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Publicada porCésar Mendoza Suárez Modificado hace 8 años
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PROTEÍNAS Cátedra de Química Orgánica. F.C.A.yF. – UNLP Curso 2013
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Estructura proteica: Estructura proteica: es la manera como se organiza una proteína para adquirir su forma tridimensional característica Estado nativo Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Niveles estructurales En condiciones fisiológicas
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Estructura primaria aminoácidos -NH 2 terminal -CO 2 H terminal Esqueleto covalente de la cadena polipeptídica
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uniones covalentes = enlaces amida Enlaces Peptídicos Estructura primaria
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Estructura y configuración de la unión peptídica ¿Existe libre rotación en torno al enlace C-N? ¿Qué configuración es más estable?
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Enlace peptídico = plano Existe un conjunto de ángulos de torsión permitidos alrededor de C -N ( ) y C -C ( ) Restricción a posibles conformaciones de las proteínas
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Estructura secundaria Es el ordenamiento regular y periódico en el espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección Enlace peptídico plano Puentes de hidrógeno entre el N-H del enlace peptídico y el C=O de otro Pauling propuso dos tipos de estructura particularmente estables -hélicehoja plegada
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- hélice la cadena de polipéptido se encuentra enroscada en forma de espiral 1- hélice con giro positivo 2- 3,6 aminoácidos por vuelta 3- C=O unido por puente de hidrógeno con N-H que se encuentra a una distancia de 4 aminoácidos 4- los grupos R y los H unidos al C se encuentran orientados hacia el exterior
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- hélice El aminoácido prolina interrumpe la formación de la hélice Este enlace se tuerce Impedimento estérico Se formarán acodamientos, bucles (loops) en estructuras superiores -hélice Modelos de superenrrollamiento de -hélices -queratinas pelo lana 1- Composición 2- temperatura 3- pH del medio 4- etc Formación de la hélice
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Hoja plegada Puentes de hidrógeno
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Hoja plegada 1- dos cadenas de polipéptido adyacentes 2- C=O y N-H de las EP de cadenas adyacentes se encuentran enfrentados en el plano 3- Esos grupos tienen la posibilidad de formar puentes de hidrógeno 4- Los grupos R se alternan por encima y por debajo del plano de la hoja 5- R en general pequeños ! Fibroína de la seda segregada por Bombyx mori 36% Gly y 22% Ala
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Estructura terciaria Se refiere al patrón total de plegamiento, es decir, al ordenamiento espacial de todos los átomos en una sola cadena polipeptídica. 1- -hélice2- hoja plegada 3- puentes de H 4- enlaces disulfuro 5- zonas irregulares Estructura terciaria de la mioglobina Globulares Moléculas compactas R polares en superficie R no polares en interior Prolina en curvaturas
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Interacciones que estabilizan la estructura terciaria Puente de Hidrógeno CO 2 H 3 N _ + Hidrofóbicas puentes disulfuro Electrostáticas
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Estructura cuaternaria hemoglobina Inmunoglobulina Asociación de dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades Interacciones hidrofóbicas entre subunidades interacciones electrostáticas
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Resumen de los niveles estructurales
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Este proceso involucra la pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria. La desnaturalización no involucra pérdida de estructura primaria. La transformación puede ser reversible o irreversible (que es el caso más común). Agentes desnaturalizantes mas comunes: calor, ácidos, álcalis, solventes miscibles en agua, soluciones concentradas de electrolitos. Leche cortada (caseína) Precipitación de la clara de huevo (ovoalbúmina) Formación de geles y/o películas Desnaturalización Se refiere a la alteración del estado nativo Pérdida de funcionalidad Ejemplos
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Las proteínas pueden precipitarse de sus soluciones acuosas llevando el pH al valor del pI correspondiente. Precipitabilidad Fuera del pI las proteínas pueden precipitarse por la adición de iones de carga opuesta : pH < pI: con aniones tricloroacetato, tiosalicilato, fosfotugstato, etc. pH > pI: con cationes de metales pesados (Fe +3, Hg +2 )
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Tripsina (Lys, Arg) Quimotripsina (Phe, Tyr, Trp) -------- aminoácido 1 Pepsina (Phe, Tyr, Trp, y otros varios) Termolisina (Leu, Ile, Val) -------------------------------- aminoácido 2 Carboxipeptidasa (C-terminal) Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero (ejemplo: albúmina plasmática participa en la regulación del pH de la sangre) Algunas propiedades químicas Las proteínas sufren hidrólisis química y enzimática Química HCl 6M, 110ºC, 24 horas (no selectiva) Enzimática
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