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Utilización de software Swiss Pdb Viewer y aplicación a una proteína ejemplo Antonio León Alcaide.

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Presentación del tema: "Utilización de software Swiss Pdb Viewer y aplicación a una proteína ejemplo Antonio León Alcaide."— Transcripción de la presentación:

1 Utilización de software Swiss Pdb Viewer y aplicación a una proteína ejemplo Antonio León Alcaide

2 COMPLEJO SEC1(NEURONAL)-SYNTAXIN 1a Este complejo está formado por dos cadenas polipeptídicas.En la imagen podemos ver en rojo la estructura secundaria de Sec1 y en verde la estructura secundaria de syntaxin 1a

3 Superficie molecular del complejo

4 Esta proteína, con forma arqueada, tiene una cavidad central con una profunidad de 15 Amstrong.

5 Nsec1 se divide en 3 dominios, el primero comprende los residuos , el segundo los residuos y el tercero los residuos

6 El dominio 1 posee 5 hojas beta paralelas, las cuales son flanqueadas por 5 hélices tipo alfa. Domini o 1 de Sec1

7 Como se puede observar, la hoja beta del dominio 2 posee 4 ramas paralelas y una antiparalela. Dominio 2 de Sec1

8 Dominio alfa-beta-alfa entre los dominios 547 y 584 Motivo alfa-beta-alfa entre los residuos 166 y 215

9 Dominio 3 de Sec 1 Comparación entre láminas beta de dominio 1 y 2. En un caso todas las ramas son paralelas, en el otro son antiparalelas. Esto puede indicar que estos dominios no se han originado por duplicación.

10 Estructura secundaria de los residuos de syntaxin 1a. Esta proteína es mayoritariamente helicoidal.helical Syntaxin 1a

11 Los residuos comprendidos entre 160 y 172 forman una corte hélice situada en el exterior del complejo. Estas hélices forman entre si un ángulo cercano a los 90º como se puede ver La hélice corta y la larga se encuentran a unos 8 A de distancia

12 Si artificialmente, con el software utilizado modificamos el tipo de estructura secundaria de una hélice a una lámina beta vemos como incrementa en gran medida la distancia entre los dos átomos dados.

13 Con el software podemos variar los ángulos Phi y Psi de cada residuo de forma individual y observar los cambios que esto provocará en la estructura: Hélice original sin modificar ningún ángulo Modificación de ángulos Phi y Psi de un solo residuo (indicado en diagrama de Ramachandra)

14 Dos ramas de lámina beta sin modificar ningún ángulo Modificación de los ángulos de un solo residuo (indicado con flecha)


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