D Isómero Serie L Isómeros ópticos o Estereoisómeros

11 Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina,
Aminoácidos Clasificación Valina, Leucina, Isoleucina, Treonina, Fenilalanina, Triptofano, Lisina, Metionina Arginina e Histidina

12 Aminoácidos Propiedades Ácido- Base

13 Enlace Peptídico

14 Péptidos

15 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

16 Estructura Primaria

17 Estructura Primaria

18 Estructura Secundaria (disposición espacial local estable)

19 Estructura Secundaria
Hélice :: Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue Lámina : cadena en forma de zig-zag Disposición al Azar

20 Estructura Secundaria

21

22 Estructura Terciaria (disposición de la estructura secundaria al plegarse sobre sí)

23 Estructura Terciaria

24 Estructura Terciaria Estabilizada debido a la existencia de enlaces entre radicales R de residuos de aminoácidos: Puentes disulfuro Puentes de hidrógeno Uniones iónicas Uniones amida Interacciones hifrofóbicas

25 Estructura Terciaria Enlaces de Hidrógeno

26 Estructura Cuaternaria Enlaces de varias cadenas polipeptídicas

27 Estructura Cuaternaria

28 Estructura Cuaternaria
Fuerzas que mantienen la Estructura Cuaternaria: I. No covalentes - Contactos hidrofóbicos - Enlaces de hidrógeno - Interacciones iónicas II. Covalentes - Enlace disulfuro - Enlace amida

29

30 Porina

31 Desnaturalización de Proteínas
Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero lineal. Consecuencias inmediatas: Disminución de solubilidad y precipitación Pérdida de funciones biológicas

32 Estado Desnaturalizado
Desnaturalización de Proteínas Estado Nativo Estado Desnaturalizado

33 Agentes Desnaturalizantes
Físicos: calor radiaciones congelamientos repetidos altas presiones Químicos: ácidos o álcalis detergentes solventes orgánicos fuerza iónica urea y guanidina

34 Enzimas MSc. Bioq. María Bárbara De Biasio Asignatura: Bioquímica
Facultad de Ciencias Veterinarias Asignatura: Bioquímica

35 Introducción Organismos Vivos → Reacciones químicas ↓
Eficiencia y Velocidad Catalizadores Las ENZIMAS son catalizadores Biológicos Aceleran la velocidad de una reacción, sin consumirse , ni formar parte de los productos

36 Enzimas Introducción

37 Gran Confusión!!!!!!!!!! Enzimas Nomenclatura y Clasificación
En un comienzo Nombre del sustrato + sufijo asa (ureasa, amilasa, lipasa, etc) Designación en función del tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas, descarboxilasas, etc.) Nombres arbitrarios (ptialina salival, tripsina, etc.) Gran Confusión!!!!!!!!!!

38 Enzimas Nomenclatura y Clasificación
Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular → Criterios de Clasificación y Nomenclatura 6 Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada Cada clase se divide en Subclases y Sub-subclases → naturaleza de los grupos de átomos involucrados en las reacciones Orden de aparición

39 Enzimas Nomenclatura y Clasificación
Clases de Enzimas → tipo de reacción catalizada 1. Oxidoreductasas 2. Transferasas 3. Hidrolasas 4. Liasas 5. Isomerasas 6. Ligasas

40 Enzimas Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas Deshidrogenasas: el sustrato es donante de hidrógenos Oxidasas: cuando el aceptor de hidrógenos es el O2 Peroxidasas: cuando el H2O2 oxida a otro sustrato Oxigenasas: incorporan oxígeno al sustrato

41 Enzimas 1.1.1.27 Nomenclatura y Clasificación
1. Oxidoreductasas: requieren coenzimas Lactato Piruvato

42 Enzimas Nomenclatura y Clasificación Transferasas

43 Enzimas Nomenclatura y Clasificación Hidrolasas: C-S, C-O, C-N y O-P

44 Enzimas Nomenclatura y Clasificación
Liasas: C-C, C-S y C-N (no uniones peptídicas) Fructosa bifosfato aldolasa

45 Enzimas Nomenclatura y Clasificación Isomerasas Fosfoglucoisomerasa

46 Enzimas Nomenclatura y Clasificación
Ligasas (ATP): se forman uniones C-C, C-S, C-O y C-N Glutamina Sintetasa

47 Muchas Gracias


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