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Publicada porJuan Manuel Rojas Pinto Modificado hace 9 años
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CURSO DE POST-GRADO ● ESPECIALIZACIÓN EN CIENCIAS ● EL MÉTODO CIENTÍFICO EJE DE LOS CURSOS ● MÉTODO DE ESTUDIO Y DE APRENDER ● EL RAZONAMIENTO Y LA LÓGICA ● MÉTODOS DE EVALUACIÓN ● NIVELACIÓN DE LA INFORMACIÓN
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LAS MACROMOLÉCULA S BIOLÓGICAS Biología: Diferentes niveles de descripción Diferentes fenómenos suceden, deben ser descriptos, se comprenden a diferentes niveles de descripción.
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¿Cual es nuestro problema a estudiar? Durante el siglo XX se comenzó a introducir las descripciones a nivel atómico en la biología ¿Cual es nuestro camino y nuestra ubicación en los niveles anteriores? Descripción de las moléculas involucradas en funciones biológicas; uso de la química y de la física para entender las interacciones entre moléculas ¿Cual es nuestro programa?
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Moléculas biológicas Proteínas ● Ácidos nucleicos ● Carbohidratos ● Lípidos ● Coenzimas ● Hormonas Polímeros Membranas
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Funciones de las macromoléculas Proteínas.............. Ácidos nucleicos.. Carbohidratos..... Lípidos................. Enzimas Reconocimiento molecular Proteínas de sostén Información genética Acumular energía Separar compartimentos ConformaciónFórmula Química Química F. Química Propiedadesfisicoquímicas
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Proteínas ● Su estructura química está formada por la unión en cadena lineal de un conjunto de bloques. ● Cada bloque es uno de los 20 aminoácidos que se listan.
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Excepciones a la cadena lineal ● El enlace de disulfuro
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Propiedades de ácido-base
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Quiralidad de los aminoácidos
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Medir si una substancia es quiral
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Representaciones de la quiralidad
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Enantiómeros y diastereoisómeros
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Otras representaciones Representación RS Proyección de Newman
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VOLVEMOS A LA DISCUCIÓN GENERAL
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Estrategias de investigación en bioquímica ● Estudio de una función ● Detección de la función elegida (ensayo). ● Búsqueda de una molécula responsable de la función (en general de una proteína????). ● Selección de una fuente (organismo y/o tejido idóneo). Purificación de la proteína.
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Purificación de una proteína ● Solubilización (medio celular y tubo de ensayo) ● Estabilidad Solubilidad (pH, concentración salina, – temperatura) Desnaturalización – Actividad proteolítica. ● Detección Ensayo de actividad – E.L.I.S.A.
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Solubilidad de proteínas
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Cristalización de proteínas
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Métodos de purificación de proteínas Tamaño 1) Diálisis y ultracentrifugación – 2) Electroforesis en gel – 3) Cromatografía de filtración en gel Polaridad 1) Cromatografía de adsorción – 2) Cromatografía en papel – 3) Cromatografía de fase reversa – 4) Cromatografía de interacción hidrofóbica Carga 1) Cromatografía de intercambio iónico – 2) Electroforesis – 3) Enfoque isoeléctrico Especificidad Cromatografía de afinidad
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Cromatografía de filtración en gel
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Cromatografía de intercambio iónico
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Generación de un gradiente lineal de concentración Conc.salina Vol. Eluente
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Electroforesis
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Electroforesis en gel
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Electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE)
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SDS-PAGE [CH 3 -(CH 2 ) 10 -CH 2 -O-SO 3 ]Na + DOCECIL SULFATO DE SODIO (SDS)
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Isoelectro- enfoque
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