Catedrático: Dra. Ana Olivia Cañas Urbina. Materia: Bioquímica. Tema: Lipasa. Integrantes:  Archila Jiménez Ariana.  López Ochoa Emmanuel.  Pérez López.

Presentación del tema: "Catedrático: Dra. Ana Olivia Cañas Urbina. Materia: Bioquímica. Tema: Lipasa. Integrantes:  Archila Jiménez Ariana.  López Ochoa Emmanuel.  Pérez López."— Transcripción de la presentación:

1 Catedrático: Dra. Ana Olivia Cañas Urbina. Materia: Bioquímica. Tema: Lipasa. Integrantes:  Archila Jiménez Ariana.  López Ochoa Emmanuel.  Pérez López Dalver Yeudiel.  Pérez Sánchez Catherin Concepción.

2 Nombre sistemático: triacilglicerol acilhidrolasa Enzima: 3.1.1.3 Nombre sistemático: triacilglicerol acilhidrolasa Enzima: 3.1.1.3

3 Es una proteína (enzima) producida por el páncreas y secreta en el intestino delgado. Ayuda a que el cuerpo absorba la grasa descomponiéndola en ácidos grasos. Recuperado de https://www.google.com.mx/search?q=sistema+digestivo&biw=1440&bih=809&tbm=isc h&imgil=t7dNKAbrd1SKIM%253A%253BV0CPz7EqzTylmM%253Bhttp%25253A%25252F %25252Fdocencianacional.tripod.com%25252Fprimeros_auxilios%25252Fanato2.htm&so urce=iu&pf=m&fir=t7dNKAbrd1SKIM%253A%252CV0CPz7EqzTylmM%252C_&usg=__0 DkiMnxnvuRO

4  solubles en agua que actúan sobre sustratos insolubles y agregados, por lo que operan unidas a interfaces lípido-agua.  Bajo estas condiciones, se produce un incremento de la actividad catalítica, respecto a las soluciones con concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica. CARACTERISTICAS

5 Lipasas Descomponen las moléculas de grasas. Regula reacciones químicas. torrente sanguíneo. En el intestino delgado: las grasas en partículas más pequeñas. En el intestino delgado: las grasas en partículas más pequeñas. pasar a través de la pared del intestino y en los conductos linfáticos

6  Industria del aceite  Producción de farmacéuticos  Agroquímicos  Componentes aromáticos MANIPULACION COMERCIAL

7 Recuperado de https://www.google.com.mx/search?hl=es- 419&site=imghp&tbm=isch&source=hp&biw=1440&bih=809&q=estructura+de+lipa sa&oq=estructura+de+lipasa&gs_l=img.3...101029.1078

8 Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:3.1.1.3

9 10561056(CEL) 119548(PNLIPRP3) 13(AADAC) 3990 (LIPC) 5406(PNLIP)5407(PNLIPRP1) 5408 (PNLIPRP2) 57104(PNPLA2) 80339(PNPLA3)8513 (LIPF) 9388(LIPG)119548133990540654075408571048033985139388 GENES EN HUMANOS

10 Secuencia de aminoácidos de triacilglicerol lipasa: lipase, hepatic Gene name: LIPC, HDLCQ12, HL, HTGL, LIPH Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:3990

11 Secuencia de bases nitrogenadas Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:3990

12 Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:9388 Lipase, endotelial Gene name: LIPG, EDL, EL, PRO719

13 http://www.genome.jp/dbget- bin/www_bget?hsa:9388 Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?hsa:9388

14 lipasas son enzimas que requieren de activación interfacial para desplegar al máximo su actividad catalítica Recuperado de http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574/38075 http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574/38075

15 Función sustrato-producto Recuperado de http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?rn:R01369

16 Recuperado de http://www.genome.jp/dbget- bin/www_bget?ec:3.1.1.3

17 The pancreatic enzyme acts only on an ester-water interface; the outer ester links are preferentially hydrolyzed.

18 Sitio activo Recuperado de http://www.uniprot.org/uniprot/P11150

19 Recuperado de http://www.uniprot.org/blast/?about=P11150[168]&key=Active%20site

20 Recuperado de http://www.uniprot.org/blast/?about=Q9Y5X9[169]&key=Active%20site

21 la captación de ácidos grasos por el musculo depende de su concentración plasmática

22 PH: El pH óptimo para las lipasas se encuentra generalmente en el intervalo entre 7,0 y 9,0 TEMPERATURA: La temperatura óptima para las lipasas puede encontrarse en el intervalo entre 35 y 50 °C, aunque existen lipasas termoestables que exhiben valores de temperatura óptima superiores a 50 °C

23 Referencias: Castellanos L. (2016). Balonmano. Recuperado de https://books.google.com.mx/books?id=aEOW6OW8N0EC&pg=PA38&dq=activadore s+de+la+lipasa&hl=es- 419&sa=X&ved=0ahUKEwiM8bTJ_vrKAhWCtYMKHW7fBJ4Q6AEIJzAC#v=onepage& q=activadores%20de%20la%20lipasa&f=false https://books.google.com.mx/books?id=aEOW6OW8N0EC&pg=PA38&dq=activadore s+de+la+lipasa&hl=es- 419&sa=X&ved=0ahUKEwiM8bTJ_vrKAhWCtYMKHW7fBJ4Q6AEIJzAC#v=onepage& q=activadores%20de%20la%20lipasa&f=false KEGG. (2016). KEEG enzime 3.1.1.3. Recuperado de http://www.genome.jp/dbget- bin/www_bget?ec:3.1.1.3http://www.genome.jp/dbget- bin/www_bget?ec:3.1.1.3 UNAL. (2016). Revista colombiana de biotecnología. Recuperado de http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574/38075 http://www.revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologia/article/view/15574/38075 Uniprot. (2016). UniProtKB - P11150 (LIPC_HUMAN). Recuperado de http://www.uniprot.org/uniprot/P11150 http://www.uniprot.org/uniprot/P11150 Uniprot. (2016). UniProtKB - Q9Y5X9 (LIPE_HUMAN). Recuperado de http://www.uniprot.org/uniprot/Q9Y5X9 http://www.uniprot.org/uniprot/Q9Y5X9 Rivera C. & García F. (2016). Enzimas lipolíticas y su aplicación en la industria del aceite. Recuperado de http://www.smbb.com.mx/revista/Revista_2007_2/Enzimas_Aceite.pdfhttp://www.smbb.com.mx/revista/Revista_2007_2/Enzimas_Aceite.pdf